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Universidad Nacional Abierta y a Distancia CEAD JOSE ACEVEDO

Unidad 1: Tarea 1 – Biomoléculas Grupo colaborativo en campus 201103_13

Actividad individual

Nombre: JHON HENRY BARRIOS VELASQUEZ Código: 1113635674

Tutor: Alberto García

Puerto López- meta 06/03/2019

Introducción

La bioquímica es una ciencia que comenzó a emerger desde comienzos del siglo pasado. Es frecuentemente descrita como el estudio de la química de la vida e incluye el estudio de todas las formas de vida y utiliza los conceptos básicos derivados de la biología, química, física y matemáticas (Garcia, 2011). Durante este trabajo se trataran temas como carbohidratos, proteínas, lípidos, a ADN y ARN para comprender las formas básicas acerca de las Biomoléculas y su metabolismo a través de la comprensión de las interacciones entre ellas, a través del estudio sistemático de nociones, conceptos y problemáticas que configuran el Campo general de la bioquímica y se fortalezcan los conocimientos, por tal motivo en este trabajo se especifica y subdivide cada tema para una mayor claridad y comprensión

Desarrollo de la Tarea 1 – Biomoléculas Para desarrollar cada ejercicio, el estudiante debe revisar el entorno de conocimiento y hacer uso de los recursos educativos requeridos. De acuerdo con la guía de actividades se presenta el desarrollo del ejercicio 10, y sus respectivos numerales.

Tabla 1. Desarrollo del numeral 1. Carbohidra tos

Grupo

Ejemplos

funcional

nombre

con Características de Biológicas y Bioquímicas

Monosacárido aldehído

Compuesto por tres átomos de carbono, es uno de los 1. Gliceraldehíd primeros azúcares obtenidos en la fotosíntesis y un paso

o

intermedio en numerosos ciclos metabólicos(glucólisis). Fuente: https://www.ejemplos.co/30-ejemplos-demonosacaridos-disacaridos-y-

Monosacár

polisacaridos/#ixzz5hQ2rdoNn

idos

Monosacárido muy soluble y de apariencia almibarada, 2. Eritrosa

dotado de cuatro carbonos y un grupo alheído (formilo). Está

presente

en

el

ciclo

de

la

fotosíntesis.

Fuente: https://www.ejemplos.co/30-ejemplos-de-

monosacaridos-disacaridos-ypolisacaridos/#ixzz5hQ3giEhe

Pentosa (cinco átomos de carbono) vital para la síntesis de 3. Ribosa.

sustancias orgánicas indispensables como el ARN o incluso el ATP, por lo que resulta vital en los circuitos reproductivo

y

energético.

Fuente: https://www.ejemplos.co/30-ejemplos-demonosacaridos-disacaridos-ypolisacaridos/#ixzz5hQ46h0oi cetónico

1. Fructosa,

La fructosa es una cetohexosa, es decir, es una hexosa (6 átomos de carbono) de tipo cetosa. Su estructura en agua se cicla, y es su forma más estable. Cuando está ciclada, se llama fructofuranosa por tener forma de pentágono. Producción de energía: la fructosa es una fuente de energía para las células. Las células procesan fructosa para extraer energía a través de un proceso llamado respiración aeróbica, que significa esencialmente la quema de fructosa en las mitocondrias en presencia de oxígeno para producir ATP, la molécula de energía celular. -Producción de glucógeno: Las células también pueden utilizar la fructosa para hacer una importante forma de almacenamiento de carbohidratos, llamada

glucógeno. Los músculos almacenan glucógeno para atender necesidades de glucosa celular durante situaciones de emergencia o períodos de ayuno. Los músculos mantienen glucógeno para su propio uso, mientras que el hígado descompone y almacena glucógeno para liberar glucosa en el torrente sanguíneo cuando sea necesario. (TODOESQUIMICA, 2011)

2. Dihridroxiacetona

La DHA es un monosacárido, concretamente una triosa, perteneciente al grupo de las cetosas (por tanto, es una cetotriosa). Su fórmula química es C3H6O3. Su aspecto es de un polvo higroscópico cristalino de color blanco. Tiene un sabor dulce y un olor característico. Es la más simple de todas las cetosas posibles ya que, al tener sólo 3 carbonos, La forma fosforilada de la DHA, la dihidroxiacetona fosfato (DHAP),

es

un

importante

intermediario

del metabolismo: participa en la glucólisis. Cuando la DHA se combina con piruvato se obtiene un suplemento nutricional muy demandado por los deportistas, ya que tomado por vía oral potencia la biodegradación de las grasas e incrementa la masa muscular. ( King, 2017)

3. Eritrulosa

La eritrulosa es un ceto-azúcar natural con la capacidad de reaccionar con los aminoácidos de la queratina, en las capas

externas

de

la piel (el

estrato

córneo

de

la epidermis). Esta reacción da lugar a la aparición de un color marrón temporal, similar al que se produce en la reacción de Maillard. No se trata de un tinte o un colorante, sino más bien de una reacción química que produce un cambio de color en toda la región tratada, muy semejante al que se produce en una manzana cortada expuesta al oxígeno. En la piel, el efecto es comparable al que producen los rayos UV del Sol. Ejemplos

Fuentes de origen

Características

de

Biológicas y Bioquímicas

disacárid os 1.Sacaros La sacarosa, azúcar Disacárido s

a:

común o azúcar

La sacarosa es un producto intermedio principal de la

de fotosíntesis, en variados vegetales constituye la forma

mesa es

principal de transporte de azúcar desde las hojas a otras

un disacárido forma

partes de la planta. En las semillas germinadas de plantas,

do

las grasas y proteínas almacenadas se convierten en

por glucosa y fructos sacarosa para su transporte a partir de la planta en a.

desarrollo. En los humanos y otros mamiferos, la sacarosa se

desdobla

en

sus

dos

azúcares

monosacaridos constitutivos, glucosa y fructosa, por la acción de las enzimas sacarasa o la isomaltasa (glucosidasas), las cuales están ubicadas en la membrana celular de los microvilli del duodeno. Como resultado, las moléculas de glucosa y fructosa son absorbidas hacía el torrente sanguíneo. (El insignia, 2017)

2. Lactosa:

Formada por la unión Concretamente su estructura es β-D-galactopiranosilde una glucosa y (1→4)-D-glucopiranosa; en el enlace interviene una galactosa. Es el el carbono 1 de la galactosa (en configuración beta) y el azúcar de la leche. carbono 4 de la glucosa (ambos anómeros de la glucosa, α Tiene poder reductor o ß, pueden formar la lactosa). Al formarse el enlace entre los dos monosacáridos se desprende una molécula de agua.

Además,

este

compuesto

posee

libre

el hidroxilo hemiacetálico (en el carbono 1 de la glucosa), por lo que da la reacción de Benedict, es decir es un azúcar reductor. Cristaliza con una molécula de agua de hidratación, con lo que su fórmula es: C12H22O11·H2O, por ello se la puede también llamar lactosa monohidrato. 3.

La maltosa es

Su fórmula es C12H22O11. El enlace entre las dos moléculas

Maltosa,

un disacárido forma

de glucosa se establece entre el oxígeno del carbono

do

por anomérico (proveniente de -OH) de una glucosa y el

dos glucosas unidas por

oxígeno unido al cuarto carbono de la otra. Su nombre

un enlace completo

glucosídico α(1→4).

es,

por

ello, α-D-glucopiranosil-(1→4)-D-

glucopiranosa. Al producirse dicha unión se desprende una

Se conoce también molécula de agua y ambas moléculas de glucosa quedan como maltobiosa y como azúcar malta,

unidas mediante un oxígeno que actúa como puente

de (enlace glicosídico).

ya

que La maltosa presenta el OH hemiacetálico libre (en la aparece en los granos segunda glucosa) por lo que es un azúcar reductor que da de cebada germinad

la reacción de Maillard y la reacción de Benedict.

os. Se encuentra en alimentos como la cerveza y otros, y se puede

obtener

mediante la hidrólisis del almi dón y del glucógeno. Aporta

una

glucémica

carga muy

elevada. 4. celobi La celobiosa es

or ello este compuesto también se llama beta-D-

osa:

glucopiranosil(1-4) beta-D-glucopiranosa. Al producirse

un disacárido forma do

por dicha unión se desprende una molécula de agua y ambas

dos glucosas unidas por

los

hidroxilo

glucosas

quedan

unidas

mediante

un

oxígeno

grupos monocarbonílico que actúa como puente. La celobiosa del aparece en la hidrólisis de la celulosa. Su fórmula es

carbono

1 C12H22O11. Se caracteriza por ser reductor. Fue descrita por

en posición

beta de primera vez en 1901 por el químico Zdenko Hans Skraup.1

una glucosa y del carbono 4 de la otra glucosa Tipo

de Ejemplos

carbohidr

de Características

polisacáridos

Biológicas y Bioquímicas

ato Reserva

1. o fécula,

Polisacárid os

El almidón, En la amilopectina se encuentran dos tipos de enlace entre las unidades de glucosa, los a 1-4 como en la amilosa, y los a 1-6 que dan lugar a las ramificaciones, es el principal polisacárido de reserva de la mayoría de los vegetales, y la principal fuente de calorías de la mayoría de la Humanidad. Es importante como constituyente de los alimentos en los que está presente, tanto desde el punto de vista nutricional como tecnológico (Calvo, 2010)

2.

Es un polisacárido de reserva energética formado por

El glucógeno (o estr

cadenas ramificadas de glucosa; no es solubleen agua, por

amadol)

lo

que

forma dispersiones

coloidales.

Abunda

en

el hígado y en menor cantidad en el músculo.

Figura1. Estructura del glucógeno. Su estructura se parece a la de la amilopectina del almidón, aunque es mucho más ramificada. Está formada por varias cadenas que contienen de 12 a 18 unidades de glucosa unidas por enlaces glucosídicos α-1,4; uno de los extremos de esta cadena se une a la siguiente cadena mediante un

enlace α-1,6-glucosídico, tal y como sucede en la amilopectina. Una sola molécula de glucógeno puede contener más de 120 000 monómeros de glucosa.

La inulina es un polisacárido de fructosas (comúnmente 3. Inulina

conocidos como fructosanos). Es soluble en agua y se encuentra fácilmente en los tubérculos de plantas como la dalia y los dientes de león. Este polisacárido forma parte importante de la dieta humana

y

es

consumida

también

por

muchos

microorganismos asociados a la microbiota intestinal del hombre. Además encuentra muchos usos en industrias farmacéuticas y alimenticias. (Vasquez, 2018) Estructur al

1. La celulosa

La celulosa es el componente fundamental de la pared de las células vegetales en plantas, madera y fibras naturales, y se encuentra combinada, generalmente, con sustancias como la lignina, hemicelulosas (carbohidratos más cortos principalmente pentosanos), pectinas y ácidos grasos. La celulosa se forma por la unión de moléculas de β-Dglucosa

mediante

enlaces

β-1,4-O-glucosídico.

Al hidrolizarse totalmente se obtiene glucosa. La celulosa es

una

larga

cadena polimérica de peso

molecular variable, con fórmula empírica (C6H10O5)n, con un valor mínimo de n= 2000.

Figura2. Estructura de la celulosa; a la izquierda, βglucosa; a la derecha, varias β-glucosa unidas. Tiene una estructura lineal o fibrosa, en la que se establecen

múltiples puentes

de

hidrógeno entre

los grupos hidroxilo de distintas cadenas yuxtapuestas de glucosa, haciéndolas impenetrables al agua, lo que hace que sea insoluble en agua, y originando fibras compactas que constituyen la pared celular de las células vegetales. En el proceso de producción de celulosa química la mayor parte de la lignina se remueve por disolución con agentes químicos, evitando que el papel final se vuelva amarillo por oxidación de la lignina. Para eliminar la lignina se realiza un proceso de cocción química de la madera (astillas) a altas temperaturas y presiones (Ascensión, 2012)

2. La quitina

s

un carbohidrato que

forma

parte

de

las paredes

celulares de los hongos, del resistente exoesqueleto de los artrópodos1 algunos

(arácnidos, crustáceos e insectos)

órganos

de

otros

animales

y

como

las quetas de anélidos (o los perisarcos de cnidarios). La primera persona que consiguió describir correctamente su estructura química fue Albert Hofmann. La quitina es un polisacárido compuesto de unidades de Nacetilglucosamina (exactamente,

N-acetil-D-glucos-2-

amina). Estas están unidas entre sí con enlaces β-1,4, de la misma forma que las unidades de glucosa componen la celulosa.2 Así, puede pensarse en la quitina como en celulosa con

el

grupo hidroxilo de

cada monómero reemplazado por un grupo de acetilamina. Esto

permite

hidrógeno con

un

incremento

los enlaces

los polímeros adyacentes,

material una mayor resistencia.

Tabla 2. Desarrollo del numeral 2.

de

dándole

de al

Tipos de estructuras formados por los Tipo y que los diferencia hidratos de carbono Homopolisacáridos

1 Glucógeno: es el polisacárido de reserva energética propio de los animales y hongos (y en algunas bacterias). Se encuentra en el hígado y en los músculos.

Figura 3 estructura química del glucógeno 2 La celulosa es un polisacárido con función esquelética propio de los vegetales. Es el elemento principal de la pared celular, que envuelve a la célula, y persiste después de la muerte de ésta. Las fibras vegetales (algodón, lino, cáñamo, esparto, etc.) y el interior del tronco de los árboles (el leño o madera) están formados,

principalmente,

celulósicas de células muertas.

por

paredes

Figura 4. Estructura química de la glucosa 3 Amilosa. La amilosa es una molecula lineal formada por unidades de glucosa unidas por un enlace alfa-1, 4 O glicosidico. Considerando el tipo de enlace podemos decir que la unidad repetitiva de la amilosa es la maltosa. (por eso en algunos libros se dice que la unidad monomerica de la amilosa es la maltosa).

4 Amilopectina La amilopectina es el segundo tipo de molecula que aparece en el almidon. La amilopepctina esta formada tambien por unidades de glucosa, pero a diferencia de la amilosa que es lineal, la amilopectina es una molecula ramificada. La amilopepctina contiene residuos de Dglucosa unidos por enlaces alfa (1, 4)-Oglicosidicos, excepto en los puntos de ramificacion, donde las cadena de glucosa se enlazan a otras a traves de enlaces alfa (1,6)O-glicosidicos.

Figura 6. Estructura química amilopectina 5 Quitina Es un polisacárido estructural, componente fundamental

del

losartrópodos (insectos,

exoesqueleto

de

crustáceos,

etc.).

También forma parte de los recubrimientos celulares de los hongos. El monómero constituyente es un derivado de la glucosa

(N-acetil-β-D-glucosamina). La unión entre ellos se realiza por enlaces β (1→4), que da lugar a una cadena lineal, similar a la celulosa. Tampoco es digerible por los animales.

Figura 7. Estructura química quitina Heteropolisacáridos

1 El sulfato de condroitina es una sustancia química que normalmente se encuentra en el cartílago alrededor de las articulaciones. ... A menudo se usa en combinación con otros ingredientes,

incluyendo

ascorbato

manganeso, sulfato de clorhidrato

de

glucosamina

de

glucosamina, o

n-acetil

glucosamina

2 El dermatán sulfato, (en inglés: Dermatan sulfate),

pertenece

a

una

familia

de

compuestos llamados glicosaminoglicanos(GAG), antes llamados

mucopolisacáridos,

que

se

encuentra principalmente en la piel pero también en los vasos sanguíneos, válvulas del corazón, tendones y pulmones.

3

Las pectinas son

de heteropolisacáridos.

un Una

tipo mezcla

de polímeros ácidos

y

neutros

muy

ramificados. Son el principal componente de la lámina

media de

la pared

celular y

constituyen el 30 % del peso seco de la pared celular primaria de células vegetales. En presencia de agua forman geles. Determinan la porosidad de la pared, y por tanto el grado de

disponibilidad

de

los sustratos de

las enzimas implicadas en las modificaciones de

la

misma.

proporcionan

Las

pectinas

superficies

también

cargadas

que

regulan el pH y el balance iónico. Las pectinas tienen tres dominios principales: homogalacturonanos, ramnogalacturonano I y ramnogalacturonano II.

4 Las hemicelulosas son heteropolisacáridos (polisacárido compuesto por más de un tipo de monómero), formado, en este caso un tanto especial, por un conjunto heterogéneo

de polisacáridos, a su vez formados por un solo

tipo

de

monosacáridos

por enlaces

β

unidos (1-

4)(fundamentalmente xilosa, arabinosa, gala ctosa, manosa, glucosa y ácido glucurónico) , que forman una cadena lineal ramificada. Entre estos monosacáridos destacan más: la glucosa, la galactosa o la fructosa.

5

El peptidoglucano,

también

conocido

como mureína, es uno de los componentes principales presentes en la pared celular de la mayoría de las bacterias. Su principal función es preservar la integridad de la célula y resistir a la turgencia, es decir, sin su presencia la célula acabaría por lisar. El

peptidoglucano también contribuye para el mantenimiento de una forma celular definida y sustentar otros componentes de la pared celular como proteínas y ácidos teicoicos.

Tabla 3. Desarrollo del numeral 3.

Estructuras

Que determina la conformación, Qué

conformacionales

y ejemplo de una proteína.

tipos

de

interacciones

biológicas y bioquímicas se dan y su estructura.

1. Primaria

Está definida por la composición El primer puesto de la cadena en AA y su secuencia en la proteina.Una

corresponde al

grupo amino

cadena terminal y la estructura primaria

polipeptídica consiste en una es la secuencia en la que están cadena lineal de aminoácidos situados todos los constituyentes unidos por enlaces peptídicos. hasta llegar al carboxilo terminal. Existen cadenas polipeptídicas Esta secuencia está codificada de

cualquier

número

de genéticamente (Calvo, 2010)

aminoácidos, sin que exista una solución de continuidad entre péptidos

y

proteínas.

Por

convención, se suele considerar proteína aquellos polipéptidos con un peso molecular del orden de 10.000 o más. Como ejemplo La primera proteina a la que se le determino su estructura primaria fue la insulina, hormona

originada

en

el

pancreas como proinsulina, que tiene por función disminuir el nivel de glucosa en la sangre y cuya carencia tiene multiples

complicaciones incluyendo la diabetes. Esta proteina tiene dos cadenas polipeptidicas (A y B) unidas por dos puentes de hidrogenodisulfuro Intermoleculares formados por la oxidación de cuatro cisteínas. (Garcia, 2011)

2. Secundaria

La estructura secundaria es la En una proteína, cada tramo de forma en la que la cadena cadena

polipeptídica

tiene

polipeptidica se pliega en el distinta estructura secundaria. espacio. Consecuentemente, los Existen varias formas definidas parámetros (distancias,

estructurales de estructura secundaria, las más ángulos)

serán importantes de las cuales son las

iguales, independientemente de llamadas hélice y hoja plegada. la proteína y de los aminoácidos Las que formen la estructura.

estructura secundaria podemos mencionar a los colágenos (triple hélice) que participa en la formación de la piel, tendones, y

córneas;

secundarias

definidas están mantenidas por

Como ejemplo de proteínas con

huesos

estructuras

fibrina,

puentes de hidrógeno formados exclusivamente entre los grupos amino

y

carboxilo

que

constituyen el esqueleto de la cadena polipeptídica.

proteína que coagula la sangre; miosina,

proteína

de

los

músculos y la queratina, proteína del cabello.

3. Terciaria

En estas proteínas y como Se llama estructura terciaria a consecuencia de sus estructuras la disposición tridimensional de primaria y secundarias presentan todos los átomos que componen simultáneamente varias clases de la proteína, concepto equiparable interacciones que determinan su al de conformación absoluta en conformación (Garcia, 2011)

otras moléculas. La estructura

La estructura terciaria de la terciaria de una proteína es proteína es la forma en la que se la responsable directa de sus organizan en el espacio los propiedades biológicas, ya que la diferentes tramos de la cadena disposición polipeptídica, que pueden tener distintos una

estructura

espacial grupos

de

los

funcionales

secundaria determina su interacción con los

definida, como las hélices u hojas diversos

ligandos. Para

las

o no tenerla. La estructura proteínas que constan de una sola terciaria está mantenida por cadena polipeptídica (carecen de enlaces iónicos y de puente de estructura

cuaternaria),

la

hidrógeno entre las cadenas estructura terciaria es la máxima laterales de los aminoácidos, información estructural que se

enlaces

hidrofóbicos

y puede

obtener.

Fuente

eventualmente

puentes http://www.ehu.eus/biomolecul

disulfuro.

Proteína as/proteinas/prot43.htm

Ejemplo.

tripsafosfato isomerasa.

4. Cuaternaria

La estructura cuaternaria de una La estructura cuaternaria modula proteína es la forma en la que se la actividad biológica de la asocian las distintas subunidades proteína y la separación de las constituyentes, si es que existen. subunidades a menudo conduce a Es decir, para poder hablar de la pérdida de funcionalidad. Las estructura

cuaternaria

es fuerzas que mantienen unidas las

necesario que la proteína esté distintas

cadenas

formada por varias subunidades. polipeptídicas son, Como Un buen ejemplo de este generales, tipo

de

proteinas

es

hemoglobina (Hb) que se encuentra

presente

en

líneas

mismas

que

la estabilizan la estructura terciaria. Las más abundantes son las los interacciones débiles (hidrofóbic

globulos rojos y tiene como as, funcion el transporte de

las

en

polares,

electrostáticas

y

puentes de hidrógeno), aunque en

oxigeno a los tejidos. Esta algunos casos, como en las proteina esta formada por dos inmunoglobulinas, la estructura cadenas polipeptidicas α

cuaternaria

se

mantiene

mediante puentes disulfuro. El

y de dos cadenas β que nos dan el ensamblaje de los monómeros se realiza de forma espontánea, lo tetrametro α2β2 con un PM de que indica que el oligómero 65000. Cada una

presenta un mínimo de energía

de ellas posee ademas de la parte libre

con

respecto

a

los

proteinica (globina), un grupo monómeros. heme en el cual el Fe+2 esta unido a cinco atomos de Nitrogeno en la forma indicada (Garcia, 2011)

Desarrollo del numeral 4 Las proteínas globulares, o esferoproteínas se pliegan en forma esférica y forman una estructura más compleja, diferenciándose fundamentalmente de las proteínas fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles. Ejemplo lisozima A diferencia de las proteínas fibrosas que solo desempeñan funciones estructurales, las proteínas globulares también pueden actuar como:



Enzimas, catalizando reacciones orgánicas que tienen lugar en el organismo en condiciones normales y con gran especificidad. Por ejemplo, las esterasa desempeñan este papel.



Mensajeros, transmitiendo mensajes para regular los procesos biológicos. Un ejemplo sería la hormona insulina.



Transportadores de otras moléculas a través de la membrana celular



Almacenaje de aminoácidos. los aminoacidos son hidrofilos lo cual permite que sean solubles en agua.



Las funciones reguladoras también son llevadas a cabo por las proteínas globulares en mayor medida que las fibrosas.

Desarrollo del numeral 5 a. CAPACIDAD AMORTIGUADORA DE LAS PROTEÍNAS



Esta propiedad se debe a la existencia de:



Grupos ionizables de las cadenas laterales de los aminoácidos Asp, Glu, Lys, Arg, His, Tyr, Cys.



Grupos COOH y NH2terminales (Tabla de la derecha).



Por este motivo, las proteínas poseen un considerable poder amortiguador en una amplia zona de pH. Aunque ca

histidina es el principal responsable del poder amortiguador de las proteínas a pH fisiológico, ya que su pKa está

Cuando el pH es bajo, los grupos ionizable pH bajo: carga neta positiva

un pH en el cual la carga neta de la proteín

A valores de pH por debajo del pH isoeléct

ya que su pH isoeléctrico es menor que el p

las histonas). Fuente http://www.ehu.eus/ pI: carga neta nula

pH alto: carga neta negativa

Desarrollo del numeral 6 a. Las proteínas conjugadas o heteroproteínas son moléculas que presentan una parte proteica (apoproteína) y otra no proteica menor (grupo prostético). Esto las diferencia de las proteínas simples u holoproteínas. Todas son globulares. Una holoproteína es una proteína que está conformada exclusivamente por una

secuencia de aminoácidos. Es sinónimo de proteína simple. b.HOLOPROTEÍNA:

Este término se usa para referirse a aquellas proteínas formadas exclusivamente por aminoácidos.

Clasificaciones:

+Globulares.

* Protaminas. Son pequeñas proteínas ricas en arginina y lisina, básicas. No se encuentran libres sino unidas

a

ácidos

nucleicos

(nucleoproteínas)

y

sólo

se

detectan

en

el

núcleo

celular.

* Histonas. Son básicas, pero de peso molecular algo mayor. Constituyen junto a los ácidos nucleicos los cromosomas. Hay varios tipos diferenciados por la concentración de arginina y lisina, que son: H1,H2A,H2B,H3,H4.

* Albúminas. Presentan todos los aminoácidos, pero el contenido en glicina es escaso. Sirven de transporte

de

sustancias,

desempeñan

funciones

nutritivas.

* Globulinas. Son ricas en ácido aspártico y ácido glutámico, por tanto ácidas. Tienen funciones defensivas.

Pueden

unirse

a

glúcidos

formando

las

alfa,

beta

y

gamma

globulinas.

* Fibrilares. Sólo tienen estructura primaria y secundaria. Se pueden dividir en dos grupos.

+Insolubles o escleroproteínas:

* Alfa-queratinas. Tienen función protectora. Forman pelos, plumas, cuernos, uñas. Tienen composición rica en cisteína.

*

Beta-queratinas.

No

poseen

tanta

cisteína

y

son

menos

resistentes.

* Colágeno. Es la proteína más abundante en mamíferos. Se encuentra en el tejido conjuntivo. Está formada por unidades de tropocolágeno y presenta estructura secundaria característica (hélice de colágeno).

*Elastina. Se encuentra en el tejido conjuntivo y es responsable de las fibras elásticas. Está formada por unidades básicas de tropoelastina. Aparece en tendones, ligamentos, en la pared de las arterias.

+Solubles. * Fibrinógeno. Su polimerización forma una red de fibrina que establece la etapa final de la coagulación sanguínea.

*

Miosina

y

actina.

Son

responsables

de

la

contracción

muscular.

HETEROPROTEÍNA: Una proteínas conjugadas o heteroproteína es una molécula que presenta una parte proteica (apoproteína) y parte no proteica menor llamada grupo prostético. Todas son globulares, y se clasifican en función del grupo prostético.

+ Fosfoproteínas: Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido. Enzimas. (caseína alfa, beta y gamma).

+Glucoproteínas: Glúcido unido covalentemente a la proteína. Desempeñan funciones enzimáticas, hormonales,

de

coagulación

etc.

Destacan

las

inmunoglobulinas.

+Lipoproteínas: Lípido más proteína. Abundan en las membranas mitocondriales, en el suero. Por ejemplo los quilomicrones.

+Nucleoproteínas: ácido nucleico más proteína. Hay dos tipos, los que presentan ácido ribonucleico (ribosomas) o ADN (cromosomas).

+ Cromoproteínas: Se caracterizan porque la fracción no proteica presenta coloración debido a la presencia de metales. Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina), almacenes de oxígeno (mioglobina), proteínas que intervienen en la transferencia de electrones (citocromos, flavoproteínas), pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina). C. solubilidad de las proteínas Además de la clasificación en fibrosas y globulares o en simples y conjugadas. Las proteínas globulares se pueden subdividir, según Osborn, de acuerdo con su Solubilidad en:

• Albuminas: Son proteínas solubles en agua y en soluciones salinas; precipitan a altas concentraciones de sales, 80%S (porcentaje de solubilidad). Ejemplo: (NH4)2.SO4, Na2SO4 y están ampliamente distribuidos en tejidos animales y Vegetales (albumina de huevo, albumina serica). • Globulinas: Son insolubles en agua y solubles en soluciones salinas diluidas (NaCI 1%); precipitan a concentraciones medianas de sales (40 a 50%) y se Encuentran prácticamente en todos los tipos de células y tejidos. • Prolaminas: Insolubles en agua y soluciones salinas; son solubles en etanol 50-90% y se encuentran solo en vegetales (ej: zeina de maiz, hordeina de la Cebada, gliadina del trigo). Son ricas en Glu y en Pro (10%). • Glutelinas: Solo se solubilizan en ácidos o bases diluidos; están presentes solo en tejidos vegetales (gluten del trigo) y tienen buenos contenidos de CySH o CySSCy. (Garcia, 2011)

Tabla 4. Desarrollo del numeral 7

Lípidos

Tipo de lípido

Funciones

1. Simples

Son los lípidos más abundantes en los

Saponificables:

contienen

organismos vivos y están formados por el alcohol glicerol esterificado con tres ácidos grasos. Las moléculas de triacilgliceroles en las grasas naturales son muy variadas pues cada uno de los tres ácidos grasos puede ser alguno de los cerca de 10 ácidos grasos más frecuentes, lo cual hace posible las características observadas en la grasa de las distintas especies, por ejemplo: el sebo, la manteca, la mantequilla y los aceites.

ácidos grasos; y en presencia de NaOH o KOH forman jabones.

2. Complejos

3.

Lecitinas: También llamadas fosfatidil colinas, están formadas por glicerol, dos ácidos grasos, ácido fosfórico y la base nitrogenada colina. Las lecitinas son los fosfolípidos –así llamados porque contienen fosfato- mas abundantes en las membranas celulares y en el plasma sanguíneo.

Insaponificables:

no 1. Terpenos

principal componente de los

contienen ácidos grasos, por

aceites esenciales de algunas

ello

plantas

no

jabones.

pueden

formar 2. Esteroides

Los esteroides son lípidos de la más alta importancia en la fisiología

humana

y

su

estructura química deriva del núcleo del ciclo pentano perhidrofenantreno.

Un

grupo formado por los tres anillos del fenantreno pero con

sus

dobles

enlaces

saturados, unido al ciclo pentano. Este grupo químico que es característico de todos los esteroides se modifica son varios sustituyentes alcohol o cetona en diversas posiciones de los anillos y también por una cadena de carbonos unida al carbono 17 del ciclo pentano

(C-17).

Los esteroides son hormonas que

se

producen

naturalmente en el cuerpo, las cuales surgen a partir de una molécula

conocida

como

ciclopentanoperhidrofenantr eno,

para

después

ser

segregadas por las glándulas del cuerpo y así esparcirse a todo el torrente sanguíneo.

Los esteroides se caracterizan por desempeñar múltiples funciones dentro del cuerpo humano. Entre las principales están

la

de

metabolismo

regular de

el los

principales macronutrientes: grasas,

carbohidratos

y

proteínas. También sirven para mantener el equilibrio de los electrolitos

y la

homeostasis que se encarga

de regular algunas funciones vitales como mantener a raya los niveles de agua en las células del cuerpo. De igual forma, mantienen en estado óptimo

el

sistema

cardiovascular,

renal,

nervioso

y

musculo

esquelético, los esteroides se pueden

utilizar

para

beneficiar la recuperación de la fuerza muscular y así aumentar los niveles de masa de los músculos, siendo este un método al que recurren muchos fisicoculturistas para obtener resultados de forma más rápida. 3. Prostaglandinas

Las

prostaglandinas

intervienen en los fenómenos vasculares de la inflamación produciendo vasodilatación y edema;

en

los

celulares

induciendo quimiotáxis de las

células

del

sistema

inmunológico; intervienen en la percepción del dolor, en la fiebre y son utilizadas para la inducción del parto.

Tabla 5. Desarrollo del numeral 8 Lipoproteína

Características



Los quilomicrones son

1. Quilomicrones

grandes partículas

esféricas que transportan los triglicéridos de la

dieta

provenientes

de

la absorción

intestinal en la sangre hacia los tejidos. Las apolipoproteínas sirven para aglutinar juntar y estabilizar las partículas de grasa en un entorno acuoso como el de la sangre; actúan

como una especie de detergente. Los receptores

de

la célula pueden

lipoproteínas así

identificar

de a

los

diferentes tipos de lipoproteínas y dirigir y controlar su metabolismo. son lipoproteínas grandes con densidad extremadamente baja que transportan los lípidos de la dieta desde el intestino a los tejidos (Carrero, 2012)

2. Lipoproteínas

de

muy

baja lipoproteínas de muy baja densidad, se

densidad (VLDL, siglas en inglés) sintetizan en el hígado y transportan lípidos (ausencia: abetalipoproteinemia)

a los tejidos; estas VLDL van perdiendo en el organismo triacilgliceroles y algunas apoproteínas y fosfolípidos; finalmente sus restos sin triacilgliceroles (IDL, lipoproteínas de densidad intermedia) son captados por el hígado o convertidos en LDL. (Carrero, 2012)

3. Lipoproteínas

intermedia (IDL)

de

densidad Las lipoproteínas de densidad intermedia, conocida

como IDL por

inglés intermediate

sus

density

siglas

en

lipoprotein es

un complejo

lipoproteico con

una densidad entre la de las lipoproteínas de muy baja densidad y las lipoproteínas de densidad baja, aproximadamente entre 0,95 y 1,064 g/ml, con un pequeño diámetro de cerca de 35 nm. El producto tiene una vida media

relativamente

corta

y

está

normalmente en la sangre en concentraciones muy

bajas.

En

hiperlipoproteinémico

un de

tipo

estado III,

la

concentración de IDL en sangre está elevada. (Carrero, 2012) 4. Lipoproteínas

de

densidad (LDL) (4 subclases)

baja Las Lipoproteínas de baja densidad (LDL) son lipoproteínas que transportan colesterol, son generadas por el hígado gracias a la enzima HTGL, los triglicéridos de

que

hidroliza

las

moléculas

de VLDL convirtiéndolas en LDL. Las LDL son unas moléculas muy simples, con un núcleo formado por colesterol y por una corteza formada por la apoproteína B100. Esta corteza permite su reconocimiento por el

receptor de LDL en los tejidos periféricos. La función de las moléculas LDL es la de transportar colesterol desde el hígado hacia otros tejidos, como los encargados de la síntesis de esteroides, linfocitos, el riñón y los propios hepatocitos. El resto de moléculas LDL que no son absorbidas por los tejidos periféricos, se oxidan y son captadas a través de los receptores del Sistema mononuclear fagocítico (macrófagos). El colesterol está esencialmente en las partículas LDL, cuando estas se encuentran aumentadas, es decir, cuando hay un exceso de colesterol, estas moléculas se depositan en la capa íntima arterial en donde son retenidas, y

en

especial

en

ciertos

sitios

turbulencia hemodinámica (como

de las

bifurcaciones de las arterias). Allí, las moléculas que han sido retenidas, se oxidan. Las LDL oxidadas son moléculas que favorecen los procesos inflamatorios y atraen a

los macrofagos que

oxidadas

y

se

captan

transforman

las

LDL

en células

espumosas, esto constituye la base de la placa ateroesclerótica. La ateroesclerosis es un grave factor de riesgo

cardiovascular,

por

eso

vulgarmente se conoce a las LDL como colesterol "malo" aunque este término no debe ser usado, porque en situaciones normales, cumplen un papel fisiológico vital que es llevar colesterol a los tejidos. 5. Lipoproteínas de alta densidad (HDL)

(4 subclases)

Las lipoproteínas de alta densidad (HDL) son un tipo de lipoproteínas que transportan el colesterol desde los tejidos del cuerpo al hígado. Las HDL son las lipoproteínas más pequeñas y más densas y están compuestas de una alta proporción de apolipoproteínas. El hígado sintetiza estas lipoproteínas como esferas vacías

y

tras

recoger

el

colesterol

incrementan su tamaño al circular a través del torrente sanguíneo.

Los

hombres

suelen

tener

un

nivel

notablemente inferior de HDL que las mujeres. Vulgarmente se conoce a las HDL como colesterol "bueno", dando una falsa idea de que sus valores altos pueden prevenir por sí solo ciertas enfermedades (ver sección "Colesterol bueno vs. colesterol malo" más abajo). Aunque algunos estudios epidemiológicos, citados por ciertas publicaciones y artículos científicos,

mostrarían

que

altas

concentraciones de HDL (superiores a 60 mg/dL) tienen una carácter protector contra

las enfermedades

cardiovasculares (como isquémica e infarto

de

la cardiopatía miocardio);

y,

contrariamente, que bajas concentraciones de HDL (por debajo de 35mg/dL) supondrían un aumento del riesgo de estas enfermedades, pero ninguno de estos estudios obtuvo conclusiones científicamente consistentes como para aseverar dichas afirmaciones. El

nivel de HDL dice muy poco acerca de su salud si es tomado aisladamente, de acuerdo a los mismos grandes estudios hechos hasta la fecha

Tabla 6. Desarrollo del numeral 9 Características

ADN

ARN

Composici Pentosa

Deoxirribosa Timina

Ribosa Uracilo

106 -109

< 108

Conservación del mensaje genetico. 98% en zona nuclear, 2% extracromosoma Perez, G. Navarro Y. (1992)

Expresión del mensaje genético Variada según la clase de RNA Pérez, G. Navarro Y.

- Bases

ón química

(1992)

El

ADN

es

largo polímero formado unidades

un

por El ARN químicamente tiene bases repetitivas, cuatro

los nucleótidos. Una doble cadena nitrogenadas: adenina, citos de ADN mide de 22 a ina, uracilo y guanina. El U

26 angstroms (2,2 a 2,6 nanómetros) racilo es un tipo de base de ancho,

y una unidad (un pirimidínica

que

es

nucleótido) mide 3,3 Å (0,33 nm) de estructuralmente similar a largo.

Aunque

cada

unidad la timina, la pirimidina que

individual que se repite es muy se

encuentra

pequeña, los polímeros de ADN ADN. Como

en el la

pueden ser moléculasenormes que timina, el uracilo se une sólo contienen millones de nucleótidos. a la adenina Por ejemplo, el cromosoma humano más largo, el cromosoma número 1, tiene

aproximadamente

220

millones de pares de bases. Componentes Estructura de soporte: La estructura de

soporte

de

una

hebra

de ADN está formada por unidades alternas

de

gruposfosfato y azúcar. El en

el

ADN

es

una

azúcar pentosa,

concretamente, la desoxirribosa.

Función

a

función

principal

la molécula de

ADN

almacenamiento

a

de

es

largo

El ARN es la molécula que

el se encarga de dirigir las plazo distintas etapas intermedias

de informaciónpara construir otros del proceso a través del cual componentes de las células, como se sintetizan proteínas. El las proteínas y

las

moléculas ADN no tiene la capacidad

de ARN. Los segmentos de ADN de funcionar por sí solo, por que llevan esta información genética lo que recurre al ácido son llamados genes, pero las otras ribonucleico secuencias

de

ADN

para

que

tienen realice la transferencia de

propósitos estructurales o toman información

durante

la

parte en la regulación del uso de esta síntesis de proteínas. Esta información genética.

producción es necesaria ya que las proteínas serán consumidas por la célula para obtener energía para su desarrollo, crecimiento y sus múltiples actividades.

Tabla 7. Desarrollo del numeral 10

Tipos de AR

Características y funciones

RN de mensajero (mRNA)

El mRNA explica el apenas 5% del ARN total en la célula. el mRNA es el más heterogéneo de los 3 tipos de ARN en términos de serie baja y talla. Lleva la clave genética elogiosa copiada, de la DNA durante la transcripción, bajo la forma de tríos de los nucleótidos llamados los codones. Cada codón especifica un aminoácido determinado, aunque un aminoácido se puede cifrar para por muchos diversos codones. Aunque haya 64 codones o bases posibles del trío en la clave genética, sólo 20 de ellos representan los aminoácidos. Hay también 3 codones de parada, que indican que los ribosomas deben cesar la generación de la proteína por la traslación. Como parte del tramitación postetranscriptivo en eucariotas, el 5' extremo del mRNA se capsula con un nucleótido del trifosfato de la guanosina, que ayuda en el reconocimiento del mRNA durante la traslación o la síntesis de la proteína.

Semejantemente, el 3' extremo de un mRNA tiene una cola polivinílica-UNo o residuos múltiples del adenilato adicionales a él, que previene la degradación enzimática del mRNA. El 5' y 3' extremo de un mRNA comunica estabilidad al mRNA. (Cheriyedath, 2018)

ARN Ribosomal (rRNA)

los rRNAs se encuentran en los ribosomas y explican el 80% del ARN total presente en la célula. Los ribosomas se componen de una subunidad grande llamada los años 50 y de una pequeña subunidad llamada los años 30, que se compone de sus propias moléculas específicas del rRNA. Diversos rRNAs presentes en los ribosomas incluyen los pequeños rRNAs y los rRNAs grandes, que pertenecen a las subunidades pequeñas y grandes del ribosoma, respectivamente. los rRNAs combinan con las proteínas y las enzimas en el citoplasma para formar los ribosomas, que actúan como el sitio de la síntesis de la proteína. Estas estructuras complejas viajan a lo largo de la molécula del mRNA durante la traslación y facilitan el montaje de aminoácidos para formar una cadena

del

polipéptido.

Obran

recíprocamente con los tRNAs y otras

moléculas que son cruciales a la síntesis de la proteína. En bacterias, los rRNAs pequeños y grandes contienen cerca de 1500 y 3000 nucleótidos, respectivamente, mientras que en seres humanos, tienen cerca de 1800 y 5000 nucleótidos, respectivamente. Sin embargo, la estructura y la función de ribosomas es en gran parte similares a través de toda la especie. (Cheriyedath, 2018)

ARN de la transferencia (tRNA)

el tRNA es el más pequeño de los 3 tipos de ARN,

poseyendo

alrededor

75-95

nucleótidos. los tRNAs son un componente esencial de la traslación, donde está la transferencia

su

función

principal

de

aminoácidos durante síntesis de la proteína. Por lo tanto, se llaman transferencia RNAs. Cada uno de los 20 aminoácidos tiene un tRNA específico que los lazos con él y lo transfieran a la cadena creciente del polipéptido. los tRNAs también actúan como adaptadores en la traslación de la serie genética del mRNA en las proteínas. Así, también se llaman las moléculas del adaptador. los tRNAs tienen una estructura de la hoja del trébol que sea estabilizada por las ligazones de hidrógeno fuertes entre los nucleótidos.

Contienen

normalmente

algunas bases inusuales además de los 4 usuales, que son formadas por la metilación

de las bases usuales. La guanina y el methylcytosine metílicos son dos ejemplos de bases desnaturalizadas. (Cheriyedath, 2018)

Otros tipos de ARN

Más allá del papel primario del ARN en síntesis de la proteína, varias variedades de ARN existen que están implicadas en la modificación poste-transcriptiva, la réplica de la DNA, y la regla del gen. Algunas formas

del

ARN

son

solamente

particularmente formas encontradas de la vida, por ejemplo en eucariotas o bacterias. Pequeño ARN nuclear (snRNA) el snRNA está implicado en el tramitación del ARN de premensajero (pre-mRNA) en el mRNA maduro. Son muy cortos, con un largo medio de solamente 150 nucleótidos. RNAs regulador Varios tipos de ARN están implicados en la regla de la expresión génica, incluyendo el ARN micro (miRNA), el pequeño ARN de interferencia (siRNA) y el ARN antisentido (aRNA).

el miRNA (NT 21-22) se encuentra en eucariotas, y actos con la interferencia del ARN (RNAi). el miRNA puede analizar el mRNA que es complementario a, con el socorro de enzimas. Esto puede cegar el mRNA de ser traducido, o acelere su degradación. el siRNA (NT 20-25) es producido a menudo por avería del ARN viral, aunque hay también fuentes endógenas de siRNAs. Actúan semejantemente al miRNA. Un mRNA

puede

reguladores



contener mismo,

elementos tal

como

riboswitches, en el 5' región sin traducir o 3' región sin traducir; estos elementos cisreguladores regulan la actividad de ese mRNA. ARN del Transferencia-mensajero (tmRNA) Encontrado en muchas bacterias y plastids. la etiqueta del tmRNA las proteínas codificadas por los mRNAs que faltan los

codones de parada para la degradación, y evita que el ribosoma se atasque debido al codón de parada faltante. Ribozymes (enzimas del ARN) RNAs ahora se conoce para adoptar las estructuras terciarias complejas y para actuar como

catalizadores

biológicos.

Tales

enzimas del ARN se conocen como ribozymes, y exhiben muchas de las características de una enzima clásica, tales como un sitio activo, un punto de enlace para un substrato y un punto de enlace para un cofactor, tal como un ión del metal. Uno de los ribozymes del rst del fi que se descubrirán

era

la

ARNasa

P,

una

ribonucleasa que está implicada en generar las moléculas del tRNA de más grande, precursor RNAs. La ARNasa P se compone del ARN y de la proteína; sin embargo, la mitad del ARN solamente es el catalizador.

ARN Doble-trenzado (dsRNA) Este tipo de ARN tiene dos cabos limitados juntos, como con la DNA trenzada doble. el dsRNA forma el material genético de algunos virus. (Cheriyedath, 2018)

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