Hemoglobin Adalah Molekul Protein Pada Sel Darah Merah Yang Berfungsi Sebagai Media Transport Oksigen Dari Paru.docx

  • Uploaded by: zikri martyuzal
  • 0
  • 0
  • December 2019
  • PDF

This document was uploaded by user and they confirmed that they have the permission to share it. If you are author or own the copyright of this book, please report to us by using this DMCA report form. Report DMCA


Overview

Download & View Hemoglobin Adalah Molekul Protein Pada Sel Darah Merah Yang Berfungsi Sebagai Media Transport Oksigen Dari Paru.docx as PDF for free.

More details

  • Words: 685
  • Pages: 2
Hemoglobin adalah molekul protein pada sel darah merah yang berfungsi sebagai media transport oksigen dari paru-paru keseluruh jaringan tubuh dan membawa karbondioksida dari jaringan tubuh ke paru-paru. Kandungan zat besi yang terdapat dalam hemoglobin membuat darah berwarna merah. Saat ini pengukuran kadar hemoglobin dalam darah sudah menggunakan mesin otomatis selain mengukur hemoglobin mesin pengukur akan memecah hemoglobin menjadi sebuah larutan. Hemoglobin dalam larutan ini kemudian dipisahkan zat lain dengan menggunakan zat kimia bernama nilai sinar yang berhasil diserap oleh hemoglobin. (www.Blogdoter.net. 2008) Hemoglobin adalah metaloprotein pengangkut oksigen yang mengandung besi dalam sel darah merah mamalia dan hewan lainnya. Molekul hemoglobin terdiri dari : globin, apoprotein, dan empat gugus heme, suatu molekul organik dengan satu atom besi. B. Fungsi hemoglobin Fungsi hemoglobin dalam darah adalah : a. Mengatur pertukaran oksigen dengan karbondioksida di dalam jaringan tubuh. b. Mengambil oksigen dari paru-paru kemudian dibawa keseluruh jaringan tubuh untuk dipakai sebagai bahan baku. c. Membawa carbondioksida dari jaringan tubuh sebagai hasil metabolisme ke paru-paru untuk dibuang. d. Untuk mengetahui apakah seseorang kekurangan darah atau tidak dapat diketahui dengan pengukuran kadar Hb. Penurunan kadar Hb dari normal berarti kekurangan darah. Kekurangan darah berarti anemia. Selain kekurangan Hb juga disertai dengan eritrosit yang berkurang serta nilai hematokrit dibawah normal. (Kresno, 1988) C. Jenis - jenis hemoglobin (Hb) Pada manusia telah dikenal kurang dari 14 macam Hb yang dipelajari secara mendalam dengan bantuan elektrokoresis. Hb diberi nama dengan simbol alfabeta misalnya ; Hb A, Hb C, Hb D, Hb E, Hb F, Hb G, Hb I, Hb M, Hb S, dan sebagainya. (Joice, 2008) Kadang-kadang Hb diberi nama menurut kota tempat ditemukan jenis Hb atau orang yang menemukannya, misalnya ; Hb New York, Hb Sydney, Hb Bart, Hb Gower, dan lain-lain. Hb A (Adult Dewasa) mulai diproduksi pada usia 5 - 6 bulan kehidupan intrauterine janin, pada usia 6 bulan postnatal kosentrasi Hb A 99%. Hb A terdiri dari 2 rantai α dan 2 rantai β. Hb F (Foetus janin) mulai ditemukan dalam darah pada minggu ke dua puluh usia kehamilan. Pada bayi Hb F dan sebelum usia 2 tahun jumlah tinggal sedikit, diganti oleh Hb A. Karena sifatnya yang resisten terhadap alkali, Hb F ini mudah dipisahkan dari Hb A. Hb F terdiri dari 2 rantai α dan 2 rantai T. D. Sintesis hemoglobin Fungsi utama sel darah merah adalah mengangkut O2 ke jaringan dan mengembalikan CO2 dari jaringan ke paru-paru. Untuk mencapai pertukaran gas ini, sel darah merah mengandung protein khusus, yaitu hemoglobin dan setiap hemoglobin dewasa normal (Hb A) terdiri atas empat rantai polipeptida α2 β2, masing-masing dengan gugus haemnya sendiri. Berat molekul Hb A adalah 68.000 darah dewasa normal juga berisi jumlah kecil dua hemoglobin lain, Hb F dan Hb A2 yang juga mengandung rantai y dan rantai s masing-masing sebagai pengganti

β. 65% hemoglobin disintesis dalam eritroblas dan tiga puluh lima persen hemoglobin disintesis pada stadium retikulosit. Sintesis haem, terjadi banyak dalam mitokondria oleh sederet reaksi biokimia yang dimulai dengan kondensasi glisin dan suksinil. Koenzim A dibawah aksi enzim kunci data-amino laevulinic acid (Ala) sintase yang membatasi kecepatan. Pridoksal fosfat (Vitamin B) adalah koenzim untuk reaksi ini yang diransang oleh eritro protein dan dihambat oleh hacm. Akhirnya protoporfirin bergabung dengan besi untuk membentuk hacm yang masingmasing molekulnya bergabung dengan rantai globin yang terbuat pada poliribosom. Kemudian tetramer empat rantai globin dengan masing-masing gugus hacmnya sendiri terbentuk dalam “kantong” untuk membangun molekul hemoglobin. (Hoffbrand, 2005) E. Struktur hemoglobin Pada pusat molekul terdapat cincin heterosiklik yang dikenal dengan porifin yang menahan satu atom besi. Atom besi ini merupakan situs/lokal ikatan oksigen. Porifin yang mengandung besi disebut heme. Nama hemoglobin merupakan gabungan dari heme dan globin. Globin sebagai istilah generik untuk protein globural. Ada beberapa protein mengandung heme, dan hemoglobin adalah yang paling dikenal dan paling banyak dipelajari. Pada manusia dewasa, hemoglobin berupa tetramer (mengandung 4 subunit protein), yang terdiri dari masing-masing dua sub unit mirip secara struktural dan berukuran hampir sama. Tiap sub unit memiliki berat molekul ± 16,000 Dalton, sehingga berat molekul total tetramernya menjadi sekitar 64,000 Dalton. Tiap sub unit hemoglobin mengandung satu heme, sehingga secara keseluruhan hemoglobin memilki kapasitas empat molekul oksigen. (Hariono, 2006 )

Related Documents


More Documents from "Slvnnta"