Propiedades Proteinas.docx

CECYTE GUANAJUATO PLANTEL SALAMANCA Asignatura: “ANALIZA EL PROCESO MEDIANTE EL CONTROL ESTADÍSTICO” Práctica: 3 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS Mesa: #1 Integrantes: SAÚLO ALMANZA ÁLVAREZ DIOSDADO MOSQUEDA LUIS DANIEL GALLARDO CARDENAS LUIS ALBERTO GÓMEZ DE JESÚS ANGEL ARTURO LONGORIA ZAMORA ARMNADO VLADIMIR RODRÍGUEZ PÉREZ JOSÉ ANTONIO VILLAFAÑA GONZÁLEZ JONJAIRO

Grupo: 145

Observaciones:____________________________________________ ________________________________________________________

Calificación:__________

Fecha: 9 DE ABRIL DEL 2018 PROFE ADOLFO ÁNGEL PADILLA VALERIO

INTRODUCCIÓN: La albumina de huevo, la polipeptona y la peptona de carne son proteínas que se utilizaron mediante el transcurso de esta práctica. Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos. Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran. Existen diferentes reacciones para la determinación de las propiedades de las proteínas Reacción Xantoproteica:

Es debida a la formación de un compuesto aromático nitrado de color amarillo, cuando las proteínas son tratadas con ácido nítrico concentrado. La prueba da resultado positivo en aquellas proteínas con aminoácidos portadores de grupos bencénicos, especialmente en presencia de tirosina. Si una vez realizada la prueba se neutraliza con un álcali vira a un color anaranjado oscuro.

Reacción de Biuret:

La producen los péptidos y las proteínas, pero no los aminoácidos, ya que se debe a la presencia del enlace peptídico (- CO- NH -) que se destruye al liberarse los

aminoácidos. Cuando una proteína se pone en contacto con un álcali concentrado, se forma una sustancia compleja denominada Biuret, de fórmula que en contacto con una solución de sulfato cúprico diluida, da una coloración violeta característica.

Prueba de Millón Este reactivo está formado por una mezcla de nitrito y nitrato mercúrico disuelto en ácido nítrico. Esta reacción se lleva a cabo con residuos fenólicos, es decir proteínas que contienen tirosina para la formación de nitrotirosina. Las proteínas se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar por formación de una sal mercúrica.

TABLA DE MATERIAL

PROCEDIMIENTO. 1.- En 4 tubos de ensayo vertimos Polipeptona 0.5g aprox. en cada tubo. 2.- Colocamos en otros 4 tubos de ensayo 0.5g aprox. de Albumina de huevo. 3.- En otros 4 tubos colocamos 0.5g aprox. de Peptona de carne. 4.- Realizamos la prueba Xantoproteica a uno de los cuatro tubos con Polipeptona, observamos los cambios. 5.- Proseguimos a realizar la prueba de reacción de Biuret a otro de los 3 tubos restantes con Polipeptona, observamos los cambios. 6.- Continuamos por realizar la prueba de reacción de Millón a uno de los 2 tubos con Polipeptona. 7.- Por ultimo realizamos la prueba de reacción de coagulación por calor al último tubo con Polipeptona. 8.- Repetimos los pasos 4, 5, 6 y 7 para la peptona de carne y la albumina de huevo. OBSERVACIONES RESULTADOS: REACTIVO

Polipeptona Violeta Negativo

Albumina de huevo Violeta Positivo

Peptona de carne Café claro Positivo

Biuret Prueba del millon Xantoproteíca Coagulación

Negativo Negativo

Positivo Positivo

Positivo Positivo

*En algunas pruebas dieron positivo/negativo debido a que la coloración se presenta o no, en algunas tablas preestablecidas.

CONCLUSIONES BIBLIOGRAFÍAS