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1) La urea es un compuesto organico que se genera biologicamente como un prducto e desecho en algunos animales, posee dos enlaces tipo amida por lo que este compuesto puede ser denotado como carbonildiamida.

La Prueba Biuret Es un método general para la determinación de proteínas o péptidos. Se basa en la reacción del sulfato de cobre con compuestos que tengan dos o más enlaces peptídicos, en un medio alcalino. El producto es un complejo color violeta cuya intensidad de color depende de la cantidad de enlaces peptídicos presentes. Por otra parte, la prueba de ninhidrina es bastante importante, pues es universalmente empleada para detectar cualitativamente y cuantitativamente a los aminoácidos libres. Para los aminoácidos estas es la única reacción de color, verdaderamente importante. La Ninhidirna es una agente oxidante de los grupos alfa-amino, liberando amoniaco, CO2 y el correspondiente aldehído. Es así como la estructura de la Urea muestra que aunque no es una proteína o un aminoácido libre contiene unos enlaces químicos similares a los observados en los enlaces peptídicos, que es la unión del grupo carbonilo con un grupo amino para generar una amida, así pues si sus enlaces químicos son similares a los de un péptido arrojara un resultado positivo a la prueba de biuret y formara el complejo característico con el sulfato de cobre, mientras que no reaccionara con la ninhidrina puesto que esta se une al grupo amino libre e los aminoácidos unidos a un carbono alfa al grupo carbonilo, estructura que la urea no posee 2) . En la prueba xantoproteica los compuestos que presentan bencenos sustituidos (con grupos unidos al anillo bencénico), al reaccionar con el ácido nítrico concentrado forman compuestos nitrados de color amarillo, el cual se intensifica en medio alcalino. La reacción generada es una reacción de sustitución electrofilia del benceno.

Los aminoácidos triptófano y tirosina contienen en su estructura anillos aromáticos que se encuentran activados: la tirosina con un grupo hidroxilo y el triptófano con un anillo heterocíclico, por lo tanto, estos dos reaccionan rápido frente a la nitración, esto no sucede con la fenilalanina puesto que el anillo de benceno se encuentra desactivado dificultando la reacción de nitración. 3) . La reacción de millón es debida a la presencia del grupo hidroxifenílico (-C6H4OH) en la molécula proteica. Cualquier compuesto fenólico no sustituido en la posición 3,5, como la tirosina, fenol y timol, dan positiva la reacción. El mecanismo de la reacción comienza con una reacción de nitración por sustitución electrofilia y posteriormente la formación de un complejo con una sal de mercurio.

La fenilalanina, aunque puede dar positivo a esta reacción por que posee las posiciones 3 y 5 del anillo libres, sin embargo, da un resultado negativo y esto se puede explicar debido a que el primer paso de nitración se genera si el anillo bencénico se encuentra activado con en el caso de la tirosina con su grupo hidroxilo, al dificultarse la nitración será imposible la formación del complejo con mercurio. 4) . Un indicador alternativo muy utilizado es la fenolftaleína. La fenolftaleína es usada en análisis químicos como un indicador visual en la determinación del punto de equivalencia en las reacciones de neutralización o titulaciones ácido-base. El reactivo para estas valoraciones ácido-base se prepara al 1% disuelta en alcohol de 90 %. El indicador de Ph posee varios estados posibles y varias tonalidades diferentes que marcan colorimétricamente los puntos de equivalencia, la siguiente tabla muestra los posibles estados de la fenolftaleina

En consecuencia, esto le permite ser un candidato como indicador en muchas determinaciones volumétricas; por ejemplo, la de un ácido débil (ácido acético) o fuerte (ácido clorhídrico). los indicadores de ph en general Es una sustancia que puede ser de carácter ácido o básico débil, de naturaleza orgánica, que posee la propiedad de presentar coloraciones diferentes dependiendo del pH de la disolución en la que dicha sustancia se encuentre diluida. Por protonación o por transferencia de un protón las moléculas o iones del indicador adoptan estructuras que poseen distinto color. La siguiente es una tabla de Indicadores de ph con sus respectivos rangos y coloraciones

5) EN EL CASO QUE LA PRACTICA HAYA SIDO DE TITULACION REDOX Un indicador redox es una sustancia cuyo color difiere significativamente en sus estados oxidado y reducido. Son muy utilizados en las titulaciones de oxido reducción ya que estos para observar el cambio de color solo requieren un ligero cambio en la proporción de un estado u otro, para variar de color, además no alteran ninguno de los componentes de la titulación: valorante y sustancia valorada ya que el color se puede apreciar incluso si el indicador se encuentra en proporciones mucho más bajas que el resto de los componentes de la titulación. La explicación química frente a este fenómeno se basa en que un exceso de titulantes es capaz de causar una reacción de óxido reducción con el indicador que produce su cambio de viraje.

En la siguiente tabla tenemos una lista de algunos indicadores redox, y sus respectivos colores en forma reducida y oxidada:

El azul de metileno es un colorante orgánico con múltiples aplicaciones, entre ellas tiene importantes usos en análisis químico debido a su propiedad de indicador redox. En ambientes oxidantes presenta un color azul, mientras que en reductores su coloración desaparece. Sin embargo, este indicador puede ser remplazado por alguno de la anterior tabla que permita obtener coloraciones diferentes en sus estados oxidado y reducido, por ejemplo, si se usara nitro-ferroina, se puede lograr observar que un exceso ligero de agente valorante puede causar un cambio de color de rojo a azul por la reacción de oxidación generada sobre el indicador. 5) La leche es un líquido complejo que contiene muchos componentes en diferentes estados (solución, emulsión y coloidal); comprender sus propiedades y los cambios que le acontecen implica un profundo conocimiento de cada uno de sus compuestos y de las relaciones entre ellos. La medición del pH y de la acidez de la leche, con el objeto de estimar la acidez desarrollada debida a la proliferación bacteriana, es de uso corriente. Cuando se tiene en cuenta la leche como ese producto bioquímico con una gran cantidad de componentes entonces hay que considerar que en su composición existe un numero significativos de aminoácidos susceptibles a cambiar su Ph y por lo tanto su forma química (carga) por la adición de una base o un ácido, sin embargo uno de los componentes más importantes de la leche es el ácido láctico que se genera por la acción de bacterias fermentadoras cuando a este componente se le adiciona una base se genera u sistema buffer lactato lo que en cierta medida convierte a la leche en un sistema

amortiguador que ayuda a mantener el Ph gracias a la presencia de una base conjugada y su complementario ácido débil.

6. 

Miel de Abeja

Miel de abeja Aminoácidos Acido aspártico Leucina Acido glutámico Lisina Alanina Metionina Arginina Prolina Cistina Serina fenilalanina Tirosina Glicina Treonina Triptófano Histidina Valina Isoleucina

% 0,034 0,012 0,023 0,01 0,008 0,001 0,006 0,114 0,004 0,008 0,014 0,01 0,009 0,005 0,005 0,001 0,011 0,01

La cantidad de proteínas es del 38% en dónde se encuentran proteínas en forma de enzimas como la amilasa, la invertasa, la glucosidasa. 

Clara de Huevo

Clara de Huevo Aminoácidos Acido aspártico Leucina Acido glutámico Lisina Alanina Metionina Arginina Prolina

% 1,062 0,932 1,416 0,639 0,716 0,406 0,587 0,432

Cistina Serina fenilalanina Tirosina Glicina Treonina Triptófano Histidina Valina Isoleucina

0,25 0,794 0,656 0,397 0,432 0,501 0,173 0,242 0,846 0,639

Las proteínas del huevo se encuentran fundamentalmente en la clara en una cantidad que ronda el 6%. 

Leche

Clara de Huevo Aminoácidos Acido aspártico Leucina Acido glutámico Lisina Alanina Metionina Arginina Prolina Cistina Serina fenilalanina Tirosina Glicina Treonina Triptófano Histidina Valina Isoleucina

% 0,230 0,286 0,628 0,222 0,103 0,0071 0,103 0,270 0,022 0,167 0,143 0,143 0,061 0,127 0,039 0,076 0,191 0,175

Las proteínas de la leche rondan el 3,4% (Caseína, Beta-lactoglobulina, Alfalactoalbúmina, Lactoferrina, Lactoperoxidasa, Inmunoglobulinas, Lisozima) 

Jugo de Naranja.

Jugo de naranja Aminoácidos % y proteínas

Acido aspártico Leucina Acido glutámico Lisina Alanina Metionina Arginina Prolina Cistina Serina fenilalanina Tirosina Glicina Treonina Triptófano Histidina Valina Isoleucina

0,075 0,013 0,033 0,009 0,015 0,003 0,047 0,044 0,005 0,013 0,009 0,004 0,009 0,008 0,002 0,003 0,011 0,008

Las proteínas del jugo de naranja rondan el 0,7% 

Jugo de piña.

Jugo de piña Aminoácidos y proteínas Acido aspártico Leucina Acido glutámico Lisina Alanina Metionina Arginina Prolina Cistina Serina fenilalanina Tirosina Glicina Treonina Triptófano Histidina Valina Isoleucina

% 0,064 0,022 0,051 0,028 0,019 0,012 0,020 0,015 0,002 0,028 0,014 0,013 0,019 0,014 0,006 0,010 0,018 0,015

Las proteínas del jugo de piña rondan el 0,7% 

Jugo de manzana

Jugo de manzana Aminoácidos % y proteínas Acido 0,022 aspártico Leucina 0,004 Acido 0,007 glutámico Lisina 0,005 Alanina 0,003 Metionina 0,001 Arginina 0,002 Prolina 0,00 Cistina 0,000 Serina 0,003 fenilalanina 0,002 Tirosina 0,001 Glicina 0,002 Treonina 0,002 Triptófano 0,001 Histidina 0,001 Valina 0,003 Isoleucina 0,002 Las proteínas del jugo de piña rondan el 0,1% 7. Prueba de Lucas. El reactivo de Lucas reacciona con los alcoholes primarios, secundarios y terciarios con velocidades bastante predecibles, y dichas velocidades se pueden emplear para distinguir entre los tres tipos de alcoholes. Cuando se agrega el reactivo al alcohol, la mezcla forma una fase homogénea. La solución concentrada de ácido clorhídrico es muy polar, y el complejo polar alcohol-zinc se disuelve. Una vez que ha reaccionado el alcohol para formar el halogenuro de alquilo, el halogenuro no polar se separa en una segunda fase.

La prueba de Lucas implica la adición del reactivo de Lucas a un alcohol desconocido para observar si se separa de la mezcla de reacción una segunda fase. Los alcoholes terciarios reaccionan casi instantáneamente, porque forman carbocationes terciarios relativamente estables. Los alcoholes secundarios tardan más tiempo, entre 5 y 20 minutos, porque los carbocationes terciarios son menos estables que los terciarios. Los alcoholes primarios reaccionan muy lentamente. Como no pueden formar carbocationes, el alcohol primario activado permanece en solución hasta que es atacado por el ión cloruro. Con un alcohol primario, la reacción puede tomar desde treinta minutos hasta varios días.

Los alcoholes se clasifican en primarios, secundarios y terciarios, dependiendo del carbono funcional al que se una el grupo hidroxilo.

8. Formaldehido con la prueba de Tollens, se formará un espejo de plata. Ácido acético se identifica mediante la reacción con bicarbonato de sodio hasta observar desprendimiento de gas que verifica la presencia de ácido. Anilina se idenfica mediante la prueba del ión cobre en dónde se obtiene una coloración verde-azul que verifica la presencia de amina. 9. El pH de los medios biológicos es una constante fundamental para el mantenimiento de los procesos vitales. La acción enzimática y las transformaciones químicas de las células se realizan dentro de unos estrictos márgenes de pH. En humanos los valores extremos compatibles con la vida y con el mantenimiento de funciones vitales oscila entre 6,8 y 7,8; siendo el estrecho margen de 7,35 a 7,45 el de normalidad. También en el trabajo de laboratorio, es imprescindible el mantenimiento de un pH para la realización de muchas reacciones químico-biológicas. Los sistemas encargados de evitar grandes variaciones del valor de pH son los denominados “amortiguadores, buffer, o tampones”. Son por lo general soluciones de ácidos débiles y de sus bases conjugadas o de bases débiles y sus ácidos conjugados. Los amortiguadores resisten tanto a la adición de ácidos como de bases. (1) La contracción muscular intensa está acompañada de un incremento del contenido de agua del músculo distribuido en los espacios intra y extracelulares. Esta afluencia de agua puede modificar la concentración de iones en ambos compartimentos. El resultado de estos cambios en la concentración iónica intracelular motivados por el ejercicio físico intenso, será una reducción de la diferencia de concentración de iones, con el consiguiente aumento de la concentración de iones de hidrógeno intracelular, produciendo acidosis (McKenna, 1992). Esta acidosis influye de forma clara en la fatiga muscular, afectando la función contráctil proteínica, la regulación del calcio y el metabolismo muscular. Por otra parte, y dado que las demandas metabólicas del ejercicio de alta intensidad son cubiertas predominantemente mediante la degradación anaeróbica de la glucosa, este proceso produce ácido láctico, por lo que ocurre el consecuente descenso del pH de los músculos que se ejercitan (Edington y cols., 1976). La fatiga muscular, pues, está asociada entre otros aspectos, a un rápido incremento en la producción de ácidos metabólicos. La tolerancia al ejercicio de alta intensidad puede estar limitada por la

capacidad del organismo para amortiguar el descenso del pH intracelular (músculo) y extracelular (sangre), esto es, el sistema buffer intrínseco. En definitiva, los esfuerzos máximos producen un desequilibrio ácido-base en el organismo, ante lo cual éste posee intrínsecamente una capacidad para luchar contra la acidosis, esto es el sistema buffer o de amortiguación. 10. Si se quiere hacer un buffer con pH de 7, se escoge aquel sistema amortiguador que tenga un pKa cercano al pH deseado ya que de esta manera la concentración de ácido débil y su base congujada puede trabajarse casi equimolarmente, y garantizar de esta manera la eficacia del amortiguador, en este caso se debe usar ión dihidrógeno fosfato/ión monohidrógeno fosfato con un pKa de 7,21.

BIBLIOGRAFIA               

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