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Carbohidratos: Definición química: carbohidratos, también conocidos como glúcidos, hidratos de carbono y sacáridos son aquellas moléculas orgánicas compuestas por carbono, hidrógeno y oxígeno que resultan ser la forma biológica primaria de almacenamiento y consumo de energía. antiguamente se les conocía como “hidratos de carbono” por su fórmula general Cn(H2O)n aunque desde 1880 se reconoció que el concepto era erróneo, actualmente se les sigue llamando de esta manera. Los estudios estructurales de estos compuestos revelaron que no eran hidratos, pues no contenían moléculas intactas de agua. Contienen en su molécula sustancias muy conocidas y al mismo tiempo, bastante diferentes como: azúcar común, papel, madera, algodón, o tienen presentes carbohidratos en una alta proporción en sus moléculas. Desde el punto de vista químico, los carbohidratos se consideran como polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas,aunque también se les puede reconocer como derivados de estos poliacoholes, o bien como aquellos compuestos que por una hidrólisis ácida o enzimática llegan a producirlos.

Estructura:

Clasificación de los carbohidratos: Los carbohidratos se clasifican en función del número de unidades de sacárido (la forma más simple de carbohidrato); los monosacáridos son aquellos que no se pueden dividir en una forma más simple, los disacáridos pueden hacerlo en dos moléculas de monosacáridos, los oligosacáridos producen de 3 a 10

unidades y los polisacáridos desde 10 a más de 10000 unidades de monosacáridos. Tipos

Fuentes

Monosacáridos  Hexosas (6 carbonos): 1. Glucosa 2. Fructosa 3. Galactosa 

Pentosas (5 carbonos): 1. Ribosa 2. Xilosa 3. Arabinosa

Disacáridos  Sacarosa: glucosa + fructosa  Maltosa: glucosa + glucosa  Lactosa: glucosa + galactosa Polisacáridos  Diregibles 1. Almidón y dextrinas 2. Glucógeno  Parcialmente digeribles 1. Inulina 2. Manosanos 3. Rafinosa 4. Galactósidos 5. Estaquinosa  No digeribles (fibra) 1. Insoluble: celulosa, hemicelulosa 2. Soluble: pectinas, gomas, mucílagos, sustancias agar.

– Frutas, frutos secos, verduras, dulces – No están en forma libre en los alimentos

– Caña de azúcar y remolacha – Sobrecocción del almidón – Azúcar de la leche

– Cereales, tubérculos y legumbres – Carne y pescado – Tallos, hojas de vegetales, cubierta de cereales – Frutos – Granos y secreciones de plantas – Algas

a) Monosacáridos o azúcares simples De interés nutricional son las hexosas (glucosa, fructosa y galactosa). Las pentosas (ribosa, xilosa y arabinosa) forman parte de los ácidos nucleicos.

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Glucosa (o dextrosa) se encuentra en las frutas y la miel. Es el principal producto final de los otros carbohidratos más complejos. Es el azúcar que se encuentra en la sangre, y utilizado por todos los tejidos del organismo (siendo para el sistema nervioso central la única fuente de energía posible). Se almacena en el hígado y músculo en forma de glucógeno. Fructosa (o levulosa) es el azúcar de las frutas, y también se encuentra en la miel. Es el más dulce de los azúcares. Galactosa es producida a partir de la lactosa de la leche.

b) Disacáridos Formados por dos moléculas de monosacáridos, uno de los cuales siempre es la glucosa.   

Sacarosa es el azúcar común, obtenido de la remolacha y la caña de azúcar. Maltosa se puede encontrar en algunos cereales como la cebada, pero principalmente proviene del almidón. Lactosa es el azúcar de la leche.

c) Polisacáridos Los de interés en nutrición son uniones de moléculas de glucosa. Son menos solubles y más estables que los azúcares simples. El almidón y dextrinas, y el glucógeno son completamente digeribles, la fibra no es digerible.

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Almidón o fécula es la gran reserva de glucosa de los vegetales. Está presente en cereales, tubérculos y legumbres. Para poder ser digerido por el tracto gastro-intestinal humano precisa de cocción previa (en crudo produce diarreas). Glucógeno es la reserva de carbohidratos de los animales, y la mayor y primera fuente de disponible de glucosa. Se almacena en hígado y músculo (unos 340 g). Fibra se considera fibra a todos aquellos polisacáridos que no son almidón de la pared celular de las plantas. Según sea soluble en al agua los diferentes tipos de fibra se clasifican en insolubles (celulosas y hemicelulosa, que se encuentran fundamentalmente en frutas, vegetales y cereales), y solubles (pectinas de las frutas, beta-glucanos, gomas de las legumbres, y mucílagos de las cutículas de cereales). La mayoría de los alimentos contienen una mezcla de fibra soluble e insoluble.

SOLUBLES 

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Gomas  Arábiga  Tragacanto  Guar Beta-glucanos Algas  Alginatos  Carrageninas  Agar Pectinas Mucílagos

INSOLUBLES

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Legumbres, espesantesAlgas, aditivos alimentariosFrutas formadas por geles Cubierta de cereales

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Celulosa Hemicelulosa  Xilanos  Galactanos  Mananos Lignina (no polisacárido)

Frutas, cereales, vegetales

OTRAS FIBRAS

Metabolismo: La ingestión de almidón cocinado se inicia en la boca, donde las glándulas salivares mediante la amilasa salivar empiezan a digerirlo; a su paso por el intestino, la digestión completa se produce mediante la amilasa pancreática hasta su degradación hasta disacáridos. Los disacáridos procedentes del almidón y los ingeridos con el resto de alimentos son posteriormente degradados, en el intestino, hasta monosacáridos mediante la lactasa, sacarasa y maltasa. Los monosacáridos son absorbidos en el intestino hacia la sangre. Una parte del almidón ingerido no es degradado, siendo utilizado por las bacterias intestinales. El paso de glucosa a la sangre procedente del intestino produce un estímulo en la secreción de insulina por el páncreas. Gracias a la insulina, la glucosa es transportada para su utilización o almacenamiento hasta el hígado, músculo y tejido graso. Digestión, absorción y metabolismo de los carbohidratos La glucosa no utilizada inmediatamente se transforma en glucógeno en el hígado. El glucógeno es la fuente principal y primera de glucosa en el periodo de ayuno. Cuando los depósitos de glucógeno están llenos (unos 300 g) el exceso de glucosa se transforma en triglicéridos (grasa) y se acumula en el tejido graso.

En los periodos de ayuno, al disminuir el nivel de glucosa en la sangre, se inhibe la secreción de insulina por el páncreas; así, se favorece el paso de glucógeno a glucosa, elevando sus niveles en sangre. Cuando las reservas de glucógeno se agotan, el bajo nivel de insulina produce la trasformación de triglicéridos de la grasa y ciertos aminoácidos de las proteínas a glucosa, manteniéndose los niveles en sangre.

Importancia fisiológica: Los carbohidratos están ampliamente distribuidos en vegetales y animales; tienen importantes funciones estructurales y metabólicas. En los vegetales, la glucosa se sintetiza a partir de dióxido de carbono y agua por medio de fotosíntesis, y es almacenada como almidón o usada para sintetizar la celulosa de las paredes de las células vegetales. Los animales pueden sintetizar carbohidratos a partir de aminoácidos, pero casi todos se derivan finalmente de vegetales. La glucosa es el carbohidrato más importante; casi todo el carbohidrato de la dieta se absorbe hacia el torrente sanguíneo como glucosa formada mediante hidrólisis del almidón y los disacáridos de la dieta, y otros azúcares se convierten en glucosa en el hígado. La glucosa es el principal combustible metabólico de mamíferos (excepto de los rumiantes), y un combustible universal del feto. Es el precursor para la síntesis de todos los otros carbohidratos en el cuerpo, incluso glucógeno para almacenamiento; ribosa y desoxirribosa en ácidos nucleicos; galactosa en la síntesis de la lactosa de la leche, en glucolípidos, y en combinación con proteína en glucoproteínas y proteoglucanos. Las enfermedades relacionadas con el metabolismo de los carbohidratos son diabetes mellitus, galactosemia, enfermedades por depósito de glucógeno, e intolerancia a la lactosa.

Alimentos en los que se encuentran: La mayoría de los carbohidratos que se consumen provienen de los vegetales. Los granos de cereal son la principal fuente de almidón. Si bien el glucógeno es almacenado en músculo e hígado, sólo pequeñas cantidades son aportadas por ellos. Entre los productos animales fuente de carbohidratos destaca la leche y sus derivados, fuente única de lactosa. La fibra se encuentra en frutas, vegetales, legumbres, frutos secos y cereales, siendo la fuente más concentrada los granos de cereal entero (en especial el trigo). Las frutas y vegetales contienen menos carbohidratos por su alto contenido en agua.

CONTENIDO EN CARBOHIDRATOS DE ALGUNOS ALIMENTOS (g/100g) Alimento

Cantidad

Azúcar

99.5

Uva, cerezas

17

Arroz

77

Guisantes

16

Pasta, sémola

76.5

Avellanas, nueces

15

Miel, harinas

75

Pera

14

Confitura, pasas, ciruelas secas

72

Manzana, piña, melocotón

12

Chocolate

65

Alachofa

12

60

Ciruela, albaricoque, cebolla

10

Garbanzos, lentejas

58

Mandarina, naranja, zanahoria

9

Pan blanco

55

Remolacha, col, perejil

8

Castañas

40

Judías verdes, fresas

7

Cacahuetes

26

Melón

6.5

Plátano

20

Pomelo

6

Patatas

19

Setas

4

Judías secas

Alimento

Cantidad

CONTENIDO EN FIBRA DE ALGUNOS ALIMENTOS (g/100g) Alimento

Cantidad

Frutas

Alimento

Cantidad

Vegetales

Pera

2.8

Coles de Bruselas

4.1

Manzana

2

Brécol

3.5

Fresa, albaricoque, mandarina

1.8

Zanahoria, patata, setas

2.5

Plátano, naranja

1.7

Coliflor, judías verdes

2.1

Pomelo

1.4

Aceitunas

2

Ciruela, nectarina

1.2

Cebolla, pimiento

1.7

Piña

0.7

Espárragos

1.6

Sandía

0.4

Pepino

0.6

Uvas

1

Tomate

0.7

Cereales

Legumbres

All Bran

30.1

Garbanzo

15

Avena

17

Lenteja

11.7

Corn flakes

4.3

Guisante

5.2

Maíz

3

Special K

2.7

Almendras

8.8

Trigo

2.9

Cacahuetes

6.8

Pan

2.6

Nueces

3.8

Pasta

2

Arroz blanco

0.4

Aminoácidos

Frutos secos

Definición química: Los aminoácidos son las unidades químicas o elementos constitutivos de las proteínas que a diferencia de los demás nutrientes contienen nitrógeno. Los aminoácidos son biomoléculas formadas por (C) Carbono, (H) Hidrogeno, (O) Oxígeno y (S) Azufre. Estos, son la única fuente aprovechable de nitrógeno para el ser humano, además son elementos fundamentales para la síntesis de las proteínas, y son precursores de otros compuestos nitrogenados

Estructura: Una vez sabemos de forma general como se organiza una proteína vamos a centrarnos en su unidad fundamental, el aminoácido.

Figura 2: Estructura del aminoácido

Los aminoácidos son pequeñas moléculas orgánicas que contienen al menos un grupo amino (-NH2), de naturaleza básica, y un grupo carboxilo (-COOH) de carácter ácido, además de una cadena variable (-R) y un hidrógeno (-H). Todos estos grupos se unen a un Carbono (C) que se denomina Cα con lo cual este carbono tendría sus cuatro posibles enlaces ocupados por grupos distintos (Figura 2) dispuestos en una estructura tetraédrica. Finalmente para no saturar tanto, comentar que estos α-aa (alfaaminoácidos) presentan isomería óptica, de modo que tienen dos conformaciones posibles dependiendo de la disposición de sus grupos en el espacio, una L (Levo, Izquierda) y otra D (Dextro, derecha), también llamados enantiómeros. Para que lo entiendan, si dispusiéramos la molécula con el grupo carboxilo en su parte superior y su cadena variable hacia abajo, habría dos posiciones posibles de los otros dos grupos. Si el grupo amino está a la izquierda sería L, y si el grupo amino está a la

derecha, sería D como podéis ver en la figura 3. Todos los aminoácidos que aparecen en las proteínas son L.

Simetría óptica

En el próximo veremos formas de clasificar los aminoácidos y cuáles son. En este hemos visto, de qué se componen las proteínas, cuál es su unidad fundamental y sus niveles de organización además de cuál es la estructura de los aminoácidos. La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

“R” representa la “cadena lateral”, específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.

Dependiendo de las sustancias que actúen en las cadenas laterales, los aminoácidos se comportaran de distintas maneras, de manera general a pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica(con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Cuando el pH es igual al punto isoeléctrico (PI) observamos que el grupo carboxilo es desprotonado formándose el anión carboxilo, en el caso inverso el grupo amino se protona formándose el catión amonio, a esta configuración en disolución acuosa (que es la forma

más común de encontrarlos) se le conoce como zwitterión, donde se encuentra en una forma dipolar (neutra con carga dipolar + y -, con una carga global de 0). La mayoría de los alfa-aminoácidos son aminas primarias, siendo 19 los que comparten esta característica, esto debido a que solo difieren en la cadena lateral. Solo la prolina es una amina secundaria, pues los átomos de N y del carbono alfa se encuentran dentro de un anillo.

Clasificación:

Según las propiedades de su cadena[editar]

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:  

  

Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y), cisteína (Cys, C). Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptófano (Trp, W) y glicina (Gly, G). Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E). Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H). Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptófano (Trp, W) y prolina (Pro, P) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Según su obtención[editar] A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos y no pueden ser sintetizados por el organismo se los llama esenciales. La carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son: Val, Leu, Thr, Lys, Trp, His*, Ile, Phe, Arg*, Met. A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no esenciales y son: Ala, Pro, Gly, Ser, Cys**, Asn, Gln, Tyr**, Asp, Glu, Sec, Pyl. Estas clasificaciones sobre aminoácidos esenciales varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferentes de cada tipo de aminoácido. Para algunos aminoácidos hay dudas sobre si son esenciales en algunas especies, según diferentes autores.

Según la ubicación del grupo amino[editar] 

 

Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 2 de la cadena, es decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo (históricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayoría de las proteínas están compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptídicos). Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la cadena, es decir en el segundo carbono a continuación del grupo carboxilo. Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 4 de la cadena, es decir en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.

Importancia fisiológica: Los aminoácidos son la base de todo proceso vital ya que son absolutamente necesarios en todos los procesos metabólicos. Sus funciones más importante son: 

el transporte óptimo de nutrientes y



la optimización del almacenamiento de todos los nutrientes (es decir, agua, grasas, carbohidratos, proteínas, minerales y vitaminas).

La mayoría de las enfermedades de la sociedad actual son debidas a nuestro estilo de vida, tales como: obesidad, colesterol, diabetes, insomnio, disfunción eréctil o la artritis. Todas ellas son atribuibles a trastornos metabólicos básicos y lo mismo ocurre con la pérdida de cabello o las arrugas profundas. Por consiguiente, es importante hacer frente a estos problemas de raíz y asegurarse que disponemos de la cantidad suficiente de aminoácidos esenciales en nuestro organismo. Desafortunadamente, esto no esta siempre garantizado, ya que en la mayoría de lo casos esto se debe a la disminución de la calidad de nuestra alimentación. Por esta razón, un suplemento o complemento con aminoácidos es muy recomendable. Los aminoácidos son los elementos químicos que crean las proteínas, éstas están formadas por cadenas de aminoácidos fusionados por enlaces peptídicos. Es decir, los aminoácidos al unirse entre sí, fabrican las proteínas, imprescindibles para el funcionamiento de nuestro organismo. Hay muchas maneras de clasificar los aminoácidos, la más conocida es por su forma de captación, es decir, aquellos que deben ser obtenidos a partir de la alimentación (esenciales) y aquellos que son sintetizados por el propio organismo (no esenciales). A pesar de que cuando se habla de aminoácidos generalmente se pone en relieve su cometido esencial de ‘productor’ de proteínas, también cumplen otras funciones indispensables para nuestro organismo, veamos las seis principales:

1.) Estructura del cuerpo El ser humano, o cualquier otro organismo vivo, está formado de numerosas células con diferentes funciones. Los aminoácidos forman parte de la gran mayoría de estas células, ya sea en la membrana o en las diferentes estructuras contenidas en el citoplasma de las mismas (orgánulos). Por otro lado, diferentes proteínas tales como la queratina, forman uñas, pelo y varias otras partes del cuerpo, poniendo en relieve la función estructural de los aminoácidos y las proteínas en general. El colágeno es otra proteína muy abundante en nuestro cuerpo, la misma forma parte de la composición de huesos, músculos, cartílagos y tendones. Además, los aminoácidos ayudan en la reparación de tejidos desgastados, así como la curación de heridas.

2.) Síntesis de neurotransmisores Los neurotransmisores, que incluyen hormonas y otros elementos químicos, ayudan a la comunicación entre el cerebro y las distintas partes del cuerpo. Las hormonas triptófano y tirosina son algunas de las proteínas más comunes en esta categoría. Por ejemplo, el triptófano es esencial para la producción de serotonina, sustancia

que controla los estados de ánimo. Por otra parte, la tirosina es esencial en la síntesis de adrenalina. Asimismo, los aminoácidos forman la mayoría de los cromosomas necesarios para los códigos genéticos. La estructura e identidad de un individuo depende de la composición de aminoácidos, su secuencia y su composición química.

3.) Salud cardiovascular Los aminoácidos tienen un papel muy importante en ayudar a mantener y mejorar la salud cardiovascular. La arginina, uno de los aminoácidos más comunes, se utiliza en la producción de óxido nítrico, que es un elemento clave en la regulación de la presión arterial. El óxido nítrico se produce en los músculos que forman el corazón, lo que le permite controlar la velocidad y el alcance de las contracciones y la expansión de sus músculos para mantenerlos en buen estado de salud. Varios estudios sugieren que el óxido nítrico puede ayudar en la prevención de la aterosclerosis a través de su inhibición de la aparición de placas en los vasos sanguíneos. Varios medicamentos modernos relacionados con la salud cardíaca tienen arginina como uno de sus componentes.

4.) Producción de energía Aunque son los hidratos de carbono y las grasas los principales actores en la generación de energía, en determinadas situaciones el cuerpo debe utilizar proteínas para producir la energía necesaria para su metabolismo. Normalmente, las proteínas tienen una baja participación cuando se trata de generación de energía, sin embargo, en una situación límite el cuerpo se ve obligado a utilizar proteínas para producir energía. Los aminoácidos son la última opción, es decir, cuando las otras reservas se han agotado.

5.) Funciones metabólicas Las proteínas controlan casi todos los procesos biológicos que ocurren en el cuerpo. Las enzimas son proteínas que catalizan los procesos bioquímicos claves del metabolismo, son las encargadas de acelerar las reacciones químicas del organismo, por ejemplo, la digestión, la absorción, la asimilación y la respiración. Las enzimas se conforman por una parte de proteína y una molécula inorgánica. Los aminoácidos, que forman la parte proteica, son importantes para la formación de tales enzimas, que sin ellas, los procesos biológicos básicos serían demasiado lentos para la vida.

6.) Optimización del rendimiento corporal Además de sus roles convencionales, las proteínas juegan un papel crucial en la optimización de otras actividades del cuerpo, así como el funcionamiento de otros elementos orgánicos. Las proteínas participan en la actividad de minerales y vitaminas. Las deficiencias de ciertos aminoácidos pueden llevar a la deficiencia de algunas vitaminas. Por ejemplo, una deficiencia de hierro está muy vinculada a bajos niveles de tirosina.

Alimentos en los que se encuentran: Las fuentes alimentarias de aminoácidos son fundamentalmente alimentos con alto contenido en proteínas:

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Alimentos de origen animal: leche y derivados lácteos (yogurt, queso, mantequilla…), huevos, pescado y carne.

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Alimentos de origen vegetal: cereales, legumbres, verduras y hortalizas, semillas y frutos secos. Ya que cada alimento tiene un contenido diferente de aminoácidos, tradicionalmente se hancombinado los alimentos proteicos de tal forma que aportemos a la dieta todos los aminoácidos esenciales: garbanzos con avena, trigo con habas, lentejas con arroz, etc. En definitiva legumbres con cereales.

Proteínas Definición química: Son grandes moléculas orgánicas compuestas por cuatro átomos: carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (CHON), aunque algunas poseen también azufre y fósforo (CHONSP). Las proteínas son insolubles en agua y de estructura compleja, ya que cada una de ellas tiene una forma directamente relacionada con su función biológica. Las proteínas están conformadas por aminoácidos. Tan solo veinte aminoácidos diferentes se combinan para formar todas las variedades de proteínas existentes. Los aminoácidos pueden ser esenciales y no esenciales. Los esenciales, presentes en la carne y en algunos vegetales, tienen que ingresar con la dieta porque el organismo no los produce. Los aminoácidos no esenciales, en cambio, son elaborados por el organismo y también están en los alimentos.

Estructura:

Estructura primaria[editar] Artículo principal: Estructura primaria de las proteínas

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos, es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características más importantes la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace. La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.

Estructura secundaria[editar] Artículo principal: Estructura secundaria de las proteínas

La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, ( repetitivos donde se encuentran los hélices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura secundaria desordenada Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina (Hoja plegada beta). Hélice alfa Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.6 El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Está dentro de los niveles de organización de la proteína. Lámina beta La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.7

Estructura terciaria[editar] Artículo principal: Estructura terciaria de las proteínas

Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.

Estructura cuaternaria[editar] Artículo principal: Estructura cuaternaria de las proteínas

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeroscomponentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.

Clasificación: 

Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada, formada por largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles en agua. Un ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.



Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos esférica. Debido a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e hidrófilo en su exterior) que son muy solubles en las soluciones acuosas. La mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas globulares.



Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en asociación con las membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que están embebidas en la bicapa lipídica, poseen grandes aminoácidos hidrófobos que interactúan con el entorno no polar de la bicapa interior. Las proteínas de membrana no son solubles en soluciones acuosas. Un ejemplo de proteína de membrana es la rodopsina. Debes tener en cuenta que la rodopsina es una proteína integral de membrana y se encuentra incrustada en la bicapa. La membrana lipídica no se muestra en la estructura presentada.

Clasificación de las proteínas globulares según su estructura secundaria Las proteínas también se clasifican según el tipo de estructura secundaria que tengan. 

Hélice alfa: esta estructura se desarrolla en forma de espiral sobre sí misma debido a los giros producidos alrededor del carbono beta de cada aminoácido. La mioglobina es un claro ejemplo de proteína de hélice alfa.



Hoja plegada beta: cuando la cadena principal se estira al máximo, se adopta una configuración conocida como cadena beta. La tenascina es un ejemplo de las proteínas hoja plegada beta.



Alfa/beta: Las proteínas que contienen una estructura secundaria que alterna la hélice alfa y la hoja plegada beta. Un ejemplo de proteína alfa/beta es la triosa fosfato isomerasa. Esta estructura es conocida como un barril TIM. La helicoidal alterna y los segmentos de hoja plegada beta forman una estructura de barril cerrado.



Alfa + Beta: En estas proteínas, la hélice alfa y la hoja plegada beta se producen en regiones independientes de la molécula. La ribonucleasa A es un ejemplo de proteína alfa + beta.

Metabolismo: Las proteínas presentan una gran variedad de funciones fundamentales para cualquier ser vivo, entre las que destacan la función estructural, enzimática o de transporte, pero además, gracias a la degradación de estas moléculas en sus precursores más pequeños, los aminoácidos, las proteínas adquieren otro importante papel: el energético. La mayor parte de los aminoácidos que se obtienen por la degradación de las proteínas se utilizan para la fabricación de nuevas proteínas y de otro tipo de moléculas, como las hormonas.

Sin embargo, los aminoácidos sobrantes se degradan en sus componentes más sencillos, que van a poder ser utilizados como combustible, proporcionando energía para diversos procesos metabólicos, como por ejemplo, la glucólisis. El metabolismo de las proteínas se puede producir de dos maneras, según se trate de proteínas que ya posee el organismo (endógenas) o de aquellas que se han ingerido con la dieta (exógenas). En el primer caso, todo el proceso de catabolismo proteico ocurre en el interior de las células. Existe un mecanismo continuo tanto de degradación como de síntesis de proteínas, que se denomina proceso de recambio proteico, y que tiene varias funciones fundamentales para el organismo, como la regulación del metabolismo, o el suministro de aminoácidos en determinadas situaciones metabólicas (por ejemplo, el ayuno). En el caso de las proteínas procedentes de la dieta, su degradación comienza en el tubo digestivo, mediante la acción de un determinado tipo de enzimas, denominadas proteasas, entre las que destacan, la tripsina y la quimotripsina, que son capaces de romper los enlaces peptídicos que mantienen unidos los aminoácidos de una proteína. Los

aminoácidos resultantes de esta acción enzimática ya son capaces de entrar en las células. De la totalidad de aminoácidos libres (que no se encuentran formando proteínas) que se pueden encontrar en el interior de una célula, aproximadamente las tres cuartas partes provienen de las proteínas endógenas, mientras que el resto, sólo una cuarta parte, procede de la dieta. Teniendo en cuenta de nuevo todo el conjunto, las tres cuartas partes de los aminoácidos se aprovecharán para la síntesis de proteínas y de otro tipo de moléculas, y la cuarta parte se degradará a moléculas más sencillas con la finalidad de servir como sustratos energéticos. El catabolismo de los aminoácidos se produce, principalmente, en las células del hígado, y se puede llevar a cabo por tres tipos de procesos diferentes, dependiendo del componente del aminoácido que se quiera degradar: la transaminación y la desaminación oxidativa son los mecanismos por los que se eliminan los grupos amino, mientras que la descarboxilación es el proceso por el que se degrada el esqueleto carbonado.

Transaminación Es el mecanismo de degradación más importante. En él se produce la transferencia del grupo amino de un aminoácido a una molécula denominada α-cetoácido, transformándose ésta en aminoácido, y quedándose el aminoácido como α-cetoácido. Es decir, que un aminoácido se va a degradar, perdiendo uno de sus componentes, permitiendo la formación de otro. Esta reacción está catalizada por unas enzimas llamadas aminotransferasas o, como son más conocidas, transaminasas, y se encuentran en todos los tejidos del organismo Desaminación oxidativa Se produce sobre todo en unas estructuras celulares llamadas peroxisomas. La desaminación provoca la liberación directa de grupos amino de un aminoácido en forma de iones amonio (NH4+). Es llevada a cabo por un grupo de deshidrogenasas específicas que requieren de la intervención de ciertas coenzimas, como el NAD+.

Los iones NH4+ son altamente tóxicos, por lo que existen algunos mecanismos que evitan su circulación por la sangre. En uno de ellos, llevado a cabo en las mitocondrias celulares, moléculas de glutamato captan los iones amonio liberados en la desaminación, convirtiéndose en moléculas de glutamina. Otro mecanismo muy importante es el ciclo de la urea, en el que el amonio es convertido en un compuesto no tóxico, la urea, que puede ser transportada por la sangre hasta los riñones, donde puede ser excretada de diversas maneras: en las aves y los reptiles, la urea se convierte en ácido úrico, que es un compuesto sólido que se elimina por las heces; mientras que en los mamíferos es eliminada por la orina. Descarboxilación Una vez eliminados los grupos amino de los aminoácidos, los esqueletos carbonados sufren diversos procesos de descarboxilación, formándose varios intermediarios metabólicos. A partir de los 20 aminoácidos que existen se obtienen siete moléculas fundamentales en los diferentes procesos metabólicos, principalmente en el ciclo de Krebs: el piruvato, el acetil-CoA, el acetoacetil-CoA, el α-cetoglutarato, el succinil-CoA, el fumarato y el oxalacetato. Así, por ejemplo, de la alanina se obtiene piruvato; del ácido glutámico, α-cetoglutarato; del ácido aspártico, oxalacetato; y de la tirosina, fumarato y acetil-CoA. De esta manera, dependiendo de los intermediarios que den, los 20 aminoácidos se pueden clasificar en dos grupos: glucogénicos, aquellos que pueden ser convertidos en glucosa, porque dan lugar a intermediarios de la gluconeogénesis, como la alanina, la arginina, la cisteína o la prolina; y cetogénicos, aquellos que pueden ser transformados en cuerpos cetónicos, porque dan acetoacetil-CoA o acetil-CoA como intermediarios, como la leucina y la lisina. Algunos aminoácidos, como la fenilalanina y la tirosina, pertenecen a ambos grupos.

Propiedades físicas o químicas:

Importancia fisiológica: Toda alimentación debe contar con ciertos elementos orgánicos que son esenciales para aportar los nutrientes que el organismo necesita para poder funcionar correctamente. Las proteínas están entre los compuestos alimenticios más importantes ya que son las responsables de proveer al organismo con las energías que este utilizará cuando realice cualquier tipo de actividad. Al ser un compuesto bioquímico, las proteínas se encuentran en una gran cantidad de alimentos que provienen tanto de los vegetales como de los animales. Obviamente, su presencia estará clasificada de acuerdo al tipo de alimento, por lo cual siempre es recomendable consumir de manera equilibrada aquellos alimentos que nos aporten los nutrientes proteicos de manera más directa. Las proteínas son compuestos de aminoácidos que combinan elementos químicos tales como el carbono, el oxígeno, el hidrógeno y el nitrógeno. Las proteínas aportan así al cuerpo todos aquellos elementos y nutrientes complejos que el organismo del ser humano no puede generar por sí mismo, por lo cual si no consume proteínas la salud comenzará a deteriorase rápidamente.

Alimentos en los que se encuentran:

Alimentos que contienen proteínas

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El lomo embuchado es uno de los alimentos con mayor contenido de proteínas. El lomo embuchado contiene 50 gramos de proteínas y sólo 8 gramos de grasa por cada 100 gramos. Además de ser uno de los alimentos con más proteínas, el lomo embuchado está exento de grasa por lo que es muy recomendable si se quiere seguir una dieta baja en grasas y en general cualquier dieta alta en proteínas.

La soja es una legumbre muy nutritiva particularmente rica en proteínas. La soja contiene un elevado porcentaje de proteínas de alta calidad, casi 37 gramos de proteínas por cada 100 gramos de soja. La soja contiene la mayoría de aminoácidosesenciales a excepción de la metionina, la cual se puede completar combinándo la soja con otros alimentos como los cereales. Si la comparamos con otros alimentos, la soja, a igual peso, contiene el doble de proteínas que la carne, 4 veces las proteínas del huevo y 12 veces las de la leche.

La leche desnatada en polvo también tiene un alto nivel de proteínas ya que se trata de leche de la cual se ha eliminado prácticamente toda la grasa, pero que conserva todas sus proteínas. El porcentaje de proteínas habitual de la leche desnatada en polvo es de 35 gramos por cada 100 gramos además de contener sólo un gramo de grasa por cada 100. Además de una gran fuente de proteínas, la leche desnatada en es una buena fuente de vitamina B.

El queso manchego curado, es un alimento rico en proteínas con 32 gramos de proteína por cada 100 pero sin embargo, tiene un alto contenido de grasas, 35 gramos. Según esté menos curado, el queso manchego reduce su cantidad de proteínas en porcentaje con 29% de proteínas el queso manchego semicurado y el queso manchego fresco con un 26% de proteínas. Como alternativa, el queso magro que tiene hasta un 39% de proteínas y bajo contenido en grasa. Otros quesos como el queso de bola, Gruyere o Emmental tienen también un 29% de proteínas. El queso Roquefort tiene un 23% de proteínas y el Cabrales tiene 21% de proteínas.

El Bacalao es un buen ejemplo de un alimento rico en proteínas y muy bajo en grasas, además de ser una fuente importante de vitaminas y minerales que hacen de este pescado uno de los alimentos que contienen proteínas más recomendable para cualquiera.

Con 30,5 gramos de proteínas por cada 100 gramos, el jamón serrano es una importante fuente de proteínaspara nuestro organismo y un buen aliado en cualquier dieta deportiva. Además, hay que tener en cuenta el alto valor biológico que tienen las proteínas del jamón pues son fácilmente asimiladas por nuestro organismo. Por lo tanto, el jamón serrano es un alimento muy a tener en cuenta ya que es alimento rico en proteínas de alta calidad.

El cacahuete o maní es un fruto seco con muchas propiedades y también tiene una cantidad considerable de proteínas. Cada 100 gramos de cacahuetes tienen 27

gramos de proteínas. El cacahuete a pesar de sus nutrientes y propiedades debe comerse con moderación pues es pesado de digerir. Embutidos como el sachichón o el salami tienen 25,8 gramos de proteínas por cada 100. Atún, bonito, pechuga de pavo y Lentejas rondan los 24 gramos de proteínas por cada 100.

Otros alimentos ricos en proteínas Otros alimentos con un álto porcentaje de proteínas aunque con menos cantidad que los anteriores son: 

Lentejas (Las lentejas tienen un 23,5% de proteínas)

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Atún (23% de proteínas por cada 100 gramos de atún)

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Guisantes (El 23% de cada 100 gramos de guistantes son proteínas)

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Queso Roquefort (El queso roquefort es un alimento con un 23% de proteínas)

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Pechuga pollo (Un 22,8% de proteínas se puede encontrar en la pechuga de pollo)

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Fiambre de pavo (El fiambre de pavo es un alimento que contiene un 22,4% de proteínas)

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Chorizo, jamón cocido (22% de proteínas tienen estos alimentos)

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Sardinas en conserva (Las sardinas en conserva tienen un 22% de proteínas)

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Carne de cerdo no grasa (La carne de cerdo no grasa tiene 21,2% de proteínas)

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Carne de buey no grasa (21% de proteínas se puede encontrar en este alimento)

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Bonito (Alimento que contiene un 21% de proteínas)

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Queso de Cabrales (Un 21% de proteínas se puede encontrar en el queso de Cabrales)

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Filete de ternera (Proporciona un aporte de proteínas 20,7%)

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Carne magra de vacuno (Alimento con un 20,7% de proteínas)

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Pollo a la parrilla (20,6% de proteínas contiene el pollo a la parrilla)

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Hígado (Este alimento tiene un porcentaje de 20,5% de proteínas)

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Cigalas, langostinos, gambas... (20,1% de proteínas)

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Garbanzos (Estas legumbres tienen un 20% de proteínas)

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Almendras (Las almendras tienen un 20% de proteínas)

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Carne magra de cerdo (Un 20% de la carne magra de cerdo son proteínas)

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Morcilla (Alimento que contiene un 19,5% de proteínas)

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Cabrito (19% de proteínas se pueden encontrar en la carne de este animal)

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Garbanzos, judías blancas (Estas legumbres contienen alrededor de un 19% de proteínas)

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Rape, salmón (El rape y el salmón son pescados que tienen un 19% de proteínas)

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Cordero (La carne de cordero tiene un 18% de proteínas)

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Pistachos (Los pistachos tienen un 17,6% de proteínas)

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Bacalao (17% del Bacalao está formado por proteínas)

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Carne semigrasa de cerdo (El 16,7% de esta carne son proteínas)

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Lenguado, pescadilla... (Contienen un 16,5% de proteínas)

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Caracoles (Tienen 16,3% de proteínas)

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Merluza (La merluza tiene un 15,9% de proteínas)

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Atún en escabeche (Contiene un 15% de proteínas)

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Clara de huevo (La clara de huevo tiene un 11,1% de proteínas)

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Leche desnatada (La leche desnatada contiene un 3,5% de proteínas)

La mayor parte de las proteínas se encuentran en los alimentos de origen animal, como pueden ser la carne o los derivados de ellos, como los huevos, los lácteos, la grasa, etc. Se considera que si bien las carnes rojas contienen una cantidad más concentrada de proteínas, las carnes blancas, especialmente la de pescados, nos proveen con las proteínas más sanas y magras que puede haber. Además, las proteínas también están presentes en muchos otros alimentos aunque en menor grado o concentración. Las legumbres, los frutos secos como las nueces, almendras o castañas, los cereales, los vegetales de hojas verdes y muchas frutas también contienen una interesante proporción de proteínas aunque estas suelen ser más lentamente absorbidas por el organismo. Siempre se recomienda consumir de manera equilibrada aquellos alimentos que nos permitan acceder a un mayor y mejor número de proteínas. Así, es importante tener en cuenta que no sólo hay que consumir las proteínas animales por ser estas más rápidamente absorbidas, si no que además hay que saber complementarlas con las proteínas vegetales y de otros alimentos ya que estas nos proveen de muchos nutrientes alternativos.