Aminoacidos 1

AMINOACIDOS REALIZADO POR: JORGE BARRIOLA Y MONICA DIB CATEDRA DE QUIMICA CARRERA DE MEDICINA- IUCS-SEDE LA RIOJA FUNDACION BARCELO

PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS • CAPACIDAD DE POLIMERIZAR • PROPIEDADES ACIDO-BASE • ESTRUCTURA QUIMICA VARIADA • ISOMERIA OPTICA

Basic Amino Acid Structure carboxyl group

 EL CARBONO AL-FA ES ASIMETRICO  A PH IGUAL AL PI ESTA DOBLEMEN-TE CARGADOS (ZWITERIONES)  LOS AMINOACIDOS TIENEN ESTRUCTURA TETRAHEDRICA

amino group

α -carbon side chain

Amino Acid Enantiomers

•Steroisomers / enantiomers •Biological system only synthesize and use L-aminoacids

CLASIFICACION PROTEINOGENICOS FUNCION NO PROTEINOGENICOS ESENCIALES SINTESIS NO ESENCIALES

Amino Acid Classification • • • • •

ALIFATICOS AROMATICOS CON S POLAR SIN CARGA POLAR ACIDO O BASICO

HIDROFOBICOS

HIDROFILICO S

CON RESTO R HIDROFOBICO O ALIFATICOS Hydrophobicity

•Proline (pro, P)- cyclic “imino acid”

•Glycine(gly, G)-only non-chiral amino acid, not hydrophobic •Alanine (ala, A) – R-group = methyl-group •Valine (Val, V) –Think V! •Leucine (Leu, L) –

•Isoleucine (Ile, I) -2 chiral carbons

AROMATICOS • TODOS CON RESTOS R HIDROFOBICOS EXCEPTO LA TIROSINA QUE TENDRIAN UN RESTO R POLAR SIN CARGA. • LA FENIL ALANINA SIRVE PARA SINTETIZAR LAS CATECOL AMINAS (ADRENALINA Y NOR ADRENALINA), MELANINA Y HORMONAS TIROIDEAS • EL TRIPTOFANO SIRVE PARA SINTETIZAR SEROTONINA.

FENIL ALANINA TRIPTOFANO

TIROSINA

CON AZUFRE (S) • METIONINA PERTENECE A LOS QUE TIENEN RESTO R NO POLAR.

• CISTEINA PERTENECE A LOS QUE TIENEN RESTO R POLAR SIN CARGA, ADEMAS PUEDE FORMAR PUENTES DISULFURO POR OXIDACION Y TAMBIEN PUENTE HIDROGENO.

POLARES ACIDOS O POLARES CON CARGA NEGATIVA • CONTIENEN UN GRUPO CARBOXILO EN EL RESTO R LO QUE LE CONFIERE CARGA NEGATIVA A pH FISIOLOGICO • EL GLUTAMATO SIRVE COMO TRANSPORTADOR DEL GRUPO AMINO • AMBOS ACTUAN COMO NEUROTRASMISORES EXCITATORIOS EN SNC ASPARTATO GLUTAMATO

POLARES BASICOS O POLARES CON CARGA POSITIVA • TODOS LOS INTEGRANTES DE ESTE GRUPO POSEEN GRU-POS BASICOS EN SU RESTOS R. • LA HISTIDINA PRESENTA UN ANILLO IMIDAZOLICO Y SIRVE PARA SINTETIZAR HISTAMINA. • LA ARGININA SIRVE PARA PRODUCIR OXIDO NITRICO (NO) HISTIDINA LISINA ARGININA

POLARES SIN CARGA • PRESENTAN GRUPOS POLAR COMO HIDROXILO O UNA AMIDA EN EL RESTO R. • PUEDEN FORMAR PUENTES HIDROGENO • LA ASPARAGINA Y GLUTAMINA SON LAS AMIDAS DE LOS ACI-DOS ASPARTICO Y GLUTAMICO

SERINA GLUTAMINA

TREONINA

ASPARAGINA

ESENCIALES/NO ESENCIALES • ESENCIALES

– DEBEN SER INGERIDOS CON LA DIETA – histidine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, phenylalanine, threonine, tryptophan, valine

• NO ESENCIALES

– NO DEBEN SER INGERIDOS CON LA DIETA YA QUE SE PUEDEN SINTETIZAR EN EL ORGANIS-MO. – alanine, arginine*, aspartate, asparagine, cysteine*, glutamate, glutamine, glycine*, proline*, serine, tyrosine*

CURVA DE TITULACION

A MEDIDA QUE A LA SOLUCION DE AMINOACIDO SE LE VAN AGREGANDO PROTONES O OXHIDRILOS (SACANDO PROTONES) EL AMINOACIDO LOS CAPTA O LOS CEDE POR LO QUE SE COMPORTA COMO BASE O COMO ACIDO RESPECTIVAMENTE Y PARALELAMENTE CAMBIA SU CARGA NETA

NOMENCLATURA DE PROTEINAS • Peptides 2 -10 • Polipeptides 10– 50 amino acids • Proteins >50 amino acids • TODOS LOS PEPTIDOS O PROTEINASTIENEN UN EXTREMO AMINO Y OTRO CARBOXILO TERMINAL • LOS AMINOACIDOS SE PUEDEN IDENTIFICAR POR UN CODIGO DE 3 O DE 1 LETRA • 3 LETRAS – Met-Gly-Glu-Thr-Arg-His • 1 LETRA – M-G-E-T-R-H

FORMACION DE LA UNION PEOTIDICA

CARACTERISTICA DE LA UNIO PEPTIDICA

FORMACION Y RUPTURA DEL ENLACE PEPTIDICO

• LA FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO SE EFECTUA EN LOS RIBOSOMAS CUANDO SE SINTETIZA LA PROTEINA • LA MISMA SE SINTETIZA DESDE EL EXTREMO AMINO HA-CIA EL CARBOXILO TERMINAS • LA HIDROLISIS DEL ENLACE PEPTIDICO ESTA FAVORECI-ENERGETICAMENTE PERO SIN CATALIZADORES OCURRE MUY LENTAMENTE

RUPTURA ENZIMATICA DEL ENLACE PEPTIDICO