Glucolisis Y Krebs Voet Y Voet

GLUCOLISIS * CICLO DE KREBS Mecanismo de reacciones

Bioquímica de Voet y Voet

Reacción 1 El ataque nucleofílico del grupo C(6)-OH de la glucosa sobre el fosfato y de un complejo de Mg2+-ATP. La posición del ion Mg2+ se muestra como ejemplo; su posición, o posiciones, reales no han sido establecidas ' definitivamente. En cualquier caso, la función del Mg2+ es esconder los grupos cargados negativamente del ATP, facilitando así el ataque nucleofílico.

Reacción 2 Mecanismo de reacción de la fosfoglucosa isomerasa. Se cree que los restos del sitio activo implicados en la catálisis (BH+ y B´) son de una Lys y una His, respectivamente.

Reacción 4 Mecanismo enzimático de la aldolasa de la Clase I. La reacción incluye (1) la fijación del sustrato; (2) la formación de una base de Schiff entre el resto de Lys del sitio activo del enzima y la FBP; (3) la rotura aldólica, formándose un intermediario enamina entre el enzima y la DHAP, con liberación de GAP (representado con la cara re hacia arriba); (4) la tautomerización de la forma imina de la base de Schiff; y (5) la hidrólisis de la base de Schiff, con liberación de DHAP.

Ruptura aldólica Mecanismo general

Reacción 6 Mecanismo enzimático de la gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa: (1) El GAP se une a la enzima; (2) el grupo sulfhidrilo del sitio activo forma un tiohemiacetal con el sustrato; (3) el NAD+ oxida el tiohemiacetal a tioéster; (4) el NADH recién formado es sustituido en la enzima por NAD+; y (5) el Pi, ataca el tioéster, formándose el producto acil fosfato, 1,3-BPG, y regenerándose la enzima activa.

Reacción 8 Mecanismo propuesto para la fosfoglicerato mutasa

Reacción 9 Mecanismo de reacción propuesto para la enolasa

Reacción 10

Lactato Deshidrogenasa Destino del piruvato en ausencia de oxígeno. Fijación del aducto covalente sintético NAD-piruvato en el sitio activo de la lactato deshidrogenasa. El piruvato está pintado en color verde y el NAD+ en marron. [Según Holbrook, J. J., Liljas, A., Steindel, S. J., y Rossmann, M. G., en Boyer, P. D. (Ed.), The Enzymes (3.a ed.), Vol. 11, p. 240, Academic Press (1975).]

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