Parte 4 Unidad 2
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- Words: 349
- Pages: 7
Estructura de las enzimas
Sitio Alostérico
Sitio catalítico
Coenzima
En general las enzimas contienen regiones definidas que van a tener funciones específicas y esenciales para la actividad de la enzima.
Sitio activo
Interacción enzima sustrato El sitio activo es la región de la enzima donde ocurre la transformación del sustrato
La transformación implica la interacción de grupos activos de la enzima con grupos de átomos del sustrato en un “ensamble perfecto” para ello ocurre el denominado acoplamiento inducido propuesto por Koshland.
Cinética de reacción ∆Go
∆G
A*
∆GoF o D
A*
Reacción no catalizada Reacción enzimática
Toda reacción requiere energía para llegar al estado de transición y al salir de el liberará otra cierta cantidad.
∆GoR
A B
Avance de reacción Pero la reacción catalizada por enzima gasta menos energía para llegar a el estado de transición que la reacción no catalizada, sin embargo el ∆GºR NO CAMBIA.
Mecanismo de reacción Residuos de aminoácidos de la enzima lisozima interactuando con el sustrato Peptidoglicana (anillos 1, 2, 3, 4, 5 y 6).
Para que la reacción proceda el sustrato debe estar adecuadamente colocado en el sitio activo de la enzima
Mecanismo de reacción La lisozima lleva a cabo una catálisis ácido-base que culmina con la fragmentación de la peptidoglicana
Glu35 cede un H+ al O de 5, y lo recupera del agua.
A
B
C
El resultado es la ruptura del enlace glicosídico y el gasto de una molécula de agua.
Asp52 estabiliza al carbocatión generado, mientras el OH- lo ataca.
Cinética enzimática La actividad de las enzimas se evalúa determinando las velocidades de reacción en diferentes condiciones, esto se mide en unidades de enzima.
∆ [P] Vo =
∆ [t]
∆ [S] o
Vo =
∆ [t]
La cantidad de enzima que transforma una unidad de masa de sustrato por unidad de tiempo o la cantidad de enzima que genera una unidad de masa de producto por unidad de tiempo, es lo que denominamos Unidad de enzima.
Efecto de factores ambientales sobre la actividad de la enzima Uez
Uez
[Ez] pH óptimo Uez
pH
Uez
T óptima
TºC
[Ez]
Sitio Alostérico
Sitio catalítico
Coenzima
En general las enzimas contienen regiones definidas que van a tener funciones específicas y esenciales para la actividad de la enzima.
Sitio activo
Interacción enzima sustrato El sitio activo es la región de la enzima donde ocurre la transformación del sustrato
La transformación implica la interacción de grupos activos de la enzima con grupos de átomos del sustrato en un “ensamble perfecto” para ello ocurre el denominado acoplamiento inducido propuesto por Koshland.
Cinética de reacción ∆Go
∆G
A*
∆GoF o D
A*
Reacción no catalizada Reacción enzimática
Toda reacción requiere energía para llegar al estado de transición y al salir de el liberará otra cierta cantidad.
∆GoR
A B
Avance de reacción Pero la reacción catalizada por enzima gasta menos energía para llegar a el estado de transición que la reacción no catalizada, sin embargo el ∆GºR NO CAMBIA.
Mecanismo de reacción Residuos de aminoácidos de la enzima lisozima interactuando con el sustrato Peptidoglicana (anillos 1, 2, 3, 4, 5 y 6).
Para que la reacción proceda el sustrato debe estar adecuadamente colocado en el sitio activo de la enzima
Mecanismo de reacción La lisozima lleva a cabo una catálisis ácido-base que culmina con la fragmentación de la peptidoglicana
Glu35 cede un H+ al O de 5, y lo recupera del agua.
A
B
C
El resultado es la ruptura del enlace glicosídico y el gasto de una molécula de agua.
Asp52 estabiliza al carbocatión generado, mientras el OH- lo ataca.
Cinética enzimática La actividad de las enzimas se evalúa determinando las velocidades de reacción en diferentes condiciones, esto se mide en unidades de enzima.
∆ [P] Vo =
∆ [t]
∆ [S] o
Vo =
∆ [t]
La cantidad de enzima que transforma una unidad de masa de sustrato por unidad de tiempo o la cantidad de enzima que genera una unidad de masa de producto por unidad de tiempo, es lo que denominamos Unidad de enzima.
Efecto de factores ambientales sobre la actividad de la enzima Uez
Uez
[Ez] pH óptimo Uez
pH
Uez
T óptima
TºC
[Ez]
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