Aula 04 - Bioquimica

SDE0024 – BIOQUIMICA

Aula 04: ENZIMAS

Bioquímica

Enzimas

• São um grupo de substâncias orgânicas com atividade intra ou extracelular

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Bioquímica

Histórico

• Sabia- se que entre o final do século XVII e início do século XVIII: - As secreções estomacais eram capazes de digerir a carne. - A conversão de amido a açúcares pela saliva. - Mecanismos desconhecidos!

Bioquímica

Histórico

• Década de 50 ( ± 1850) Louis Pasteur concluiu que : açúcar álcool pela levedura e era catalisada por “fermentos” . • FERMENTAÇÃO: “fermentos” foram posteriormente chamados de enzimas.

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Bioquímica

Histórico

• No início do século XX : 75 enzimas foram isoladas. • Atualmente: + 2000 enzimas são conhecidas.

Bioquímica

Classificação

N°

classe

TIPO DE REAÇÃO CATALISADA

1

Oxirredutases

Reações de transferência de e-

2

Transferases

Reações de transferência de grupos

3

Hidrolases

Reações de hidrólise

4

Liases

Adição de grupos com ligas duplas ou remoção de grupos com a formação de ligas duplas.

5

Isomerases

Transferência de grupos na mesma molécula para formar isômeros.

6

Ligases

Formação de ligações: C-C, C- S, C –O, C- N, pelo acoplamento da clivagem do ATP.

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Oxirredutases

• Transferência de e-.

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Transferases

• Transferência de grupos.

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Hidrolases

• Reações de hidrólise.

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Liases

• Adição ou remoção de grupos de H2O, NH4+, CO2.

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Isomerases

• Transferência de grupos dentro da mesma molécula, formação de isômeros.

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Ligases

• Reações de síntese com consumo de ATP. Ex: Piruvato carboxilase

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Propriedades das enzimas

• Têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, sem a sua presença, dificilmente aconteceriam.

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VELOCIDADE ENERGIA DE ATIVAÇÃO

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Energia de ativação

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Enzimas

• Em sistemas vivos, a maioria das reações bioquímicas dá-se em vias metabólicas.

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Componentes da reação enzimática

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Ligação da enzima ao substrato

• 2 modelos propostos: • Chave- fechadura. • Encaixe induzido.

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Ligação da enzima ao substrato

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Modelo encaixe induzido

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Resumindo

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Cofator

• Compostos não proteicos adicionais que permitem algumas proteínas desenvolverem sua atividade completa.

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Cofator

• Cofatores inorgânicos.

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Cu2+

Citocromo oxidase

Fe2+ ou Fe3+

Citocromo oxidase, catalase, peroxidase

K+

Piruvato quinase

Mg2+

Hexoquinase, glicose-6-fosfatase, piruvato quinase

Mn2+

Arginase, ribonucleotídeo redutase

Mo

Dinitrogenase

Ni+2

Urease

Se

Glutationa peroxidase

Zn2+

Anidrase carbônica, desidrogenase alcoólica, carboxipeptidase A e B

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Coenzima

• Cofatores orgânicos. • A parte proteica de uma enzima chama-se apoenzima. • Conjunto completo de apoenzima e coenzima chama-se holoenzima.

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Cinética enzimática

• É o estudo do mecanismo pelo qual as enzimas ligam substratos e os transformam em produtos.

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Fatores que interferem na velocidade das reações enzimáticas

• Fatores externos • Temperatura • pH • Fatores internos • [ ] de substrato • [ ] de enzima • Presença de inibidores

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Ph x Atividade enzimática

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pH X Atividade enzimática

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Substrato x atividade enzimática

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Enzima x Atividade enzimática

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Inibição enzimática

• Inibidores competitivos. • Inibidores não competitivos.

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Regulação enzimática

• Modulação alostérica : retroinibição.

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• Modulação covalente: fosforilização inativa.

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Isoenzimas

• São enzimas que diferem na sequência de aminoácidos, mas que catalisam a mesma reação química. • Isoformas: variantes estreitamente relacionadas

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Bioquímica

Enzimas no diagnóstico clínico

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Bioquímica

Enzimas no diagnóstico clínico

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Referências

• Champe,P.C.; Harvey, R.A.; Ferrier, D.R. Bioquímica ilustrada, 4ª ed,2009. (MATERIAL DIDÁTICO) • Lehninger, A. Princípios de Bioquímica, 5ª ed, 2011.

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AVANCE PARA FINALIZAR A APRESENTAÇÃO.