Ns. Asmaul Husna, S.kep: Oleh

OLEH : Ns. Asmaul Husna, S.Kep



BIOKIMIA : ilmu yang berhubungan dengan berbagai molekul di dalam sel atau organisme hidup sekaligus dengan reaksi kimianya. BIOS CHEMIOS HIDUP/HAYATI

BIOLOGI

KIMIA/SENYAWA ORGANIK KIMIA ORGANIK

ILMU KIMIA HAYATI (BIOKIMIA)

TUJUAN :  Menguraikan semua proses kimiawi pada sel hidup MANFAAT :  Kesejahteraan manusia dan pengembangan ilmu pengetahuan  Dapat dikatakan hampir semua ilmu kehidupan berhubungan dengan Biokimia.









Metabolisme adalah semua perubahan kimia dan energi yang terjadi di dalam jasad hidup atau karena kegiatan jasad hidup. Yang mengalami perubahan adalah substrat reaksi dan energi. Perubahan dikatalisis oleh enzim. Fungsi metabolisme adalah mengekstrak energi dari substrat atau sekelilingnya, menyimpannya dalam senyawa energi tinggi untuk melaksanakan aktivitas/fungsi kehidupan. Secara umum metabolisme mengandung arti pemecahan (katabolisme) dan pembentukan (sintesis/anabolisme).





KATABOLISME : pemecahan enzimatik dari bahanbahan yang bermolekul besar (bahan makanan : karbohidrat, lemak dan protein) menjadi senyawa bermolekul kecil/sederhana, seperti : glukosa, laktat, asetat, asam urat, amoniak, CO2 dan urea, sehingga terbebaskan energi. ANABOLISME : sintesis enzimatik senyawa molekul besar dari senyawa yang lebih sederhana, pada umumnya diperlukan energi.

MAKANAN

DICERNA

PRODUK CERNA

DISERAP DI MUKOSA INTESTINUM HASILNYA : ENERGI DAN METABOLIT UNTUK AKTIVITAS

DIEKSKRESI

METABOLISME

KARTBOHIDRAT

PROTEIN

LEMAK

------------------ PENCERNAAN DAN ABSORBSI -----------

MONOSAKARIDA

ASAM AMINO

/TERUTAMA GLUKOSA

ASAM LEMAK DAN GLISEROL

-------------- KATABOLISME -------------

ASETIL - koA

LINTASAN KATABOLISME UNSUR MAKANAN

SIKLUS ASAM SITRAT CO2

2H+

ATP





Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik Koenzim merupakan molekul organik yang terikat pada bagian protein enzim tertentu, diperlukan untuk aktifitas enzim tertentu

 Coenzim

dibagi atas fungsinya untuk mentransfer : transfer Hidrogen : NAD+, NADP+ FMN, FAD Lipoic acid Coenzyme Q

 Transfer

grup selain Hidrogen :

CoA.SH Thiamin pyrophosphate Pyridoxal phosphate Folate coenzym Cobamide (B12) coenzym Lipoic Acid

 Merupakan

derivat vitamin yang larut dalam air (B kompleks) setelah dimodifikasi.

  

Kompleks fungsional protein ditambah dengan faktorpelengkap koenzim disebut ”holoenzim” Bagian protein yang bebas dari kofaktor disebut ”apoenzim” Jenis enzim yang membutuhkan ko-enzim mencakup enzim yang mengkatalisis reaksi: - Oksidasi reduksi - Pemindahan gugus - Isomerisasi - Reaksi pembentukan ikatan kovalen



Enzim yang strukturnya sempurna dan aktif mengkatalisis, bersama-sama dengan koenzim atau gugus logamnya disebut holoenzim.

1. Merobah substrat menjadi produk 2. Tidak turut dalam reaksi, hanya mempercepat reaksi (katalisator) 3. Mempunyai Active site (catalytic site) 4. Catalytic efficiency tinggi : 103 - 108

5. Specificity tinggi : hanya untuk 1 jenis reaksi 6. Mempunyai Cofactor (ion) /Coenzyme (vitamin)

7. Dapat diregulasi : distimulasi atau diinhibisi. 8. Lokasi didalam sel : tertentu

Manfaat dan Kegunaan Enzim   

 

Enzim bisa terdapat di intraseluler dan ekstraselluler Lokasi enzim intaselluler berdasarkan fungsi organella di intaselluler tersebut Enzim yang berhubungan dengan nukleus berperan dalam pemeliharaan, pembaharuan dan pengunaan aparatus genetik Enzim mitokhondria berhubungan dengan reaksi pengumpul energi atau reaksi oksidatif Enzim yang berhubungan dengan ribosom memperkembangkan biosintesis protein





 

Lisosom mengandung enzim-enzim yang mengkatalitis hidrolisis bahan-bahan yang diperlukan sel Enzim sitoplasma mengkatalisis jenis metabolisme KH(glikolisis) biosintesis asam lemak Kompartmentasi enzim ini memudahkan pengaturan proses metabolik Enzim dengan aktifitas katalitik yang sama,tapi dalam bentuk fisik yang berbeda,kompartment berbeda  Isozim

Enzim dalam plasma darah 1. Enzim fungsional - Melakukan fungsi fisiologis dalam darah - Terdapat dalam darah dalam konsentrasi sama atau lebih tinggi dari dalam jaringan C/Enzim pembekuan darahTrombin 2. Enzim non fungsional - Tidak melakukan fungsi fisiologis dalam darah - Kadar dalam darah sampai sejuta kali lipat lebih rendah dari di jaringan C/ enzim pencernaan Pepsin, tripsin, amilase

Enzim

Sumber

Untuk Diagnosis

Alanin aminotransferase

Hati, otot rangka, jantung

Penyakit parenkim hati

Aldolase

Otot rangka, jantung

Penyakit otot

Amilase

Kel,liur, pankreas, Ovarium

Penyakit pankreas

Aspartat aminotransferase

Hati, otot rangka, jantung, ginjal, sel darah merah

Infrak otot jantung, penyakit parenkim hati, penyakit otot







Enzim oksidureduktase diklasifikasikan ke dalam 4 kelompok : oksidase, dehidrogenase, hidroperoksidase dan oksigenase Enzim oksidase dan dehidrogenase memiliki berbagai peran dalam metabolisme terutama pada pernafasan Enzim hidroperoksidase melindungi tubuh terhadap kerusakan akibat radikal bebas

Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian dari molekul enzim tempat berikatannya substrat, untuk membentuk kompleks enzim substrat, dan selanjutnya membentuk produk akhir. Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi, sering berupa lekukan pada permukaan protein enzim, tempat substrat berikatan secara lemah..

A. Collision Theory  



Untuk bereaksi molekul-molekul harus saling membentur Untuk satu benturan yang berhasil (menghasilkan reaksi) molekul-molekul harus punya cukup energi untuk mengatasi sawar/barrier energi Faktor-faktor yang meningkatkan kecepatan reaksi harus : - menaikkan energi kinetika pada pada molekul yang bereaksi - menurunkan rintangan energi untuk menaikkan reaksi -meningkatkan frekwensi benturan

B. Lock and Key Theory  Sifat enzim dalam mengkatalisis berbagai reaksi kimia karena kemampuannya berikatan dengan berbagai macam molekul  Menurut Emil Fischer lewat teori ”Lock and Key” enzim harus berikatan dengan substrat pada tempat yang tepat sehingga menghasilkan reaksi  Tempat pada enzim berikatan dengan substratnya untuk melakukan proses katalitik disebut ”Tempat Katalitik/Tempat Aktif”  Tempat aktif berupa celah atau retakan berupa kesatuan tiga dimensi terbentuk oleh gugus yang berasal dari berbagai bagian urutan asam amino







Bagian lain dari protein pembentuk enzim diluar tempat aktif disebut sebagai “Tempat Allosterik” Ciri yang kurang menguntungkan dari model lock and key ini adalah kekakuan tempat aktif Model ini masih dipakai untuk memahami tempat sifat tertentu enzim mis;pengikatan secara berurutan dua atau lebih substrat





Model yang lebih umum dari Daniel Koshland:Induced Fit (kesesuaianterinduksi) Substrat menimbulkan/menginduksi perubahan bentuk dalam enzim

Gambar 2. Model Induced Fit dari Koshland Raff A, et al 2002

Kecepatan reaksi enzimatis dipengaruhi oleh faktor:  Keasaman atau pH  Suhu  Konsentrasi enzim  Konsentrasi substrat  Ada tidaknya senyawa inhibitor

TERIMA KASIH