Cours De Biochimie Du 16 Au 17

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première année IUT Thionville/Yutz

Cours de Biochimie structurale

LES PROTIDES Les acides aminés aliPhatiques cooH

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HOOC._CHz__CI{ Acide asPartique (Asp ou D) I

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NH2_-çO-CHz__ôH Asparagine (Asn ou

(l)

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N)

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de transamination ; Asp et Glu jouent un rôle important dans les réactions la mise en réserve de Asn et Gln sont impliqués dans le transport et et chez les animaux' l,azote aminé, r"ap"atiu"ment chez les végétaux

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Hooc-cH2--6rr.-[rr

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Aclde glutamique (Glu ou E)

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NH2

--çO-CH2-CHa-CH

Glutamine (Gln ou Q)

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NHz-.-CH2-g11..__CH2--CH2-CH Lysine (Lys ou

K)

est post'traduclio nnelle.

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cooH NH

Arginine (Arg ou R)

-cH2.-cH2-cHa__èu l

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d'énergie comrne Chez les inverlébrés, l'arginine-phosphate est réservoir l'est chez les vertébrés la créatine-phosphate'

g

NHe

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le collagène) son hydroxylation en S-hydroxylysine (en particulier dans


COOH

Histidlne (His ou

---cHr--bu t*-*-.1..1 Nl'l

N .-

H)

NHz

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précéderrls, His pourrait être Diaminé cornme les deux acides aminés imidazole)' rangé avec les acides aminés hétérocycliques (noyau

Les acides aminés cycliques

L/--cnr--lH

PhénYlalanine (Phe ou F)

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TYroslne (TYr ou Y) |

dans Ces 3 acides amittés sont responsables (surtout Trp) de I'absorption le principe londe propriété spectrale protéines. Cette nm) des (à 280 l'UV du dosage spectrophotornétrique des protéines ; le groupernenl hydroxyle de Tyr peut s'engager dans dgt liaisons de hydrogène. C'est un groupenrent fonctionnel impàrtant pour I'activité

certains enzymes

N112

Tç, à

il tll t\\-r.''' l,l[.{

Tryptophane (Tç otr W)

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.t Sa structure particulière itrtposu une rigitjitr: (coude) à la

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cr C)

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-c, *O)

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acides amirrés.

cooH

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noyau indole (phenyl et pyrrole accolés), est le plus gr
cL)oll

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NH

Proline (Pro ou

P)

clraîne

est posti porypeptidiquc son hydroxylation en 4-hydroxyproline } traductionnellc i Nl{ J enoaoé dans une liaison peptidiquc, Pro perd sorr H du gr'ttpenrerrt. acicles I ;,;r;";*t .on,racter de liaison hydrogenc avec le Co d';rutrgs amines.

première année IUT Thionville/Yutz

Cours de Biochimie structurale

LES PROTIT}ES cture seconoarre oes proternes

Feuillet

B

de 80. entre les Plans

Hélice g

Iiaisons peptidiques

Schématisation de I 'hélice

cx,

et du feuillet p

ructure terûarre oes pro rnes Liaison ioniqur'

lnteraction dipôle-dipôlc

i::Ld {(, Liaisons (( secondaires

))

Schématisation de la structure tertiaire

Structure quaternaire des protéines

:..1:

i:r

Structure quaternaire de l'hémoglobine

Schématisation de la structure quaternaire

première année IUT ThionvilleA(utz

Cours de Biochimie structurale

LES PROTIDES Les différentes chromatographies

MI\ ffio''ï::;ïro'" I ooo,,io,' o, i glucose (G) i .t

M ffi

ffi:

W zTr L.Q\-rdÙ

iï1"::'

La filtration sur gel

Echangeuse d 'ions

Le SDS PAGtr

a olalyse

Mélange de macromolécules

Grosses molé

Gel poreux

L 'ultra centrifugation

Arrnored charnber

Sedimented sample

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Cours de Biochimie structurale

première année IIJT Thionville/Y utz

LES PROTII}ES Electrophorèse sur papier

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ouram cmtinu

Electrophorèse sur couche mince

Chromatographie échangeuse d'ions

Cours

de Biochimie structurale

première année IUT Thionville/Yutz

LES PROTIDES

Albumine Globulines cr% r I 59Vo 4Vo7,5Vo 12%

support : électrophorégramme après coloration des protéines (pH

Â. Eiectrophorèie sur Ligne de

17,SVo

g'o)'

départ

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ry:ï,'#:î,ï::nl"î,,ï,3î:;i3;(i?J;:[:Lïffi':,"ammeaucororimètre: après coloration des glucides (glucidogramme) après coloration des lipides (lipidogramme)'

<-

Sens de migration

Echelle f-{

;B

l0

nm

.

Na+ Cl- Glucose

I I

a

æ Albumine

Fractionnement des protéines sériques pâr électrophorèse sur papier

Hémoglobine

65 000

$

64

c

Globuline

Y

Globuline

lt6

90 000

æ

01 Lipoprotéine ?00 000

4n

000

# F1

LiPoprotéine

Fibrinogène

'

Fractionnement des protéines sériques par électrophorèse en gel d'agarose

Æffi

Représenntion schématique d'une molécule d,hé_' mogtotTtne A, montant les 4 sous-unités.ll y aZ chaînes po_, lypeptidiques d et deux chaînes p, châcune contenant une molécule d'hème.

WW N I

l(imioa zole)

Hémoglobine désoxYgénée

Oxyhémoglobine

Structure de I'hémoglobine et de la myoglobine

Dimensions et poids moléculaires de quelques protéines du sang