Proteine.docx

Proteinele sunt macronutrienti esentiali pentru o serie intreaga de procese fiziologice, avand un rol central in sinteza si mentinerea echilibrului musculaturii, enzimelor, hormonilor, oaselor, cartilajelor, parului si pielii. Tot proteinele contribuie la instalarea senzatiei de satietate si actioneaza ca un combustibil suplimentar pentru organism in productia de energie, alaturi de carbohidrati si grasimi. Prin urmare, acesti nutrienti sunt o parte importanta pentru orice nutritie echilibrata, daca aportul lor zilnic este unul bine dozat. Din ce sunt constituite proteinele Din punct de vedere biochimic, proteinele sunt molecule organice constituite din aminoacizi interconectati prin legaturi chimice, astfel incat sa creeze structuri tridimensionale care sunt foarte importante pentru functionarea organismului. Exista doua categorii principale de aminoacizi in corpul uman aminoacizii esentiali (pe care organismul nu ii poate produce si pe care ii preia din hrana), aminoacizii esentiali conditionat (pe care corpul nu ii produce in cantitati suficiente intotdeauna) si aminoacizii neesentiali (sunt produsi de organism). - aminoacizi esentiali histidina, izoleucina, leucina, metionina, fenilalina, treonina, triptofan, valina; - aminoacizi esentiali conditionat arginina, cisteina, glutamina, tirozina; - aminoacizi neesentiali alanina, asparagina, acid aspartic, acid glutamic, prolina, serina. De ce sunt importante proteinele In timpul digestiei, organismul descompune proteinele provenite din hrana in aminoacizi individuali, care ajung apoi in fluxul sanguin, de unde se transfera catre celule. Procesul este unul ciclic. De vreme ce organismul are nevoie de proteine si aminoacizi pentru a produce molecule esentiale (enzime, hormoni, neurotransmitatori si anticorpi), fara un aport corespunzator al acestor nutrienti, corpul nu mai poate functiona in mod optim. Proteinele ajuta la inlocuirea celulelor deficitare, transporta diverse substante in intregul organism si contribuie la dezvoltarea si repararea tesuturilor. Consumul de proteine ajuta si la cresterea nivelului hormonului numit glucagon, implicat in procesul de metabolizare si stocare a grasimilor. Glucagonul este secretat cand nivelul glicemiei din sange scade, proces care determina ficatul sa descompuna glicogenul stocat in glucoza. Tot proteinele declanseaza eliberarea acizilor grasi esentiali din tesutul adipos si transformarea lor in energie la nivel celular. Aportul zilnic recomandat de proteine

Aportul de proteine necesar in fiecare zi poate sa fie unul diferit de la o persoana la cealalta, intrucat acesta variaza in functie de cativa factori individuali, printre care se numara unul foarte important nivelul de activitate fizica. Recomandarile specialistilor arata ca este necesara o doza zilnica a proteinelor de 0,8 grame pe kilogram de masa corporala. De pilda, o persoana care cantareste 68 de kilograme are nevoie de aproximativ 54 de grame de proteine in fiecare zi. Aceste repere se refera la prevenirea unei deficiente si nu reflecta cantitatea optima de proteine, in special pentru sportivi (care au nevoie de un aport superior in regimul alimentar). In cazul atletilor care respecta un antrenament intensiv, necesarul de proteine poate creste pana la 1.4 - 2.0 grame pe kilogram de masa corporala. Astfel, un sportiv care cantareste 68 de kilograme va avea nevoie de circa 95-135 grame de proteine in meniul zilnic. Masura in care introduceti proteinele in dieta nu trebuie sa tina cont doar de evitarea unor carente in acest nutrient, ci si imbunatatirea randamentului functiilor de baza ale organismului sistemul imunitar, metabolismul, satietatea, controlul greutatii si performanta fizica. Un consum sporit al acestor nutrienti poate sa ajute la mentinerea unui tonus muscular excelent si a unui sistem imunitar puternic. Abuzul de proteine Sus Atunci cand o persoana urmeaza un regim alimentar in care proteinele se regasesc in cantitati mari, cele suplimentare pot fi convertite in zahar sau lipide la nivel organic. Chiar si asa, proteinele nu sunt transformate la fel de repede in tesut adipos, datorita efectului termic (cantitatea de energie necesara pentru digerarea, absorbtia si transportul proteinelor in corp) mult mai puternic decat cel rezultat din procesarea carbohidratilor si a grasimilor. In timp ce 30% din energia rezultata din procesarea proteinelor se indreapta catre procesul digestiei, absorbtie si asimilare de nutrienti, doar 8% din energia carbohidratilor si 3% din energia grasimilor este directionata in acelasi scop. http://www.sfatulmedicului.ro/Alimentatia-sanatoasa/totul-despre-proteine_12636

Încă din 1665, medicul italian M. Malpighi constată că sângele omului conţine globule roşii, iar o jumătate de secol mai târziu (1713), un chimist şi farmacist francez, Lemery, stabilit în Olanda, face descoperirea importantă că în cenuşa sângelui se găseşte fier. Englezul Th.Sydenham tratează anemia cu săruri şi oxizi de fier, iar după ce italianul Malpighi explică faptul că alimentele care conţin fier măresc cantitatea de fier din sânge, chimistul G. Andral introduce fierul ca medicament împotriva anemiei. Este un salt important în descoperirile biochimice. Proteinele sunt substanţe chimice naturale cu structură macromoleculară, care se găsesc în toate celulele vii. Moleculele proteinelor sunt constituite din aminoacizi uniţi prin legături peptidice:

Proteinele naturale conţin de obicei 100-400 unităţi de aminoacid per lanţ, cu mase moleculare de 15000-60000. Proteinele sunt componente ale structurilor celulare şi au funcţii biologice fundamentale: enzimatice, hormonale, imunologice etc. În compoziţia proteinelor, care sunt substanţe organice, se găsesc ca elemente chimice principale: carbon, hidrogen, oxigen, azot, sulf. Proteinele reprezintă o parte importantă a alimentaţiei noastre, ce pot fi obţinute în special din ouă, lapte, carne, fasole, mazăre, nuci, soia, ciuperci, alune.

Proteinele, în organismele animale apar în muşchi, piele, păr, copite, unghii, sânge, dar se pot afla şi în plante dar în cantităţi mai mici. Proteinele constituie partea cea mai însemnată din substanţa uscată a celulelor. În corpul omenesc, 15% din greutate se datorează proteinelor. De-a lungul secolului al XIX-lea, cele mai mari descoperiri în nutriţie constau în observarea importanţei proteinelor şi, în particular, faptul că unele proteine erau complete şi puteau menţine viaţa când erau prezente în alimentaţie, în timp ce altele, ca gelatina, erau incomplete şi nu puteau asigura viaţa. Proteinele diferă de hidraţii de carbon şi de lipide prin faptul că primele conţin azot, iar celelalte nu. Din acest motiv, interesul pentru azot a crescut, acesta fiind considerat ca o componentă necesară organismelor vii. Caracter specific. În organism proteinele îndeplinesc roluri structurale şi roluri funcţionale. Rolul structural rezultă din faptul că celulele tuturor ţesuturilor sunt constituite în primul rând din proteine. Sunt proteine enzimele (catalizatorii) care fac posibile nenumăratele reacţii chimice; anticorpii sunt substanţe produse de organism pentru a se apăra de substanţele străine sau de bacteriile ce pătrund în celulele lor; pigmenţii respiratori, cum este de exemplu , hemoglobina, care joacă un rol atât de important în transportul oxigenului de la plămâni la organe; substanţa contractilă din muşchi, care transformă energia anumitor reacţii chimice în energie mecanică. Proteinele care îndeplinesc toate aceste funcţii diferă de la o specie la alta, uneori chiar între indivizii aceleiaşi specii. Nici un act vital nu are loc fără participarea proteinelor cu un rol funcţional bine definit. Orice funcţie presupune uzură. Spre exemplu pielea, mucoasa traiectului digestiv se descuamează; proteinele secreţiilor digestive se degradează şi se elimină prin fecale. Se uzează şi proteinele citoplasmatice. Pe de altă parte , unele proteine cu roluri structurale se pierd şi ele; spre exemplu părul şi unghiile ( prin tăiere ). Aşadar, indiferent de rolul pe care proteinele îl îndeplinesc în organism, ele se uzează şi se pierd. De aceea trebuie înlocuite. Uneori este nevoie să se formeze ţesuturi noi (de exemplu în organismele tinere care cresc sau organismele adulte aflate în situaţii speciale: alăptare ). Pentru toate aceste nevoi organismul face apel la aminoacizi. După ce se asigură concentraţia normală în aminoacizii aflaţi în sânge, (5-8 mg/100 ml ), o altă parte din aminoacizii fondului metabolic sunt duşi în ficat unde se sintetizează proteine serice specifice parenchimului hepatic. Sângele vehiculează aceste proteine la ţesuturile care au nevoie să fie recondiţionate. La nivelul acestor ţesuturi, proteinele serice se dislocă din aminoacizii lor şi se sintetizează proteine specifice ţesuturilor respective. Structura primară a proteinelor este dată de numărul, natura si succesiunea aminoacizilor în catena polipeptidică. Aşa se explică de exemplu diferenţa dintre diferitele tipuri de carne. Modificarea conformaţiei naturale a proteinelor, de

exemplu prin ruperea legăturilor de hidrogen din interiorul macromoleculelor, se manifestă prin schimbarea aspectului şi proprietăţilor proteinelor, fenomen cunoscut sub denumirea de denaturare. Denaturarea poate fi reversibilă şi ireversibilă. Denaturarea reversibilă este determinată de agenţi fizici( ex. frigul ) ; aşa se explică conservarea cărnii şi a altor alimente prin frig. Prin revenirea la temperatura camerei proteinele îşi recapătă proprietăţile. Denaturarea ireversibilă se poate face cu : agenţi fizici (temperatură înaltă –coagularea albuşului de ou la cald ) ; diverse raze şi agenţi chimici (cu enzime – coagularea laptelui de cheagul care se afla în stomacul animalelor tinere ). Digestia şi asimilaţia proteinelor. Spre deosebire de plante, organismele animale nu asimilează combinaţii anorganice ale azotului. Animalele sunt nevoite să utilizeze proteinele conţinute în hrana lor. Acestea nu pot fi folosite ca atare, deoarece organismele animale nu asimilează decât aminoacizi liberi. În cursul digestiei, proteinele sunt hidrolizate până la aminoacizi. Deoarece saliva nu conţine enzime care să hidrolizeze proteinele din hrană, acestea nu suferă nici o modificare în gură. Enzimele hidrolizante pentru proteine se găsesc în sucurile gastrice: stomacal, pancreatic şi intestinal. Organismele animalelor superioare nu pot sintetiza decât anumiţi aminoacizi. Alţi aminoacizi, pe care organismul animal nu-i poate sintetiza (aminoacizi indispensabili ) trebuie să fie conţinuţi în hrană în cantităţi suficiente. Carnea şi laptele conţin toţi aminoacizii indispensabili. Unele proteine vegetale nu conţin anumiţi aminoacizi. De exemplu, porumbul singur este un aliment incomplet şi trebuie completat cu alte alimente bogate în proteine. Cantitatea necesara de proteine pe zi este de 70g la bărbat , 60 g la femeie şi 70g la copiii peste 10 ani.Conţinutul în proteine al unor produse animale şi vegetale este foarte variat şi anume: carnea de vită 19% coarne, păr, mătase 90% sânge 20% lapte 3% ouă de pasăre 12% făina de grâu 10-14% fasole soia 36% ciuperci uscate 30% orez 8-10% porumb 8% I.3.Clasificarea proteinelor Adoptându-se simultan mai multe criterii ca: solubilitate, structură, comportare chimică, proteinele au fost clasificate astfel:

-proteine insolubile-fibroase (scleroproteine) –au structură fibrilară, sunt insolubile în apă sau în soluţii de electroliţi, nu sunt hidrolizate enzimatic(excepţie: colagenul). Exemple: • keratina(lână, păr, pene, unghii, coarne, copite); • colagen(componenta de bază a pielii); • fibrina(fibrele de mătase); -proteine solubile-globulare(cele mai răspândite din natură)-solubile în apă, solubile în soluţii de electroliţi; au structură globulară. Exemple: • hemoglobina(proteina roşie din sânge); • albuminele(proteina din albuşul de ou); • globulinele(proteine din plasma sanguină); • gluteinele(proteinele din cereale); -proteide(heteroproteine)-în afară de lanţurile macromoleculare proteinice conţin şi alte grupări de natură neproteică, denumite grupe prostetice. Exemple: • fosfoproteide(conţin resturi de acid fosforic) • lipoproteide(conţin resturi de gliceride); • glicoproteide(conţin resturi de zaharide); • metaloproteide(conţin atomi de metal); • nucleoproteide(legarea proteinei de un acid nucleic);nucleoproteidele au rolul fundamental în alcătuirea, dezvoltarea şi diviziunea celulei vii, animale şi vegetale. Ştiaţi că….. • Pânza de păianjen conţine o proteină fibroasă, fibroina ! • Veninul şerpilor este un amestec de apă, enzime şi toxine de natură proteică ! • Prima proteină determinată a fost insulina! • Proteinele prezente în viruşi ( toxine ), numite antigeni, provoacă formarea unor proteine de apărare în organismul animal, numite anticorpi, prin vaccinare! https://viatasichimia.wordpress.com/proteine/

Proteinele Proteinele sunt substanțe organice macromoleculare formate din lanțuri simple sau complexe de α –aminoacizi. Prima menționare a cuvântului proteină a fost făcută de către Jakob Berzelius, descoperitorul acestora, în scrisoarea sa către Gerhardus Johannes Mulder din 10 iulie 1838, scrisoare în care menționează: „Numele de proteină pe care îl propun pentru denumirea compusului organic rezultat prin oxidarea fibrinei sau albuminei, l-am derivat din grecescul πρωτειος (proteios) deoarece pare a fi substanța primitivă sau principală din nutriția animalelor.” Α –AMINOACIZI. COD 1 LITERĂ COD 3-LITERE ABUNDENȚĂ />(%) E.C. DENUMIREA (RESIDUE) CODE Alanină

ALA

A

13.0

Arginină

ARG

R

5.3

Asparagină

ASN

N

9.9

Aspartat

ASP

D

9.9

Cisteină

CYS

C

1.8

Acid glutamic

GLU

E

10.8

Glutamină

GLN

Q

10.8

Glicină

GLY

G

7.8

Histidină

HIS

H

0.7

Isoleucină

ILE

I

4.4

Leucină

LEU

L

7.8

Lizină

LYS

K

7.0

Metionină

MET

M

3.8

Fenilalanină

PHE

F

3.3

Prolină

PRO

P

4.6

Serină

SER

S

6.0

Treonină

THR

T

4.6

Triptofan

TRP

W

1.0

Tirosină

TYR

Y

2.2

Valină

VAL

V

6.0

Structura și compoziția proteinelor Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri constituiți din 20 de Lα aminoacizi (așa numiții aminoacizi standard, vezi tabelul), în care grupările carboxil se pot combina cu grupările amino formînd legături peptidice și rezultând lanțurile peptidice. Aminoacizii standard au proprietăți variate, proprietăți care sunt direct responsabile de structura tridimensională a proteinei, dar și de proprietățile acesteia.

Structura insulinei În lanțul polipeptidic aminoacizii formează legăturile peptidice prin cuplarea grupei carboxil cu o grupă amino; odată legat în lanțul proteic aminoacidul se „transformă” în aminoacid „rezidual” iar atomii de carbon, azot, hidrogen și oxigen implicați în legături formează „scheletul” proteinei. Atunci cînd lanțul proteic se tremină cu o grupă carboxil poartă denumirea de carboxi-terminus (sau C terminus), în timp ce, dacă se termină cu gruparea amino, devine amino-terminus (N-terminus). Responsabile de proprietățile chimice sunt aceleași grupări carboxil și amino libere, neimplicate în formarea legăturilor peptidice, însă mai intervin și diferiții radicali grefați pe scheletul proteinei. Există 2 forme pentru fiecare proteină, numite forme de rezonanță:

una datorată dublei legături care asigură rigiditatea și nu permite rotația în jurul axei sale; a doua formă de rezonanță este dată de unghiul diedru φ(planul atomilor C’-N-CαC’), ψ (planul atomilor N-Cα-C’-N), ω (planul atomilor Cα-C’-N-Cα), unghiurile φ și ψ pot avea diferite valori fiind responsabile de gradul de libertate a proteinelor, controlînd structura tridimensională a lanțului proteic. Unghiul legăturii între C1 şi N este aproape de 1800, similar cu unghiul valenţei din molecula apei. S-a ajuns la concluzia că există 4 niveluri (structuri), care alcătuiesc edificiul proteic. Structura primară Structura primară este dată de aminoacizii care intră în lantul proteic prin formarea legăturilor peptidice.

În structura primară se observă lanţul de aminoacizi. În proteinele naturale legătura peptidică se stabilește între gruparea carboxilică de la C1 și gruparea aminică de la C2, încît lanțul peptidic va fi format dintr-o succesiune de unități CO-NH-CH, legate cap-cap.

La unul din capetele lanţului peptidic se găseşte o grupare -NH2 liberă, iar la celălat capăt seaflă o grupare -COOH liberă Legătura peptidică -CO-NH- se găsește în același plan, iar carbonul -CH- se poate roti, putînd să apară în planuri diferite. Datorită lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele se pot aranja de o parte și de alta a lanțului proteic, astfel că lanțul proteic nu este ramificat.

Datorită deplasării altrenative a unui electron de la gruparea -NH la C=O se produce oscilarea dublei legături de la atomul de carbon şi oxigen la atomul de azot, fomrîndu-se astfel cele 2 forme mezomere. Datorită numărului relativ mic de aminoacizi care intră în structura proteinelor, teoretic ar trebui să se formeze proteine cu masa moleculară în jur de 4200. Însă în realitate masele moleculare ale proteinelor au valori de peste 10,000 ceea ce a dus la concluzia că cel puțin o parte de aminoacizi se repetă de mai multe ori în cadrul unei molecule. Ipoteza că proteinele sunt formate din lanțuri lineare de aminoacizi a fost fomulată pentru prima dată în anul 1902, la a 74-a reuniune a Societății Oamenilor de Stiință din Germania, ținută în orașul Karlsbad, de către Franz Hofmeister și Emil Fischer. Ipoteza că în molecula proteinelor există legături amidice fusese elaborată de chimistul francez E Grimaux încă din anul 1882. În ciuda evidențelor care demonstrau faptul că proteinele supuse acțiunii proteolitice se scindează în oligopeptide, ideea că lanțul proteic este liniar, au fost idei greu recunoscut. În perioada respectivă, numeroși savanți, punînd la îndoială acest lucru, prin argumentarea că legăturile amidice nu sunt îndeajuns de puternice pentru a susține o moleculă proteică lungă.

Structura secundară

Imaginea alfa helixurilor mioglobinei, a cărei structură a fost determinată de către Max Perutz și Sir John Cowdery Kendrew în 1958 folosind cristalografia cu raze X. Structura secundară se referă la forma și la lungimea lanțurilor polipeptidice, proprietăți induse de legăturile de hidrogen. Cele mai întîlnite tipuri de structura secundară sunt alpha helixul și lanțurile beta.

Elicea alpha se formează prin rotaţia unui lanţ polipeptidic în jurul propriei axe. Alte helix-uri cum ar fi helixul 310 și helixul π sunt, din punct de vedere energetic, favorabile formării legăturilor de hidrogen, dar sunt rareori observat în proteinele naturale exceptînd părțile terminale ale helixului α în timpul formării scheletului proteic (de obicei centrul helixului). Aminoacizii au un comportament diferit vis-avis de posibilitatea formării structurii secundare. Prolina și glicina sunt cunoscuți ca așa numiții „helix breakers” (spărgători de helix), deoarece afectează configurația scheletului proteic; ambii aminoacizi au abilități conformaționale neobișnuite și de regulă se găsesc în colțurile scheletului proteic. Structura terțiară Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul că macromoleculele proteice au o conformație tridrimensională, realizată de obicei prin intermediul cuplării mai multor lanțuri polipeptidice scurte între ele, cuplare care duce la formarea fibrelor proteice; legăturile intercatenare pot fi principale sau secundare: Legături de hidrogen, sunt legături coordinativ heteropolare care se stabilesc cu ușurință între gruparea carbonil C=O (electronegativă) și gruparea NH(electropozitivă), din 2 lanțuri polipeptidice alăturate, sau în cazul formelor lactamlactimă între gruparea -OH și azotul iminic =NH.

Legăturile de hidrogen se pot stabili și între catenele lateralecare au grupări carboxil, hidroxil, amino sau tiolice. Din punct de vedere energetic legătura de hidrogen nu este puternică dar datorită răspîndirii relativ uniforme de-a lungul scheletului proteic oferă proteinei stabilitatea necesară. Legături disulfidice

Legătura disulfidică este foarte puternică ,50-100kcal/mol şi are un rol foarte important în stabilizarea arhitecturii spaţiale a moleculei proteice. Legătura este rezistentă la hidroliză, însă se poate desface iar prin reducere formează tioli (SH), iar prin oxidare formează acizi. În general legătura sulfidică se întîlnește la proteinele transformate, care au o rezistență mecanică mare. În afară de aceste legături se mai pot stabili alte tipuri de legături: legături ionice (stabilite de obicei între grupările aminice și cele carboxilice ionizate), legături de tip van der Waals (legături electrostatice slabe care se stabilesc între radicalii hidrofobi), legături fosfodiesterice (între 2 resturi de serină și acid fosforic), legături eterice (stabilite la nivelul aminoacizilor cu grupări hidroxilice). Structura cuaternară

Structura cuaternară se referă la modul în care se unesc subunitățile proteice. Enzimele care catalizează asamblarea acestor subunități poartă denumirea de holoenzime, în care o parte poartă denumirea de subunități reglatoare și subunități catalitice.

Vedere 3 D a hemoglobinei cele 4 subunități roșu și galben, iar unitatea hemică verde. Proteine care au structura cuaternară :hemoglobina, ADN polimeraza și canalele ionice, dar și nucleozomi și nanotubuli, care sunt complexe multiproteice.Fragmentele proteice pot suferi transformări în structura cuaternară, transformări care se reflectă fie în structurile individuale fie în reorientările fiecărei subunități proteice. Numărulsubunităților din oligomerice sunt denumite prin adăugarea sufix-ului -mer (grecescul pentru subunitate), precedat de numele subunității. Proprietățile fizice Proteinele sunt substante incolore ( exceptie: cromoproteinele), insolubile in solventi organici, cusolubilitati diferite in apa si in solutii de electroliti.Proteinele solubile precipita cu acizi mineraliconcentrati, cu saruri de metale grele, cu solutii de alcooli sau de alti solventi organici. La incalzire proteinele coaguleaza, procesul fiind ireversibil si pierzandu-se valoarea biologica aacestora. Unele proteine coagulea za de la 38˚ C, altele inca mai sunt stabile la 75˚ C. Aceasta coagulare ireversibila (denaturare) se mai produce si daca expunem proteinele la actiunea razelor U.V., a razelor X sau a razelor γ (gamma). Unele saruri de metale grele denatureaza deasemenea proteinele. Pierdereavalorii biologice a proteinelor in cadrul procesului de denaturare se datoreaza modificarilor ireversibile instructura tertiara si cuaternara a acestora.Ca si aminoacizii, proteinele au grupari COO si grupari -NH3+, precum si o valoare a pH-uluiunde sarcina globala este nula ( punct izoelectric), iar proteina nu migreaza in camp electric. La alte valoride pH, proteinele migreaza in camp electric in functie de sarcina lor electrica si de masa lor moleculara.Proteinele incarcate + vor migra mai mult sau mai putin

spre polul ( catod), iar cele incarcate vor migra spre polul + (anod). Aceasta proprietate a proteinelor de a se separa in camp electric se numeste electroforeza. Prin electroforeza proteinele din ser se separa in 5 fractiuni: albumine, globuline α 1 ,globuline α 2, globuline γ , globuline β.

Denaturarea. Sub acţiunea unor agenţi fizici şi chimici proteinele sunt modificate structural, cu păstrarea masei moleculare, fenomen cunoscut sub numele de denaturare, care este însoţit de pierderea activităţii fiziologice a proteinelor. Agenţii denaturanţi pot fi clasificaţi astfel: • agenţi fizici: temperaturile ridicate, radiaţii UV, razele X, ultrasunetele etc.; • agenţi chimici: soluţii concentrate de acizi şi baze tari, sărurile unor metale grele (Hg, Pb, Cd etc.), compuşi ai arsenului, solvenţi organici etc. Denaturarea proteinelor reprezintă un proces complex, care implică modificări ale structurii secundare şi terţiare a proteinelor (desfacerea sau modificarea legăturilor de hidrogen, a legăturilor disulfurice, ionice etc.), însoţite de deplierea catenelor şi modificarea arhitecturi moleculare. În funcţie de natura agenţilor chimici, denaturarea poate fi reversibilă sau ireversibilă. Denaturarea determină scăderea solubilităţii şi a capacităţii proteinelor de a absorbi apa, modifică viscozitatea, presiunea osmotică, activitatea optică şi gradul de hidroliză, ca şi activitatea fiziologică. Denaturarea ireversibilă a proteinelor joacă un rol important în fenomenele vitale, de exemplu, îmbătrânirea seminţelor şi pierderea capacităţii de germinare, fenomenul de îmbătrânire la oameni, animale etc. În industria alimentară denaturarea proteinelor este utilizată la prepararea produselor alimentare prin coacere, uscarea legumelor, fabricarea laptelui praf etc.

proteinelor reprezinta ruperea legaturii peptidice ceea ce duce la dezintegrareastructurii primare a proteinei pana la stadiul de aminoacizi. Acest fenomen este unul ireversibil. Hidroliza proteinelor poate fi cauzata de agenti chimici acizi si baze la temperaturiridicate sau in organism de enzime proteolitice sau peptidaze tripsina, chemotripsina, pepsina. Caracterul amfoter Proteinele, la fel ca și aminoacizii, sunt substanțe amfotere și formează în soluții apoase

amfioni: prezența H2O În mediu acid proteinele se comportă ca baze slabe, ele primind protoni și formînd cationi proteici:

, în

, cation al proteinei. Reacția stă la baza electroforezei proteinelor, datorită incărcării pozitive cationii migrează spre catod, fenomen numit cataforeză, proteina fiind în acest caz electropozitivă. În mediu bazic proteinele se comportă ca acizii slabi, ele cedînd protoni, se formează astfel anioni proteici, care migrează spre anod fenomenul fiind denumit anaforeză, proteina avînd încărcare electronegativă.

, anion al proteinei. Datorită caracterului amfoter proteinele pot neutraliza cantități mici de substanță acidă sau bazică, avind în acest fel rol de soluție tampon, prin acest lucru contribuind la menținerea echilibrului acido-bazic al organismului. În general caracterul amfoter este imprimat de cele grupările -NH2 și -COOH libere care nu sunt implicate în legaăturile peptidice. Dacă în molecula proteinei există mai mulți aminoacizi dicarboxilici atunci molecula se va comporta ca un acid slab, iar în cele în care predomină aminoacizii diaminați se comportă ca baze slabe. Chiar dacă într-o moleculă există un număr egal de grupări amino si carboxil, deci teoretic molecula ar trebui sa fie neutră, în realitate datorită gradului de ionizare mult mai mare a grupării carboxil față de gruparea amino, molecula proteinei va avea un

caracter slab acid, în soluția ei întîlnindu-se amfiioni proteici, anioni proteici și protoni (H+ ). Clasificarea proteinelor Proteinele se clasifică în general după forma moleculelor şi după compoziţia lor chimică. În clasificarea proteinelor după forma moleculară deosebim: 1.proteine globulare (sferoproteine) care au formă aproape sferică (ovoidală) şi sunt, în general,solubile în apă, în soluţii diluate de acizi, baze şi săruri. Din această clasă fac parte albuminele, globulinele, histonele, protaminele şi prolaminele;

2.proteine fibrilare (scleroproteine), caracterizate prin structură fibroasă, de forma unui elipsoidîntins cu raportul dintre axe de cel puţin 1 : 100, sunt foarte greu solubile în apă, au vâscozitate mare şi putere de difuzie mică. Aceste proprietăţi explică prezenţa lor în ţesuturile de susţinere. Din această clasă fac parte colagenul, elastina, fibrinogenul, miozina, actina, keratina etc. După compoziţia chimică, proteinele se pot clasifica în: 3.proteine simple (holoproteine), constituite din aminoacizi; 4.proteine conjugate (heteroproteine), conţin pe lângă aminoacizi şi o grupare prostetică.

În funcţie de natura acestei grupări, heteroproteinele se împart în fosfoproteine, glicoproteine, lipoproteine, metaloproteine, nucleoprotei ne şi cromoproteine. Holoproteine Albuminele (serumalbumina, lactalbumina, ovalbumina etc.) sunt solubile în apă, coagulează laîncălzire, au pHi mai mare decât 7 şi pot fi precipitate cu o soluţie saturată de sulfat de amoniu. Greutatea moleculară a albuminelor este cuprinsă între 35.000 şi 75.000. Albuminele intră în constituţia proteinelor plasmatice (55%), participând la transportul glucidelor, lipidelor, hormonilor, sărurilor biliare, medicamentelorşi ionilor (HCO3–, NO3–, citrat, Ca2+, Mg2+, Zn2+ etc.). Datorită masei moleculare mici şi concentraţiei mari,albuminele serice asigură 80% din presiunea coloidosmotică a plasmei. Globulinele sunt proteine globulare insolubile în apă, solubile în soluţii de NaCl 5%. Prinîncălzire coagulează. Sunt răspândite atât în regnul vegetal cât şi animal. Dintre globulinele de origine animalăamintim globulinele din sânge cu greutate moleculară de aproximativ 500.000. Din totalul proteinelor plasmatice, 35-45% sunt globuline.

Prin electroforeză au fost separate trei fracţiuni,, iar prinimunoelectrof oreză au fost puse în evidenţă peste 30 fracţiuni proteice. Fiecare fracţiune îndeplineşte un rol bine definit; toate participă la transportul glucidelor, globulinelelor, la transportul lipidelor, iar globulinele au rol în imunitate, motiv pentru care se numesc şi imunoglobuline. Imunoglobulinele sau anticorpii apar în serul sanguin sau în alte celule ca răspuns la pătrunderea în organism a unei proteine sau aunei macromolecule provenită de la altă specie, compus care poartă numele de antigen.Str uctura de bază a anticorpilor a fost elucidată de Porter în 1960. Anticorpii sunt formaţi din douălanţuri polipeptidice grele (H), cu greutate moleculară 53.000-75.000 şi două lanţuri uşoare (L), cu greutatemoleculară 23.000, unite prin legături disulfid ice. Lanţurile grele au o regiune flexibilă care permite rotirea capetelor amino-terminale cu un unghi variabil, ceea ce permite legarea antigenului.

Scleroproteinele sunt proteine fibrilare, de consistenţă solidă, întâlnite numai în regnul animal,având rol de susţinere şi protecţie, au un conţinut mai scăzut de azot faţă de alte proteine, dar au un conţinut crescut de sulf. Scleroproteinele sunt total insolubile în a pă, în soluţii acide şi bazice şi sunt stabile faţă deacţiunea enzimelor proteolitice. După rolul pe care îl îndeplinesc şi după ţesutul în care au fost identificate scleroproteinele se împart în: Keratine –se găsesc în epidermă, păr, unghii, pene, coarne etc. şi au rol de protecţie. Au unconţinut mare de sulf (25,7%) datorită proporţiei mari de cisteină. Graţie

prezenţei legăturii disulfidicekeratinele au o rezistenţă mecanică mare, elasticitate şi rezistenţă la acţiunea enzimelor proteolitice şi sunt insolubile. Colagenele au conţinut mare de glicocol, prolină, hidroxiprolină şi hidroxilizină, având o structurăcu totul caracteristică, adaptată funcţiei ţesuturilor din care fac parte: tendoane, ligamente, oase, cartilagii, piele.Ele reprezintă 25% din proteinele corpului omenesc. Colagenele sunt insolubile în apă, dar prin fierbere îndelungată se transformă în gelatinăsolubilă, în care o parte din legăturile peptidice au fost hidrolizate. Colagenele sunt rezistente laacţiunea enzimelor proteolitice (cu excepţia colagenazei), în timp de gelatina poate fi hidrolizată cu pepsină şi tripsină.

Elastinele se aseamănă cu colagenul, întâlnindu se alături de acestea în ţesutul conjunctiv, dar elenu pot fi gelificate. Conţinutul ridicat de glicocol, alanină şi valină imprimă acestei proteine o elasticitatecomparabilă cu a cauciucului. Elastinele sunt hidrolizate specific de elastaza pancreatică. Fibrinogenul este o proteină fibrilară formată din şase lanţuri polipeptidice unite prin punţi disulfidice. Din cauza dimensiunilor mari ale moleculei, în condiţii fiziologice, fibrinogenul trece în cantităţifoarte mici prin peretele capilarelor în lichidul interstiţial. În inflamaţii, din cauza alterării permeabilităţii capilarelor, trecere fibrinogenului este mult facilitată.

Fibrinogenul este sintetizat în ficat şi este degradat în macrofage şi are timpul de înjumătăţire de 3-5zile. Sub acţiunea enzimatică a trombinei şi a ionilor de calciu, fibrinogenul se transformă într –o proteină fibrilarăinsolubilă, denumită fibrină. Fibrina formează o reţea spaţială în care sunt înglobate elementele figurate ale sângelui, formând cheagul sanguin. Miozina se găseşte în cantitate de 40–60% în miofibrele ţesutului muscular. Miozina este insolubilăîn apă, dar solubilă în soluţii alcaline diluate. În structura miozinei intră aminoacizi diaminici şi dicarboxiliciceea ce explică prezenţa a numeroase grupări polare ce îi conferă capacitatea de a fixa ioni metalici. Prin combinare cu actina în proporţie de 3/1, formează actomio zina.

Actina reprezintă 15% din proteinele musculare. Atât miozina cât şi actina au activitate ATP–azică şi joacă rol esenţial în contracţia musculară.

Tropomiozina reprezintă 2,5% din totalul proteinelor musculare, având rol în contracţia musculară. Biosinteza proteinelor Prima etapa in sinteza proteinelor este sinteza aminoacizilor neesentiali. „Materiile prime” sunt produsii de degradare ale lipidelor si glucidelor, dintre care un rol esential il are acidul glutamic. Acesta participa la reactii de transaminare ( = reactii biochimice in care 2 molecule isi schimba reciprocgruparile functionale amino (–

2 ), respectiv C=O ( ceto) , formandu-se un alt aminoacid si un altcetoacid decat cei initiali). Aceste procese au loc in primul rand in ficat si in inima.A doua etapa consta in reactii ale aminoacizilor intre ei cu formarea lanturilor caracteristice peptidelor si proteinelor. Aceste sinteze au loc in celule. Fiecare celula capabila sa sintetizeze o proteinacontine o matrice a acelei proteine individuale. Procesul de biosinteza decurge in 3 etape principale: – activarea gruparii – COOH a aminoacizilor prin reactie cu ATP ( acid adenozintrifosforic)– transportul aminoacizilor activati la o matrice de acizi nucleici, unde sunt asezati intr-o ordine prestabilita– legarea aminoacizilor activati prin legaturi peptidice sub actiunea unor enzime urmata de desprindereamoleculei nou-formate. – transportul aminoacizilor activati la o matrice de acizi nucleici, unde sunt asezati intr-o ordine prestabilita– legarea aminoacizilor activati prin legaturi peptidice sub actiunea unor enzime urmata de desprindereamoleculei nou-formate.

Importanța pentru organismul uman Principalele substante nutritive ce se afla in alimentele pe care le consumam snt proteinele, carbohidantii, grasimile, vitaminele, mineralele, apa si fibrele.

Organismul animalelor conține 20-80% proteine din masa uscată. Doar apa este cea care ocupa un procent mai ridicat in organism. Proteinele sunt raspandite in muschi, oase si cartilagii, piele, lichide ale corpului si in toate organele interne, cum ar fi inima, ficatul, rinichii si creierul.

Proteinele pot fi descrise ca substante nutritive constitutive ale organismului. In procesul de digestie proteinele din alimente sunt transformate in aminoacizi. Organismul apoi separa si foloseste aminoacizii in diferite scopuri. O parte vor fi folositi pentru cresterea si producerea de noi proteine necesare organismului, o alta parte vor fi folositi la refacerea tesuturilor din corp, iar restul vor fi transformati in hormoni, anticorpi si enzime. https://eafanasiuc.wordpress.com/2015/11/23/proteinele/ http://magiachimiei.blogspot.ro/2012/06/proteinele.html

ROLUL PROTEINELOR IN ORGANISMUL UMAN:

1. Plastic. 2. Functional (realizeaza presiunea oncotica; participa la echilibrul acido-bazic; participa la constituirea enzimelor; hormonilor; constituie receptori membranari, intra in constitutia altor substante active etc.). 3. Aparare (refacerea tesuturilor lovite, anticorpi; troficitate a celulelor sistemelor de aparare specific si nespecific; creste rezistenta fata de actiunea nociva a unor substante toxice: Pb, Hg, Cd, Cr, Se, As, benzen, toluen, amine, nitrobenzen, cloroform, CCl4, pesticide organoclorurate, sulfamide, antibiotice toxice tetraciclina, saruri de Au s.a.). 4. Energetic - prin ardere dau 4,1 Kcal/g proteine; nu ard complet dand nastere unor substante toxice (amine toxice: indol, triptamina, histamina) care cer un efort hepatic suplimentar. https://sites.google.com/site/pentruchimie/rolul-proteinelor