UNIVERSIDAD DE SAN MARTIN DE PORRES
FACULTAD DE MEDICINA HUMANA QUIMICA BIOLOGICA
PROTEINAS USMP-FME
PROFESOR: HELMER LEZAMA H. Lezama
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BIOPOLIMEROS CARBOHIDRATOS
monosacáridos
PROTEINAS
aminoácidos
LIPIDOS
ácidos
grasos
.... ACIDOS NUCLEICOS USMP-FME
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glicerol, nucleótidos
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PROTEINAS G.
Mulder
1839
“Protein”
importancia
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primera
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PROTEINAS: TAMAÑO Unidades:
..... 30
1000 .......
Peso
molecular: ..... 12000
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1000000 .......
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PROTEINAS: CLASIFICACION SEGÚN SUS PROPIEDADES FISICAS GLOBULARES:
Solubles, frágiles, redondeadas Hemoglobina FIBROSAS:
Insolubles, estables, estructurales Queratina alargadas USMP-FME
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PROTEINAS: CLASIFICACION SEGÚN SU CONSTITUCION SIMPLES:
Aminoácidos
CONJUGADAS:
Hemoglobina
Insulina
Aminoácidos
+ Grupo prostético USMP-FME
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PROTEINAS CONJUGADAS CLASE Glicoproteínas Lipoproteínas
GRUPO PROSTETICO Carbohidratos Lípidos
Nucleoproteínas Acidos nucleicos Metaloproteínas Iones metálicos Cromoproteínas Grupos cromógenos
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EJEMPLO Inmunoglobulinas Lipoproteínas sanguíneas Cromosomas Ferritina Hemoglobina
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PROTEINAS: CLASIFICACION SEGÚN SU FUNCION Enzimáticas deshidrogenasa Estructurales Almacenamiento Transporte Hormonales Contráctiles Protectivas Toxigénicas USMP-FME
Alcohol Colágeno Ferritina Hemoglobina Insulina Actina Inmunoglobulinas Toxina botulínica H. Lezama
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AMINOACIDOS: SOLUCION Anfóteros
NH2)
(iones dipolares: COOH,
Equilibrio
entre tres formas - Catiónica o ácida - Aniónica o básica - Zwiterión
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PUNTO ISOELECTRICO pH
al que el aminoácido está como zwiterión.
pH
0.
al que el aminoácido tiene carga neta
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ENLACE PEPTIDICO Enlace formado entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Tiene direccionalidad. La cadena presenta inicio (amino libre) y fin (carboxilo libre) USMP-FME
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PEPTIDOS A FORMARSE
a
b
a: Número de aminoácidos en solución b: Número de residuos en el péptido
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PROTEINAS: ESTRUCTURAS ESTRUCTURA
PRIMARIA
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
ESTRUCTURA
TERCIARIA
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
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ESTRUCTURA PRIMARIA SECUENCIA DE RESIDUOS. Está dada por el enlace peptídico. Su ruptura implica hidrólisis. USMP-FME
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ESTRUCTURA SECUNDARIA FORMA COMO SE DOBLA LA ESTRUCTURA PRIMARIA Está dada por los puentes de hidrógeno. Su ruptura implica desnaturalización.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA Puede ser: Alfa hélice Beta u hoja plegada Triple hélice.
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ESTRUCTURA TERCIARIA FORMA COMO SE ARREGLA LA ESTRUCTURA SECUNDARIA EN EL ESPACIO Está dada por los puentes de hidrógeno, puentes salinos, enlaces disulfuro, interacciones hidrofóbicas. Su ruptura implica desnaturalización. USMP-FME
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ESTRUCTURA CUATERNARIA FORMA COMO SE UNEN LAS ESTRUCTURAS TERCIARIAS A SUS GRUPOS PROSTETICOS O LAS SUBUNIDADES ENTRE ELLAS
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ESTRUCTURA CUATERNARIA Está dada por los puentes de hidrógeno, puentes salinos, enlaces disulfuro, interacciones hidrofóbicas, enlaces covalentes. Su ruptura implica desnaturalización. Sólo la presentan las proteínas conjugadas y las multiméricas. USMP-FME
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