Protein As

BIOPOLIMEROS  CARBOHIDRATOS

monosacáridos

PROTEINAS

aminoácidos

 LIPIDOS

ácidos grasos glicerol, .... nucleótidos

 ACIDOS

NUCLEICOS

PROTEINAS G.

Mulder

“Protein”

importancia

1839 primera

PROTEINAS: TAMAÑO  Unidades:

..... 30  Peso

molecular: ..... 12000

1000 .......

1000000 .......

PROTEINAS: CLASIFICACION SEGÚN SUS PROPIEDADES FISICAS 



GLOBULARES: Solubles, frágiles, redondeadas FIBROSAS: Insolubles, estables, estructurales alargadas

Hemoglobina

Queratina

PROTEINAS: CLASIFICACION SEGÚN SU CONSTITUCION 

SIMPLES:

Aminoácidos  CONJUGADAS: Aminoácidos + Grupo prostético

Insulina Hemoglobina

PROTEINAS CONJUGADAS CLASE

GRUPO PROSTETICO

EJEMPLO

Glicoproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas Metaloproteínas Cromoproteínas

Carbohidratos Lípidos Acidos nucleicos Iones metálicos Grupos cromógenos

Inmunoglobulinas Lipoprot. sanguíneas Cromosomas Ferritina Hemoglobina

PROTEINAS: CLASIFICACION SEGÚN SU FUNCION  Enzimáticas  Estructurales  Almacenamiento  Transporte  Hormonales  Contráctiles  Protectivas  Toxigénicas

Alcohol deshidrogenasa Colágeno Ferritina Hemoglobina Insulina Actina Inmunoglobulinas Toxina botulínica

AMINOACIDOS: SOLUCION  Anfóteros  Equilibrio

(iones dipolares: COOH, NH2)

entre tres formas - Catiónica o ácida - Aniónica o básica - Zwiterión

PUNTO ISOELECTRICO  pH

al que el aminoácido está como zwiterión.

 pH

al que el aminoácido tiene carga neta 0.

ENLACE PEPTIDICO Enlace formado entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Tiene direccionalidad. La cadena presenta inicio (amino libre) y fin (carboxilo libre)

PEPTIDOS A FORMARSE

a

b

a: Número de aminoácidos en solución b: Número de residuos en el péptido

PROTEINAS: ESTRUCTURAS  ESTRUCTURA

PRIMARIA  ESTRUCTURA SECUNDARIA  ESTRUCTURA TERCIARIA  ESTRUCTURA CUATERNARIA

ESTRUCTURA PRIMARIA SECUENCIA DE RESIDUOS. Está dada por el enlace peptídico. Su ruptura implica hidrólisis.

ESTRUCTURA SECUNDARIA FORMA COMO SE DOBLA LA ESTRUCTURA PRIMARIA Está dada por los puentes de hidrógeno. Su ruptura implica desnaturalización. Puede ser: alfa hélice, beta u hoja plegada y triple hélice.

ESTRUCTURA TERCIARIA FORMA COMO SE ARREGLA LA ESTRUCTURA SECUNDARIA EN EL ESPACIO Está dada por los puentes de hidrógeno, puentes salinos, enlaces disulfuro, interacciones hidrofóbicas. Su ruptura implica desnaturalización.

ESTRUCTURA CUATERNARIA FORMA COMO SE UNEN LAS ESTRUCTURAS TERCIARIAS A SUS GRUPOS PROSTETICOS O LAS SUBUNIDADES ENTRE ELLAS Está dada por los puentes de hidrógeno, puentes salinos, enlaces disulfuro, interacciones hidrofóbicas, enlaces covalentes. Su ruptura implica desnaturalización. Sólo la presentan las proteínas conjugadas y las multiméricas.