Laporan Biokimia 7.docx

BAB 1 PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Setiap hari tubuh kita terus menerus menerima asupan karbohidrat dari makanan yang kita makan. Yang merupakan polisakarida merupakan makanan sumber karbohidrat, dalam hal ini adalah kelompok amilum. Amilum, atau bahasa sehari-harinya adalah pati terdapat pada umbi, daun, batang dan biji-bijian. Amilum terdiri atas dua macam polisakarida yang kedua-duanya adalah polimer dari glukosa, yaitu amilosa (kira-kira 20-28%) dan amilopektin. Pada saat kita mengunyah nasi (amilum), maka dalam mulut terjadi suatu reaksi kimia, yaitu pemecahan ikatan-ikatan pada amilum dengan bantuan enzim, dalam hal ini adalah enzim amilase yang terdapat dalam saliva (air liur). Enzim Amilase adalah suatu komponen yang sangat penting saat proses pencernaan makanan. Tanpa adanya enzim ini karbohidrat yang kita konsumsi tidak akan bisa berubah menjadi gula yang nanti pada akhirnya diubah menjadi ATP yang sangat penting dalam metabolisme makhluk hidup. Selain berperan dalam proses pencernaan amilase juga memiliki banyak peranan penting lainnya baik yang bisa dimanfaatkan dalam bidang industri, kesehatan

maupun

untuk

pembuatan

makanan

Enzim

terkadang

membutuhkan kofaktor untuk dapat melakukan aktivitasnya dengan baik. Kofaktor dapat berupa senyawa organik dengan berat molekul cukup tinggi atau ion logam (besi, magnesium, zinc, atau kalsium). Senyawa organik ini terkait pada bagian protein enzim. Oleh karena itu kami akan melakukan beberapa pengujian yaitu pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim, pengaruh pH terhadap aktivitas enzim, pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim dan pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim. 1.2 Tujuan Percobaaan 1. Mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim. 2. Membuktikan bahwa derajat kesamaan (pH) mempengaruhi enzim. 3. Mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan substrat. 4. Mengetahui konsentrasi substrat terhadap aktifitas enzim.

BAB II TINJAUAN PUSTAKA Enzim berasal dari kata in + zyme yang berarti sesuatu didalam ragi.Berdasarkan penelitian maka dapat disimpulkan bahwa enzim adalah suatu protein yang berupa molekul – molekul besar, yang berat molekulnya adalah ribuan. Sebagai contoh adalah enzim katalase berat molekulnya 248.000 sedang enzim urese beratnya adalah 438.000.Pada enzim terdapat bagian protein yang tidak tahan panas yaitu disebut dengan apoenzim, sedangkan bagian yang bukan protein adalah bagian yang aktif dan diberi nama gugus prostetik, biasanya berupa logam seperti besi, tembaga , seng atau suatu bahan senyawa organic yang mengandung

logam.Apoenzim

dan

gugus

prostetik

merupakan

suatu

kesatuanyang disebut holoenzim, tetapi ada juga bagian enzim yang apoenzim dan gugus prospetiknya tidak menyatu. Contoh koenzim adalah vitamin atau bagian vitamin (misalnya : vitamin B1, B2, B6, niasin dan biotin) (Kartasapoetra, 1994). Enzim dalam aktifitasnya bekerja secara spesifik terhadap substrat yang akan dikatalisisnya dengan begitu kita akan dapat mengetahui berapa besar aktivitas yang dilakukan. Seperti contoh adalah enzim yang bekerja untuk mendegrasi amilum adalah amilase. Enzim ini banyak terdapat pada saliva, sehingga makanan yang dikunyah lama akan terasa manis karena senyawa polisakarid akan terurai menjadi monosakarida.Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah cirri suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Fungsi suatu enzim adalah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi didalam sel maupun diluar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat dari pada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katlis yang sangat efisien, disamping itu mempunyai derajar kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energy aktivitas suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energy (energi endorgani) dan ada pula yang menghasilkan energy atau mengeluarkan energy (eksorgonik) (Poedjadi, 2006).

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa factor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah, diluar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau struktur akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan ativasi enzim, sedangkan activator adalah yang meningkatkan aktifitas enzim. Banya obat dan racun adalah inhibitor enzim(Hafiz, 2000). Produksi enzim amilase dapat menggunakan berbagai sumber karbon. Contoh-contoh sumber karbon yang murah adalah sekam, molase, tepung jagung, jagung, limbah tapioka dan sebagainya. Jika digunakan limbah sebagai substrat, maka limbah tadi dapat diperkaya nutrisinya untuk mengoptimalkan produksi enzim. Sumber karbon yang dapat digunakan sebagai suplemen antara laian: pati, sukrosa, laktosa, maltosa, dekstyrosa, fruktosa, dan glukosa. Sumber nitrogen sebagai suplemen antara lain: pepton, tripton, ekstrak daging, ekstrak khamir, amonium sulfat, tepung kedelai, urea dan natrium nitrat ( Pujiyanti, 2007 ). Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa factor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah, diluar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau struktur akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan ativasi enzim, sedangkan activator adalah yang meningkatkan aktifitas enzim. Banya obat dan racun adalah inhibitor enzim (Wirahadikusumah, 1989).

BAB III METODOLOGI 3.1 Alat dan Bahan Alat yang digunakan

Bahan yang digunakan

Tabung reaksi

Lautan amilum 2%

Penjepit tabung reaksi

Enzim amilase (saliva)

Rak tabung reaksi

Larutan iodium

Pipet ukur

Pereaksi benedict

Gelas kimia

Larutan HCl 0,4 %, pH=1

Alat pemanas 3.2 Cara Kerja A. Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim 1. Menyediakan 5 tabung reaksi yang bersih dan kering. Masing-masing diisi dengan 2 ml larutan amilum. 2. Menambahkan 1 ml enzim amilase pada setiap tabung. 3. Pertama-tama menyiapkankan 5 tabung dimana Tabung 1 memasukkan kedalam gelas piala yang berisi es. Tabung 2 disimpan pada suhu kamar. Tabung 3 dimasukkan kedalam penangas air dengan suhu 37-40oC. Tabung 4 dimasukkan kedalam penangas air suhu 75-80oC. Tabung 5 dimasukkan kedalam penagas air mendidih. 4. Membiarkan masing-masing pada tempatnya selama 15 menit. 5. Selanjutnya uji dengan larutan iodium. 6. Menguji pula dengan pereaksi bebedict. 7. Mencatat dan mengamati perubahan warna yang terjadi. B. Pengaruh Ph Terhadap Aktivitas Enzim 1. Menyediakan 3 tabung reaksi yang bersih, kemudian mengisi tabung 1 dengan 2 ml larutan HCl 0,4%, tabung ke 2 dengan 2 ml aquadest, tabung ke 3 dengan 2 ml Na2CO3 1%. 2. Kedalam tiap tabung ditambahkan 2 ml larutan amilum dan 1 ml enzim. 3. Mencampurkan sampai homogen, kemudian biarkan selama 15 menit.

4. Selanjutnya uji dengan larutan iodium dan peraksi benedick. 5. Mengamati dan cacat perubahan warna yang terjadi. C. Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Aktivitas Enzim 1. Menyiapkan 3 tabung reaksi yang bersih, kemudian pada tabung 1,2 dan 3 berturut-turut diisi dengan enzim amilase 0,5 ml, 1,0 ml, dan 1,5 ml. 2. Kedalam tiap-tiap tabung ditambahkan larutan amilum 2 ml. 3. Mencampurkan dengan baik, kemudian biarkan selama 15 menit. 4. Selanjutnya uji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict. 5. Mengamati dan cacat perubahan warna yang terjadi. D. Pengaruh Konsentrasi Subrat Terhadap Aktivitas Enzim 1. Menyiapkan 4 tabung reaksi yang bersih, kemudian isilah berturut turut dengan larutan amilum 1 ml, 2 ml,4 ml dan 6 ml. 2. Kedalalm tiap-tiap tabung tambahkan enzim amilase 1 ml. 3. Mencampurkan dengan baik, kemudian biarkan selama 15 menit. 4. Selanjutnya uji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict. 5. Mengamati dan mencatat perubahan warna yang terjadi.

BAB IV HASIL PENGAMATAN A. Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim No

Suhu

Tabung

(o C)

1

0

Perubahan warna Uji iodium

Uji benedict

Perubahan warna terjadi

Terbentuknya lapisan hijau

yaitu pada warna yang

muda pada lapisan atas.

awalnya beningnya kental menjadi kuning pekat mencair. 2

25-30

Perubahan yang terjadi

Terbentuk lapisan hijau muda

yaitu pada warna yang

pada lapisan atas.

awalnya beninng + kental menjadi kuning pekat mencair. 3

37- 40

Perubahan yang terjadi

Tidak ada perubahan warna.

yaitu pada warna yang awalnya bening + kental menjadi kuning pekat + mencair. 4

75-80

Perubahan yang terjadi

Terbentuk lapisan hijau muda

pada warna yang

pada lapisan atas.

awalnya bening kental menjadi kuning pekat + mencair. 5

100

Perubahan yang terjadi yaitu pada warna yang awalnya bening kental menjadi kuning pekat + mencair.

Tidak ada terjadi perubahan.

B. Pengaruh Ph Terhadap Aktifitas Enzim No

pH

Perubahan warna

Tabung 1.

1

HCl

Uji iodium

Uji benedict

Warna larut uji

Tidak terjadi perubahan warna

berubah menjadi

pada larutan uji (tetap biru)

kuning dan terbentuk endapan warna hitam. 2.

7

Aquades

Larutan uji berubah

Terbentuk 2 lapisan pada

warna menjadi jingga

larutan uji, lapisan atas

(orange)

berwarna kuning kehijauan dan lapisan berwarna biru.

3.

9

Na2CO3

Larutan uji berubah

Terbentuk 2 lapisan pada

warna menjadi biru

urutan uji , lapisan atas

kehitaman

berwarna biru kehijauan dan lapisan bawaan berwarna biru.

C. Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Aktivitas Enzim

No

Konsentrasi

Konsentrasi

Tabung

subtrat

enzim

1

2

3

Perubahan warna Uji iodium

Uji benedict

Amilum

Amilase 0,5

Kuning

Endapan →merah

2 ml

ml

kecoklatan

bata

Amilum

Amilase 1,0

Kuning

Endapan →biru

2 ml

ml

kecoklatan

kehijauan

Amilum

Amilase 1,5

Kuning

Endapan →biru

2 ml

ml

kecoklatan

kehijauan

D. Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Aktifitas Enzim No

Konsentrasi

Konsentrasi

Perubahan warna

Tabung

substrat

enzim

Uji iodium

Uji benedict

1

Amilum

Amilase

Tidak terjadi

Warna dari putih

1 ml

1 ml

perubahan

menjadi biru,

warna putih dan

terdapat sedikit

terdapat sedikit

endapan

lapisan. 2

Amilum

Amilase

Tidak terjadi

Terjadi 2 lapisan

2 ml

1 ml

perubahan

warna paling atas

warna putih dan

warna biru muda

terdapat sedikit

dan bawah warna

lapisan.

biru pekat dan terdapat endapan

3

4

Amilum

Amilase

Tidak terjadi

Terbentuk 2

4 ml

1 ml

perubahan

warna yaitu biru

warna putih dan

muda dan biru

terdapat banyak

pekat dan terdapat

endapan.

endapan

Amilum

Amilase

Menjadi ungu

Terbentuk 2

6 ml

1 ml

terbentuk dua

warna yaitu biru

warna yaitu

muda dan biru

ungu dan putih,

pekat dan terdapat

terdapat

banyak endapan.

endapan.

BAB V PEMBAHASAN Enzim Amilase adalah suatu komponen yang sangat penting saat proses pencernaan makanan dan kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa factor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Adapun tujuan dari dari pratikum kali ini yaitu mempengaruhi suhu dari terhadap aktivitas enzim, membuktikan bahwa derajat keasaman (pH) mempengaruhi aktivitas enzim, mengetahui pengaruh jonsentrasi enzim terhadap perombakan substrat dan mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim. Pada percobaan pertama kami melakukan uji pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim yaitu dilakukan dengan cara memasukkan 2 ml larutan amilum kedalam tabung reaksi dan menambahkan enzim amilase, pada setiap tabung eaksi di simpan pada suhu yang berbeda-beda yaitu pada tabung 1 dalam gelas piala yang di beri es, tabung 2 disimpan pada suhu kamar, tabung ke 3 dimasukkan kedalam penangas air yang bersuhu 37-40oC, tabung ke 4 dimasukkan kedalam penangas air bersuhu 75-80oC dan tabung ke 5 di masukkan kedalam penangas air mendidih sehingga dihasilkan pada tabung 1 dengan suhu 0oC, 25-30oC, 37-40oC, 75-80oC

dan 100oC pada uji iodium warna yang

terbentuk adalah ungu lavende dan tedapat endapan putih, dan pada uji benedict terbentuk warna biru dan terdapat endapan putih. Pada percobaan yang ke dua yaitu uji pengaruh pH terhadap aktivitas enzim yang dilakukan dengan cara menyediakan 3 tabung eaksi dan tabung 1 diisi dengan 2 ml larutan HCL 0,4%, tabung ke 2 dengan 2 ml aquadest, dan tabung ke 3 diisi dengan 2 ml Na2CO3 1%, dan tiap tabung reaksi ditambahkan 2 ml amilum dan 1 ml enzim lalu campurkan dan biarkan sampai 15 menit selanjutnya di uji dengan lautan iodium dan peeaksi benedict kemudian mengamati perubahan warna yang terjadi. Dan hasilnya adalah pada tabung 1 uji iodium berwarna ungu dan amilum mengendap dan ber pH 1 sedangkan pada uji benedict berwarna biru dan terdapat gumpalan pH 9 yang berarti basa. Pada tabung ke 2 uji amilum tidak terjadi perubahan warna, amilumnya mengendap dan ber pH 8 yaitu asam lemah, dan uji benedictberwarna biru, terdapat gumpalan dan banyaknya endapan pHnya

10. Dan tabung ke 3 uji iodium berwarna putuh susu dan amilumnya mengendap, ber pH 8, pada uji benedict berwarna biru terdapat gumpalan banyak dan banyak endapan ber pH 10. Pada percobaan yang ke tiga yaitu uji pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim dilakukan dengan cara 3 tabung reaksi di masing-masing di isi dengan enzim amilase 0,5 ml, 1,0 ml, dan 1,5 ml kemidan ditambah dengan larutan amilum 2 ml lalu di campurkan selanjutnya uji dengan lautan iodium dan larutan benedict tedapatlah hasil sebagai berikut pada tabung 1, 2 ml amilum dan enzim amilase 0,5 ml pada uji iodium berwarna pekat dan uji benedict berwarna biru tua lebih pekat. Tabung ke 2, 2 ml amilum ditambah denan enzim amilase 1,0 ml pad auji iodium warna lebih pekat dan uji benedict berwarna biru tua pekat. Dan pada tabung ke 3, 2 ml amilum di tambah dengan 1,5 ml enzim amilase yaitu uji iodium berwarna ungu dan uji benedict berwarna biru tua. Pada percobaan yang ke tiga yaitu uji konsentrasi substrat tehadap aktivitas enzim yaitu di lakukan dengan cara 4 tabung reaksi masing-masing diisi dengan 1 ml, 2 ml, 4 ml dan 6 ml lautan amilum kemudian ditambahkan enzim amilase 1 ml dan campurkan dengan baik dan biarkan selama 15 menit selanjutnya uji dengan iodium dan benedict sehingga hasilnya adalah tabung 1 dan 2 uji iodiumnya adalah tidak terjadi perubahan warna putih terdapat sedikit lapisan, tabung 3 uj iodium tidak terjadi perubahan warna dan terdapat banyak endapan, dan tabung ke 4 uji iodium warna menjadi ungu dan terbentuk 2 warna yaitu ungu dan putih dan terdapat endapan. Pada uji benedict tabung 1, warna dari putih menjadi biru dan terdapan endapan sedikit, pada tabung 2 terjadi 2 lapisan warna paling atas warna biru muda dan paling bawah warna biru pekat dan terdapat endapan, pada tabung 3 terbentuk 2 warna yaitu warna biru muda dan biru pekat dan terdapat endapan, tabung 4 terbentuk 2 warna yaitu warna biru muda dan biru pekat dan terdapat banyak endapan. Dari penjelasan diatas dapat disimpulkan bahwa pada uji pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim yaitu suhu sangat berpengaruh pada kerja enzim baik pada uji iodium maupun uji benedict. Sedangkan pada uji pengaruh pH terhadap aktivitas enzim yaitu tabung 1 uji iodium pH 1 dan uji benedict pH 9, tabung 2 uji iodium pH 8 dan uji benedict pH 10, tabung 3 uji iodium pH 8 dan uji benedictpH

10. Pada uji pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim yatu tabung 1 uji iodium berwarna ungu pekat dan uji benedict berwarna biru tua lebuh pekat, tabung 2 uji iodium berwarna ungu lebuh pekat dan uji benedict berwarna biru tua pekat, dan tabung 3 uji iodium berwarna ungu dan uji benedict berwarna biru tua. Sedangkan pada uji pengaruh konsentrasi substrat tehadap aktivitas nzim yatu uji iodium tabung 1 dan 2 tidak terjadi perubahan warna putih dan terdapat sedikit lapisan, tabung 3 tidak terjadi prubahan warna dan tedapat banyak endapan dan tabung 4 terbentuk 2 warna yaitu ungu dan putih terdapat endapan, pada uji benedict tabung 1 warna dari putih menjadi bi tedapat endapan sedikit, tabung 2 terjadi 2 lapisan yaitu warna atas biru muda dan warna bawah biru pekat terdapat endadan, tabung 3 terbentuk 2 warna yaitu biru muda dan biru pekat terdapat endapan, tabung 4 terbentuk 2 warna yaitu biru muda dan biru pekat dan terdapat banyak endapan.

BAB VI PENUTUP

6.1 Kesimpulan Adapun kesimpulan pada praktikum kali yaitu sebagai berikut : 1. Aktifitas enzim sangat dipengaruhi oleh suhu dimana pada suhu reaksi kimia menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktif enzim akan terganggu, sehingga konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang. 2. Terbukti bahwa pH sangat berpengaruh terhadap aktivitas enzim, dimana pada setiap pH yang berbeda mulai dari 1 sampai 9 hasil uji iodium dan uji Benedictnya berbeda-beda. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim menjadi non aktif secara irreversibel karena menjadi denaturasi protein. 3. Dapat diketahui bahwa pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan substrat dapat dilihat seperti pada katalis, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. 4. Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktifitas enzim dapat dilihat dari hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi, pada batas tertentu tidak terjadi kecepatan reaksi, walaupn konsenrasi substrat diperbesar. 6.2 Saran Sebaiknya sebelum praktikum berlangsung para praktikan sudah berada di dalam ruang laboratorium untuk melakukan pratikum dan praktikum bisa berjalan dengan kondusip dan tenang.

DAFTAR PUSTAKA Kartasapoetra,a.g, 1994, teknologi penanganan pasca panen, Jakarta : rineka cipta. Poedjiadi, a., 2006, dasar-dasar biokimia, Jakarta : universitas indonesia press. Pujiyanti, sri, 2007, menjelajah dunia biologi , Jakarta : platinum. Soewoto, hafiz, dkk. 2000. Biokimiaeksperimenlaboratorium.Jakarta: widya medika. Wirahadikusumah, m. 1989, biokimia protein, enzim, dan asam nukleat, Bandung : Institut Teknologi Bandung.

JAWAB PERTANYAAN 1. Jelaskan kegunaan uji iodium dan benedict dalam percobaan ini Jawaban : Uji Iodium bertujuan membuktikan adanya polisakarida, dalam hal ini adalah amilum. Identifikasi ini didasarkan pada pembentukan kompleks adsorpsi berwarna spesifik oleh polisakarida akibat penambahan iodium. Reaksi amilum dengan Iodium menghasilkan berwarna biru kehitaman. Uji Benedict bertujuan membuktikan adanya gula reduksi (monosakarida maupun oligosakarida). Pengujian ini berdasarkan gula yang mempunyai gugus aldehida atau keton bebas mereduksi ion Cu2+ dalam suasana alakalis menjadi Cu+ yang mengendap sebagai Cu2O berwarna merah bata. Reaksi positif ditandai dengan perubahan warna larutan menjadi hijau kekuningan, dan setelah dilakukan pemanasan terbentuk endapan berwarna merah bata, kepekatan warna sebanding dengan kandungan gula pereduksi yang ada. Hasil dari uji Iodium dan benedict dijadikan sebuah indikator dalam menunjukkan apakah terjadi aktivitas enzim amilase yang menghidrolisis amilum (polisakarida) menjadi monosakarida maupun oligosakarida pada rentang suhu tertentu.

2. Apakah suhu dan pH mempengaruhi aktivitas enzim? Mengapa? Jawaban : Iya, suhu mempengaruhi aktivitas kerja enzim karena tiap kenaikan suhu 10º C, kecepatan reaksi enzimatis menjadi 1,1 s.d. 3,0 kali lipat lebih cepat (Yazid, 2006). pH sangat mempengaruhi aktivitas kerja enzim. Setiap enzim masing-masing memiliki rentang pH optimum yang berbeda-beda, sesuai dengan pH lingkungan tempat enzim bekerja. Jika dilakukan pengukuran aktivitas enzim pada beberapa macam pH yang berlainan, sebagian besar enzim di dalam tubuh akan menunjukkan aktivitas maksimum antara pH 5,0 sampai 9,0.

3. Pada suhu berapa diperoleh aktivitas enzim amilase paling optimal? Mengapa?

Jawaban : Rentang suhu optimum enzim amilase belum bisa ditentukan. Rentang suhu optimal suatu enzim tidak dapat dilakukan hanya dengan perlakuan pada satu rentang suhu non-ekstrim saja, melainkan pada berbagai rentang suhu. Namun, pada suhu kamar (25-30oC) terjadi aktivitas enzimatis yang cukup optimal.

4. Pada pH berapa diperoleh aktivitas enzim amilase paling optimal? Mengapa? Jawaban : Berdasarkan referensi yang didapat diketahui bahwa rentang pH optimum enzim amilase (ptialin) menyesuaikan dengan pH rongga mulut yaitu antara 7,5 s.d. 8,0 (Josua, 2010).

5. Pada konsentrasi enzim berapa diperoleh aktivitas enzim amilase paling optimal? Mengapa? Jawaban : Aktivitas enzim amilase optimal pada konsentrasi enzim1,0 ml. Karena pada konsentrasi ini, setelah di uji dengan iodium menghasilkan warna ungu pekat. Akan tetapi pada uji benedictnya enzim tidak dapat bekerja secara

optimal

karena

amilum

tidak

terhidrolisis

oleh

enzim.

6. Pada konsentrasi substrat berapa diperoleh aktivitas enzim amilase paling optimal? Mengapa? Jawaban : Seharusnya aktifitas enzim amilase optimal pada konsentrasi substrat 2 ml. Karena pada konsentrasi ini, setelah diuji dengan iodium menghasilkan warna bening dan setelah di uji dengan benedict menghasilkan warna biru kehijauan. Sedangkan pada percobaan hasil semua konsentrasi substrat dengan penambahan iodium maupun benedict sama. 7. Tulis 3 enzim lain yang dapat menghidrolisi karbohidrat, masing-masing dengan sumbernya.

Jawaban : 1. Enzim seperti amilase dan protease memecah Amilase mempunyai kemampuan untuk memecah molekul-molekul pati dan glikogen. Molekul pati yang merupakan polimer dari alfa-D-glikopiranosa akan dipecah oleh enzim pada ikatan alfa-1,4- dan alfa-l,6-glikosida 2. Enzim karbohidratase berupa amilase pankreas yang berfungsi untuk memecah karbohidrat. sumbernya berada di kelenjar pankreas. 3. Produk-produk yang dihasilkan dari pemecahan gula akan dipengaruhi mikroorganisme

oleh jenis organisme.

Enzim

yang ada

di sel

akan memecah komponen karbohidrat kompleks

menjadi lebih sederhana, yaitu: Sukrosa −─ invertase→glukosa + fruktosa Maltosa −─ maltase → glukosa + glukosa Laktosa −─ β-galaktosidase → glukosa + galaktosa