Tugas Khp.docx

Mengapa asam amino bersifat amfoter ? Asam amino merupakan unit penyusun protein yang terikat langsung dengan ikatan peptida pada masing-masing ujungnya. Salah satu ciri khas dari asam amino adalah bersifat amfoter. Hal ini disebabkan oleh fungsi asam amino yang mampu berperilaku sebagai asam maupun basa serta mampu bereaksi dengan basa maupun asam. Maksudnya, saat berada pada pH rendah maka asam amino bersifat asam, yang kemudian apabila direaksikan dengan basa maka asam amino dapat menjadi anion serta mampu memberikan proton pada basa kuat. Sedangkan, saat berada pada pH tinggi maka asam amino akan bersifat basa, yang kemudian apabila direaksikan dengan asam maka asam amino dapat menjadi kation sertamampu menerima proton dari basa kuat. ads

Kenapa asam amino bersifat amfoter? Ini adalah Jawaban Tersertifikasi × Jawaban tersertifikasi mengandung isi yang handal, dapat dipercaya, dan direkomendasikan secara seksama oleh tim yang ekspert di bidangnya. Brainly memiliki jutaan jawaban dengan kualitas tinggi, semuanya dimoderasi oleh komunitas yang dapat dipercaya, meski demikian jawaban tersertifikasi adalah yang terbaik dari yang terbaik. Asam amino merupakan senyawa monomer dari protein. Asam amino mempunyai dua buah gugus fungsi: a. Gugus karboksil (- COOH) b. Gugus amino (- NH2). Asam amino dalam protein disebut juga asam alfa amino, karena gugus aminoterikat pada atom C alfa (yaitu atomkarbon yang terikat langsung pada gugus karboksil).

Sifat asam amino 1. Sifat amfoter (amfiprotik) a. Asam amino dengan gugus karboksil menyebabkan sifat asam karena gugus [-COOH] dapat melepas ion H+ membentuk COO. b. Asam amino dengan gugus aminomenyebabkan sifat basa karena gugus [-NH2] dapat melepas ion H+ membentuk – NH3+ c. Sifat senyawa demikian disebut amfoter (bereaksi baik dengan asam maupun basa) d. Pembentukan ion tersebut disebut dengan ion zwitter.

Asam amino bersifat amfoter, maka: 1. jika direaksikan dengan asam, maka asam amino akan menjadi suatu kation. 2. jika direaksikan dengan basa, maka asam amino akan menjadi suatu anion.

2. Sifat optis aktif Semua senyawa asam amino mempunyaiatom C asimetris (spiral) sehingga bersifat optis aktif, artinya dapat memutar bidang polarisasi kecuali glisin. Glisin adalah satu-satunya asam aminoyang tidak bersifat optis aktif.

Artikel terkait kategori biologi: Bagian bunga, perhiasan bunga Respirasi anaerob, fermentasi alkohol Proses pertumbuhan, akar kecambah, fungsi hormon

Simak lebih lanjut di Brainly.co.id - https://brainly.co.id/tugas/2961355#readmore

1. Sifat Amfoter Asam Amino Amfoter/amfoterik adalah kemampuan suatu zat yang dapat perpindah sifat keasaman dari sifat asam ke sifat basa . hal ini tergantung dari kondisi atau linkungan dimana zat tersebut berekasi bila zat itu berada di linkungan asam kuat maka zat tersebut bersifat basa . dan begitu pula sebaliknya bila zat tersebut berada pada linkungan asam maka zat tersebut bersifat basa .salah satu zat bersifat amfoter yang biasa kita temui ditemui diskitar kita adalah air (H20) . Sebagai basa: 1. H2O + HCl → H3O+ + Clterlihat pada contoh ini HCL adalah asam kuat sehingga air bersifat basa. Sebagai asam: 1. H2O + NH3 → NH4+ + OHpada contoh 2 NH3 adalah basa sehingga air bersifat sebagai asam.( Sloane, E. 2004)

Di dalam asam amino gugus karboksil (-COOH) bersifat asam dangugus amina (-NH) bersifat basa. Jadi, asam amino dapat bersifat asam dan basa, dan sifat inilah yang diberi istilah bersifat amfoterik. Molekul yang bersifat amfoterik dapat bersifat netral atau tidak bermuatan, namun dapat juga bersifat dipolar seperti ditulis dalam struktur di atas. Dalam bentuk dipolar ini asam amino bersifat sebagai “Zwitter Ion”. Dalam larutan asam keras (pH asam) sebagian besar asam amino berada dalam bentuk kation (bermuatan positif), dalam larutan basa keras (pH basa) asam amino berada dalam bentuk anion (bermuatan negatif). Pada pH tertentu untuk setiap asam amino dapat berada dalam keadaan Titik isolistrik adalah titik atau pH asam amino mempunyai muatan listrik yang netral. dan nilai pH tersebut dimana asam amino berada dalam keadaan netral dikenal sebagai titik isoelektrik dari asam amino. Titik isolistrik asam amino asam pada pH 3, diperlukan larutan yang lebih asam untuk asam amino golongan ini untuk menambah proton gugusan karboksilat kedua. Titik isolistrik basa asam amino basa sekitar pH 9-10, diperlukan larutan yang lebih basa untuk menghilangkan proton dari gugusan amonium kedua (Hart, 2003). 2. Sifat Asam Basa Asam Amino Asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, jadi dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO –). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. (Santoso, H. 2008.) Pada keadaan zwitter ion, umumnya memiliki titik isoelektrik, yaitu titik dimana asam amino mempunyai pH optimum (pHI). Rumus : pHI= 0,5 (pK’1 +pK’2) Sifat Fisikomia Sifat fisikomia pada setiap protein tidak selalu sama, baik jenis asam aminonya,berat molekul (BM) sangat besar sehingga protein tidak dapat melalui membran semipermeabel, masih dapat menimbulkan tegangan pada membran. Sifat-sifat asam amino yang dapat larut dalam air dapat membentuk Kristal. Harga konstanta dielektrikum yang tinggi, memiliki netralisasi seperti pada H dan OH dan dalam medan listrik misalnya dengan eklektrophoresa tak bergerak dalam keadaan tertentu. Masa asam amino dipercayai memiliki sifat amfoter atau dalam keadaan zwitter ion yang memiliki muatan (+) dan (-) yang seimbang (FG.Winarno,1984). Ion Zwitter (asam amino)  Gugus karboksil melepas ion  Gugus amino menerima proton  Molekul asam amino “dipolar”

Akan terbentuk dengan pergeseran proton dari gugus karboksil ke gugus amino. Ion-ion positif dan negatifnya tidak bebas, karena ikatan yang kuat dari ion-ion ini melalui atom C. Internal salt disebut Zwitter Ion. Sebuah asam amino ditandai dengan adanya gugus nitrogen berupa gugus amino (-NH), gugus karboksil (-COOH), dan sebuah atom hidrogen di mana ketiganya terikat pada sebuah atom C yang disebut sebagai karbon a (dibaca karbon alfa), serta gugus R sebagai rantai samping atau rantai cabang. Struktur dan rumus umum sebuah asam amino diberikan pada gambar 1. Gugus amino atau amin ditulis di dalam struktur kimi di atas sebagai NH3+ dan gugus karboksil sebagai COO- karena dalam lingkungan air berada dalam bentuk ion yang bersifat. Adanya kedua ion plus dan minus dalam satu buah asam amino membuat asam amino bersifat dipolar (dua muatan ion plus dan minus). 3. Penggolongan Protein Protein adalah molekul yang sangat vital untuk organisme dan terdapat di semua sel. Protein merupakan polimer yang disusun oleh 20 macam asam amino standar. Rantai asam amino dihubungkan dengan ikatan kovalen yang spesifik. Struktur & fungsi ditentukan oleh kombinasi, jumlah dan urutan asam amino sedangkan sifat fisik dan kimiawi dipengaruhi oleh asam amino penyusunnya. Penggolongan protein dibedakan menjadi beberapa macam, antara lain: Berdasarkan struktur molekulnya Struktur protein terdiri dari empat macam : 1. Struktur primer (struktur utama) Struktur ini terdiri dari asam-asam amino yang dihubungkan satu sama lain secara kovalen melalui ikatan peptida. Struktur primer juga menunjukkan ikatan peptide yang urutannya diketahui. 1. Struktur sekunder Protein sudah mengalami interaksi intermolekul, melalui rantai samping asam amino. Ikatan yang membentuk struktur ini, didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. Ada dua jenis struktur sekunder, yaitu: α heliks dan -sheet. 1. Heliks α dan lembaran terlipat adalah dua struktur sekunder yang biasa terdapat dalam protein atau segmen protein Segmen suatu heliks α, menunjukkan 3 putaran heliks, dengan 3,6 unit asam aminoper putaran. Ikatan hydrogen ditunjukkan dengan garis terputus-putus. Segmen dari struktur lembaran terlipat β-keratin. Rantai yang bersebelahan mempunyai arah yang berlawanan dan dipegangi oleh ikatan hydrogen (ditunjukkan dengan warna). Gugus R mencuat ke atas atauke bawah bidang rata-rata dari lembaran. 1. Struktur Tersier

Terbentuk karena adanya pelipatan membentuk struktur yang kompleks. Pelipatan distabilkan oleh ikatan hidrogen, ikatan disulfida, interaksi ionik, ikatan hidrofobik, ikatan hidrofilik. 1. Struktur tersier menunjukkan kecenderungan polipeptida membentuk lipatan atau gulungan, dan dengan demikian membentuk struktur yang lebih kompleks. 2. Dimantapkan oleh beberapa ikatan antara gugus R pada molekulasam amino yang membentuk protein. 3. Beberapa jenis ikatan tersebut meliputi: ikatan elektrostatik, ikatanhydrogen, interaksi hidrofobik antara rantai sampai nonpolar,interaksi dipole-dipol, dan ikatan diulfida yaitu suatu ikatan kovalen. 4. Meliputi protein serat dan globular (Anonim. 2007). Struktur tersier dari mioglobin 1. Struktur Kuartener Terbentuk dari beberapa bentuk tersier, dengan kata lain multi sub unit. Interaksi intermolekul antar sub unit protein ini membentuk struktur keempat/kuartener. (Sudarmaji.1989). 4. Denaturasi Protein Denaturasi adalah sebuah proses di mana protein atau asam nukleat kehilangan struktur tersier dan struktur sekunder dengan penerapan beberapa tekanan eksternal atau senyawa, seperti asam kuat atau basa, garam anorganik terkonsentrasi, sebuah misalnya pelarut organik (cth, alkohol atau kloroform), atau panas. Jika protein dalam sel hidup didenaturasi, ini menyebabkan gangguan terhadap aktivitas sel dan kemungkinan kematian sel. protein didenaturasi dapat menunjukkan berbagai karakteristik, dari hilangnya kelarutan untuk agregasi komunal. Denaturisasi dalam pengertian ini tidak digunakan dalam penyusunan bahan kimia industri alkohol didenaturasi. (Deman,1989) Contoh umum Ketika makanan dimasak, beberapa protein akan ter denaturasi. Inilah sebabnya mengapa telur rebus menjadi keras dan daging dimasak menjadi lebih padat. Sebuah contoh klasik, denaturasi protein putih telur. Saat baru dari telur, putih telur berwujud transparan dan cair. Memasak putih telur membuatnya menjadi buram, membentuk sebuah massa padat yang saling berhubungan. Transformasi yang sama dapat dilakukan dengan suatu bahan kimia yang bersifat men-denaturasi. Menuangkan putih telur ke dalam gelas kimia aseton juga akan mengubah putih telur buram dan padat. Kulit, yang terbentuk pada susu beku adalah contoh lain protein didenaturasi umum. Protein didenaturasi dapat menunjukkan berbagai karakteristik, dari hilangnya kelarutan untuk agregasi komunal. agregasi Komunal adalah fenomena agregasi protein hidrofobik untuk datang mendekat dan membentuk ikatan antara mereka, sehingga mengurangi luas areal terkena air. Kebanyakan protein biologis kehilangan fungsi biologisnya ketika didenaturasi. Sebagai contoh, enzim kehilangan sifatnya, karena mengikat substrat tidak bisa lagi ke situs aktif, dan karena residu asam amino yang

terlibat dalam menstabilkan keadaan transisi substrat ‘tidak lagi diposisikan untuk dapat melakukannya. Dalam banyak protein (tidak seperti putih telur), denaturasi adalah reversibel (protein bisa mendapatkan kembali bentuk asal mereka ketika pemicu denaturasi dihapus). Ini penting, karena menyebabkan gagasan bahwa semua informasi yang dibutuhkan bagi protein untuk menganggap bentuk asli mereka dikodekan dalam struktur primer protein, dan karenanya di dalam DNA kode tersebut untuk protein.( Kamal, M. 1991.) Denaturasi mempunyai sisi positif dan sisi negatif. Sisi negatif denaturasi :   

Protein kehilangan aktivitas biologis Pengendapan protein Protein kehilangan beberapa sifat fungsional Sisi positif denaturasi yaitu : 

Denaturasi panas pada inhibitor tripsin dalam legume dapat meningkatkan tingkat ketercernaan dan ketersediaan biologis protein legum.  Protein yang terdenaturasi sebagian lebih mudah dicerna, sifat pembentuk buih dan emulsi lebih baik daripada protein asli.  Denaturasi oleh panas merupakan prasyarat pembuatan gel protein yang dipicu oleh panas. Beberpa protein (kulit dan dinding dalam saluran penceraan) sangat tahan terhadap denaturasi, sedangkan protein-protein lain sangat peka. Denaturasi dapat bersifat reversible jika suatu protein hanya dikenai kondisi denaturasi yang lembut, seperti sedikit perubahan pH. Jika protein ini dikembalikan ke lingkungan awalnya, protein ini dapat memperoleh kembali struktur lebih tingginya yang alamiah dalam suatu proses yang disebut renaturasi. Sayang renaturasi umunya sangat lambat atau tak terjadi sama sekali. 5. Renaturasi Protein Renaturasi adalah proses pembentukan kembali struktur untai ganda dari keadaan terdenaturasi. Renaturasi merupakan suatu proses yang dapat terjadi secara in vivo maupun in vitro. Renaturasi in vitro merupakan suatu fenomena yang sangat berguna untuk analisis molekuler, misalnya untuk mengetahui kesamaan atau kedekatan genetis antara suatu organisme dengan organisme lain, untuk mendeteksi macam RNA tertentu, untuk mengetahui apakah suatu urutan nukleutida tertentu ada lebih dari satu pada suatu jasad, serta untuk mengetahui lokasi spesifik suatu urutan nukleutida pada genom . Dalam bagian ini merupakan proses renaturasi secara in vitro. (Kamal, M. 1991)

6. Analisis urutan Asam Amino dan Peptida 7. Tata Nama

Nama peptida diberikan berdasarkan atas jenis asam amino yang membentuknya. Asam amino yang gugus karboksilnya bereaksi dengan gugus –NH2 diberi akhiran –il pada namanya, sedangkan urutan penamaan didasarkan pada urutan asam amino, dimulai dari asam amino ujung yang masih mempunyai gugus –NH2. Contoh: 1. Sifat Peptida Sifat peptida ditentukan oleh gugus –NH2, gugus –COOH, dan gugus R. Sifat asam dan basa ditentukan oleh gugus –COOH dan –NH2, namun pada peptida rantai panjang, gugus –COOH dan –NH2 tidak lagi berpengaruh. Suatu peptida juga mempunyai titik isoelektrik seperti pada asam amino. (Poedjiadi, A. 1994.) 1. Analisa Urutan Protein dan Polipeptida Penentuan yang berhasil dari urutan asam amino insulin oleh Frederick Sanger pada thun 1953 menjadikan sasaran analisis primer lengkap dari protein merupakan suatu kenyataan ilmiah. Karena urtan asam amino dari suatu polipeptida sangat mempengaruhi konformasi aslinya, maka pengetahuan mengenai urutan memberikan wawasan kimiawi terkait yang memebantu untuk mengerti struktur makromolekul suatu polipeptida. Jika data penentuan urutan disuplementasidengan data dari penelitian kristalografi X-ray, maka hasil kombinasinya melengkapi perincian mengenai struktur 3 dimensi dari protein dan mengemukakan sifat kimia yang kecil tetapi kritis yang membantu menjelaskan fungsi biologi molekul . Riset biologi molecular sangat mengandalkan padakekuatan analisis dari dua pendekatan eksperimental ini. Walaupun penentuan oleh Sanger mengenai urutan dari 51 residu asam amino dalam insulin mengantarkankita pada era perangkaian protein, namun kemajuan teknologi selanjutnya dan teknik analisis yang menjadikan perangkaian dari polipepetida besar yang terdiri dari 100 atau lebih residu merupakan tugas riset yang baik, khususnya perkembangan dari analisator asam amino dan prosedur degradasi sekuensial Edman. Namun, penentuan dari urutan asam amino masih merupakan tugas yang banyak memakan waktu, karena memerlukan beberapa jenis analisis yang berbeda yang hasilnya harus dikolasi untuk mendapatkan urutan ini. Penentuan urutan termasuk sejumlah reaksi kimia spesifik dan teknik untuk memisahkan peptide dan mengidentifikasi asam amino. Prosedur eksperimental yang digunakan digambarkan melalui penentuan urutan dari pentadekapeptida hipotesis berikut, suatu peptidayang mengandung 15 residu asam amino. *H3N-Al-Gln-Lis-Tir-Met-Ser-Met-Ile-Arg-Val-Sis-Lis-Trp-Gli-COO Metode klasik untuk menentukan komposisi asam amino dikembangkan oleh Stanford Moore dan William Stein. Metode ini dimulai dengan hidrolisis asam, yang biasanya melibatkan penambahan suatu polipepetida dengan HCL 6 N pdasuhu 110 0 C selama 24 jam dalam tabung hampa udara yang disegel. Asam amino dalam hasil campuran ini

kemudian dipisahkan dengan kromatografi pertukaran ion, suatu prosedur yang bermodalkan karakteristik ionisasi diferensiasi dari masing-masing asam amino dan pada hidrofobisitas dari rantai sampingnya. Metode ini dimasukkan dalam suatu sistem otomatis (analisator asam amino) yang memisahkan dan kemudian mengkuantifikasikan setiap asam amino dalam suatu campuran. Analisator ini bertindak sebagai perintis dari instrumentasi analisisotomatis (dan dewasa ini terkomputerisasi) yang dewasa ini ditemukan dalam fasilitas perangkat protein. – Pemisahan Moore dan Sistein menggunakn dua kolom kromatografi, salah satu disebut kolom pendek, digunakan untuk melarutkan asam amino dasar dari NH , dan yang lain kolom panjang yang memisahkan asam amino lainnya. Kedua kolom mengandung resinpolistiren sulfonasi yang bermuatan dalam bentuk Na+ 4 (gambar 6.2). Prosedur yang biasa adalah menyesuaikan campuran asam amino dengan pH 2 (asam amino protonasi) sebelum menggunakan suatu sampel kurang dari 1 mg dari campuran pada suatu kolom. Pertukaran kation terjadi jika asam amino terprotonasi (dan NH4 ) berikatan dengan suatu kolom melalui pertukaran kolom dengan Na dan resin bersulfonasi (B dari gambar 6.3). Setiap kolom kemudian dielusi pada pH yang lebih tinggi (yang mempengaruhi ionisasi asam amino) dengan dasar natrium sitrat. Sekarang ion natrium bertukaran dengan asam amino yang kemudian secara selektif dielusi dengan dapar tunggal , dan kolom yang panjang merupakan proses elusi dua langkah. Seperti dinyatakan sebelumnya hidrofobisitas dari tulang punggung resin juga menyumbang pada terjadinya proses pemisahan. Perhatikan gambar 6.4. Pada sistem yang otomatis, setiap asam amino yang dielusi menjalani suatu reaksi paska kolom dengan reagen ninhidrin pada 100 0 C pada gambar 6.5 yang menghasilkan warna biru tua atau ungu kecuali dengan prolin. Pada sistem yang otomatis, setiap asam amino yang dielusi menjalani suatu reaksi paska kolom dengan reagen ninhidrin pada 100 0 C pada gambar 6.5 yang menghasilkan warna biru tua atau ungu kecuali dengan prolin. Prinsip penentuan ini didasarkan pada cara Sanger untuk penentuan urutan asam aminodalam protein insulin yang bebas dari kontaminasi. Cara bertingkat dilakukan sebagai berikut : 1. Penentuan asam amino C-ujung dan asam amino N-ujung 2. Pemutusan rantai polipeptida menjadi fragmen peptida dengan rantai yang lebih pendek. Pemutusan rantai dilakukan dengan enzim tripsin. Tripsin menghidrolisis ikatan peptida yang gugus karbonilnya merupakan residu asam amino lisin atau arginin. 3. Fragmen peptide yang didapat, kemudian dipisahkan satu dari yang lain dengan cara elektroforesis atau kromatografi. Tiap fragmen peptida dihidrolisis sempurna dan asam aminonya ditentukan.

4. Asam amino C-ujung dan asam amino N-ujung tiap fragmen peptida yang didapat dari pokok 2 ditentukan. Dari data sampai pokok 4 ini, urutan asam amino tiap fragmen peptida (dipeptida dan tripeptida) dapat ditentukan, sedangkan urutan asam amino peptide yang lebih panjang belum tentu diketahui. 5. Fragmen peptide yang mempunyai rantai lebih panjang dari tripeptida ( yang didapat dari pokok 2), ditentukan urutan asam aminonya dengan cara Edman, yaitu dengan pereaksi fenilisotiosianat. 6. Diambil polipeptida asal dan pemotongan rantai menjadi fragmen peptida diulang lagi, tetapi dengan mempergunakan enzim lain, misalnya kimotripsin atau pepsin, atau sianogenbromida. Kimotripsin menghidrolisis ikatan peptide yang gugus karbonilnya berasal dari asam amino fenilalanin, triptofan, atau tirosin. 7. Pepsin menghidrolisis ikatan peptida yang gugus aminonya berasal dari asam amino fenilalanin, triptofan, tirosin, leusin, asam aspartat, dan asam glutamat. Sianogenbromida memyerang ikatan peptida yang gugus karbonilnya berasal dari metionin. 8. Dengan cara membandingkan komposisi asam amino dan asam amino N-ujung serta Cujung dari fragmen yang dihasilkan kedua cara hidrolisis tersebut, maka urutan yang benar sisa asam amino dalam polipeptidaasaldapat ditentukan (Wirahadikusumah,2012)

20 Macam Asam Amino dan Fungsinya Alanin Alanin adalah salah satu asam amino yang paling signifikan di antara 20 asam amino lainnya. Alanin menawarkan energi untuk sistem tubuh kita. Ia dilepaskan ke dalam aliran darah pada saat kita berolahraga dan menginduksi efek karbohidrat ke sistem kesehatan. Mendorong peningkatan sintesis protein dan keseimbangan nitrogen. Fungsi utama Alanin:    

Sumber energi yang penting untuk otot. Asam amino utama dalam metabolisme gula. Meningkatkan sistem kekebalan tubuh dengan memproduksi antibodi Bagian terbesar dari jaringan ikat Kekurangan alanin mengakibatkan:

    

Hipoglikemia Kerusakan otot Kelelahan Infeksi virus Peningkatan kadar insulin dan glukagon

Kelebihan Alanin mengakibatkan:   

Penurunan kadar insulin dan glukagon Diabetes mellitus Kwashiorkor (kelaparan)

Arginin Agrinin disintesis secara normal di tubuh, arginin dikenal sebagai asam amino semi-esensial. Kadang-kadang lebih diperlukan daripada produksi normalnya. Kekurangan asam amino ini mungkin akan meyebabkan penyembuhan luka yang buruk, kelemahan pada otot, rambut rontok, iritasi pada kulit, dan sembelit. Fungsi utama Agrinin:          

Penting untuk aktivitas sistem kekebalan tubuh normal. Diperlukan untuk penyembuhan luka. Membantu meregenerasi hati yang rusak. Diperlukan untuk produksi dan pelepasan hormon pertumbuhan Meningkatkan pelepasan insulin dan glukagon. arginin adalah asam amino yang paling ampuh dalam melepaskan insulin. Membantu dalam penyembuhan melalui sintesis kolagen Cikal bakal pembentukan GABA, inhibitor neurotransmitter penting Membantu dalam penyembuhan luka Mengurangi ukuran tumor. Diperlukan untuk spermatogenesis. Kekurangan arginin mengakibatkan:

  

AIDS Sindrom defisiensi imun, termasuk CFS dan Sindrom Perang Teluk Kandidiasis

Asparagin Ini adalah salah satu dari 20 asam amino yang umum. Hal ini diperlukan untuk menjaga keseimbangan homeostatis dalam sistem saraf. Transformasi asam amino dan sintesis amonia sangat tergantung pada asparagin. Fungsi utama Asparagin:

 

   

Asparagin terbuat dari asam aspartat ditambah ATP (adenosin tri-fosfat). Salah satu dari dua neurotransmitter eksitatori utama. Glutamat, yang terbuat dari asam glutamat, adalah yang lainnya. Di antara fungsi mereka sebagai neurotransmitter, fungsi tertentu adalah kenyataan bahwa asam aspartat dan Asparagin memiliki konsentrasi yang tinggi dalam hippocampus dan hipotalamus. Hippocampus adalah bagian dari otak yang memainkan peran utama dalam memori jangka pendek, sementara hipotalamus terlibat dalam emosi biologis, dan berfungsi sebagai pintu gerbang neurologis antara otak dan seluruh sistem saraf. Membantu dalam menghilangkan amonia dari tubuh. Dapat meningkatkan daya tahan tubuh dan mengurangi kelelahan. Mendetoksifikasi bahan kimia berbahaya. Terlibat dalam sintesis DNA. Merangsang kelenjar timus.

Asam aspartat Asam aspartat adalah salah satu dari dua asam amino milik kelompok 20 asam amino umum. Meningkatkan aktivitas enzim, pemeliharaan kelarutan dalam tubuh, serta homeostasis dalam karakter ionik protein. Fungsi utama Asam aspartat:      

Asam aspartat dapat bertukar dengan Asparagin, dan oleh karena itu dua asam amino ini memiliki banyak fungsi yang sama. Meningkatkan stamina. Salah satu dari dua asam amino eksitatori utama, yang lainnya adalah Glutamat (Asam glutamat). Membantu melindungi hati dengan membantu penghapusan amonia. Terlibat dalam metabolisme DNA dan RNA. Terlibat dalam fungsi sistem kekebalan tubuh dengan meningkatkan produksi imunoglobulin dan pembentukan antibodi. Kekurangan Aspartat Asam mengakibatkan:



Kekurangan kalsium dan magnesium. Karena hubungan ini, kadar asam aspartat rendah harus berkonsultasi dengan dokter untuk menguji kalsium dan / atau kekurangan magnesium. Kelebihan Asam aspartat mengakibatkan:

  

Amytrophic Lateral Sclerosis (ALS atau penyakit Lou Gehrig) Epilepsi, terutama setelah kejang. Stroke.

Sistein Sitein hadir hanya pada tingkat 2,8% menjadi protein tetapi memberikan stabilitas 3-dimensi dari molekul protein. Sitein juga memainkan peran penting dalam proses metabolisme banyak enzim penting. Fungsi utama Sistein:         

Sebagai Antioksidan. Pelindung terhadap radiasi, polusi, sinar ultra-violet dan penyebab lain dari peningkatan produksi radikal bebas. Racun alami. Penting dalam pertumbuhan, pemeliharaan, dan perbaikan kulit. Bahan utama dalam rambut. Salah satu dari 3 asam amino yang mengandung sulfur, bersama dengan Taurin dan Metionin. Komponen utama Glutathione, sebuah tripeptide penting terdiri dari Sistin, Asam glutamat, dan Glisin. Prekursor untuk asam amino Taurin. Prekursor untuk Chondroitin Sulfat, komponen utama dari tulang rawan. Kekurangan Sistein mengakibatkan:

 

Sensitivitas kimia Alergi Makanan

Asam glutamat Ini adalah salah satu asam amino penting di antara semua 20 asam amino umum. Asam glutamat bertanggung jawab untuk transportasi dari glutamat dan asam amino lain untuk penghalang darah. Fungsi utama Asam glutamat: 

Asam glutamat merupakan prekursor untuk Glutamine dan GABA (2 neurotransmitter).



    

Ekses di jaringan otak dapat mengakibatkan kerusakan sel. Hal ini dianggap salah satu mekanisme mengapa stroke membunuh sel-sel otak; melalui pelepasan sejumlah besar asam glutamat. Membantu menghentikan kecanduan alkohol dan gula mengidam. Meningkatkan energi. Mempercepat penyembuhan luka dan penyembuhan ulkus. Mendetoksifikasi amonia di otak dengan membentuk glutamin, yang dapat melewati sawar darah-otak, dimana Asam glutamat tidak bisa melakukannya. Memainkan peran utama dalam sintesis DNA.

Glutamin Glutamin mampu menghilangkan kelebihan amonia dari sistem tubuh. Hal ini meningkatkan sistem kekebalan tubuh. Selain itu, glutamin memiliki sifat sebagai anti-kecemasan yang memungkinkan pikiran untuk rileks. Fungsi utama Glutamin: 

  

  

Prekursor untuk neurotransmitter GABA. Ini adalah fungsi penting, karena GABA adalah inhibitor neurotransmitter yang menghasilkan ketenangan dan relaksasi. Penting dalam pembentukan asam amino glycogenic, yang berarti penting untuk membantu menjaga kadar gula darah tetap normal dan stabil. Terlibat dengan kekuatan otot dan daya tahan tubuh. Penting untuk fungsi pencernaan; memberikan energi ke usus kecil. Usus adalah satu-satunya organ dalam tubuh yang menggunakan Glutamin sebagai sumber utama energi. Glutamin merupakan asam amino tertinggi dalam darah dari semua asam amino. Prekursor neurotransmitter asam amino Glutamat (Glutamic Acid). Terlibat dalam sintesis DNA. Kekurangan Glutamin mengakibatkan:

  

Sindrom Kelelahan Kronis Alkoholisme (kecanduan alkohol) Gangguan kecemasan dan kepanikan Kelebihan Glutamin mengakibatkan:



Menggunakan beberapa obat anti-convulsant.

Glisin Glisin dikenal sebagai asam amino kedua yang paling umum di antara kelompok asam amino. Ini membantu mengubah zat-zat beracun yang berbahaya dalam tubuh ke bentuk non-toksik. Fungsi utama Glisin:      

Glisin merupakan agian dari struktur hemoglobin. Salah satu dari dua neurotransmitter inhibitor utama, yang lainnya adalah GABA. Bagian dari sitokrom, enzim yang terlibat dalam produksi energi. Menghambat kecanduaan gula. Salah satu dari 3 asam amino glucogenic penting, bersama dengan serin dan alanin. Terlibat dalam produksi glukagon, yang membantu dalam metabolisme glikogen. Kekurangan Glisin mengakibatkan:

    

Sindrom Kelelahan Kronis Hipoglikemia Anemia Infeksi virus Kandidiasis Kelebihan Glisin mengakibatkan:



Kelaparan

Histidin Histidin diperlukan untuk perkembangan bayi. Defisiensi histidin dapat menyebabkan eksim, sejenis penyakit kulit. Ada beberapa kelainan genetik yang mendorong kondisi non-metabolik untuk histidin. Hal ini menyebabkan gangguan berbicara dan retardasi mental di kalangan bayi dan balita. Fungsi utama Histidin:   

Ditemukan dalam konsentrasi tinggi dalam hemoglobin. Berguna dalam mengobati anemia karena hubungan dengan hemoglobin. Telah digunakan untuk mengobati rheumatoid arthritis.

  

Prekursor ke histamin. Terkait dengan respon alergi dan telah digunakan untuk mengobati alergi. Membantu dalam mempertahankan pH darah yang tepat. Kekurangan Histidin mengakibatkan:

  

Radang sendi Anemia Dysbiosis (Ketidakseimbangan flora bakteri usus). Kelebihan Histidin mengakibatkan:



Kehamilan

Isoleusin Asam amino ini sangat penting untuk merangsang otak untuk menghasilkan kewaspadaan mental. Fungsi utama Isoleusin:    

Salah satu dari 3 cabang rantai Asam Amino (BCAA), semua yang terlibat dengan kekuatan otot, daya tahan, dan stamina otot. Jaringan otot menggunakan Isoleusin sebagai sumber energi. Diperlukan dalam pembentukan hemoglobin. Tingkat BCAA secara signifikan mengurangi insulin. Terjemahan: gula diet tinggi atau asupan glukosa menyebabkan pelepasan insulin, yang, pada gilirannya, menyebabkan penurunan kadar BCAA. Oleh karena itu, tepat sebelum latihan, tidak bijaksana untuk mengkonsumsi makanan tinggi glukosa atau gula lain, karena BCAA, termasuk Isoleusin tidak akan tersedia untuk otot. Kekurangan Isoleusin mengakibatkan:

     

Kegemukan Hiperinsulinemia Gangguan kepanikan Sindrom Kelelahan Kronis Kelaparan akut Kwashiorkor (kelaparan) Kelebihan Isoleusin mengakibatkan:



Diabetes Mellitus dengan hipoglikemia ketotik

Leusin Leusin sangat efektif dalam memproduksi senyawa biokimia penting lainnya dalam tubuh. Bahan kimia ini penting untuk memproduksi energi bagi tubuh dan kewaspadaan mental. Fungsi utama Leusin: 

   

Sebagai salah satu dari 3 cabang rantai asam amino (2 lainnya adalah Isoleusin dan valin), Leusin memiliki semua sifat didiskusikan dengan Isoleusin, karena berkaitan khusus untuk fungsi asam amino rantai cabang. Stimulator poten insulin. Membantu penyembuhan tulang. Membantu meningkatkan penyembuhan kulit. Memodulasi pelepasan enkephalins, yang mereduksi nyeri secara alami. Kekurangan Leusin mengakibatkan:

     

Hiperinsulinemia Depresi Sindrom Kelelahan Kronis Kelaparan akut Kwashiorkor (kelaparan) Kekurangan vitamin B-12 di anemia pernisiosa Kelebihan Leusin mengakibatkan:



Ketosis

Lisin Lisin merupakan salah satu asam amino yang paling penting di antara semua 20 asam amino umum. Ini berfungsi melawan virus herpes dengan memberikan tubuh suplemen gizi yang diperlukan. Fungsi utama Lisin: 

Menghambat pertumbuhan virus dan, sebagai hasilnya, digunakan dalam pengobatan Herpes Simplex, serta virus yang terkait dengan Sindrom

     

Kelelahan kronis, seperti: Virus Epstein-Barr, Virus Cytomegalo, dan Virus HHV6. L-karnitin terbentuk dari Lisin dan Vitamin C. Membantu bentuk kolagen, jaringan ikat yang hadir dalam tulang, ligamen, tendon, dan sendi. Membantu dalam penyerapan kalsium. Penting untuk anak-anak, karena sangat penting untuk pembentukan tulang. Terlibat dalam produksi hormon. Menurunkan kadar trigliserida. Kekurangan Lisin mengakibatkan:

       

Herpes Virus Epstein-Barr Sindrom Kelelahan Kronis AIDS Anemia Rambut rontok Penurunan berat badan Lekas marah kelebihan Lisin mengakibatkan:



Kelebihan amonia dalam darah

Metionin Ini adalah asam amino esensial yang berfungsi memulai penerjemahan messenger RNA. Fungsi utama Metionin:      



Membantu dalam pemecahan lemak. Prekursor dari asam amino sistein dan Taurin. Membantu mengurangi kadar kolesterol darah. Antioksidan. Membantu dalam penghapusan limbah beracun dari hati. Salah satu asam amino yang mengandung sulfur (yang lainnya adalah sistein dan asam amino kecil, Taurin). Asam amino yang mengandung sulfur berperan sebagai antioksidan yang menetralisir radikal bebas. Membantu mencegah gangguan dari rambut, kulit, dan kuku dan aktivitas anti-oksidan.

   

Prekursor untuk karnitin, Melatonin (membantu tidur secara alami) dan Kolin (bagian dari neurotransmitter, asetilkolin). Terlibat dalam pemecahan Epinefrin, Histamin, dan Asam nikotinat. Diperlukan untuk sintesis RNA dan DNA. Agen chelating alami untuk logam berat, seperti timbal dan merkuri. Kekurangan Metionin mengakibatkan:

 

Paparan bahan kimia Sensitivitas terhadap Kimia Kelebihan Metionin mengakibatkan:



Penyakit hati yang parah

Fenilalanin Asam amino ini sangat mempengaruhi sel-sel otak pada tingkat biokimia. Fungsi utama Fenilalanin:         

Prekursor Tirosin, yang, pada gilirannya, adalah prekursor untuk neurotransmitter: Dopamin dan neurotransmitter Norepinefrin dan epinefrin. Prekursor untuk hormon, Tiroksin. Meningkatkan suasana hati, kejernihan pikiran, konsentrasi, dan memori. Menekan nafsu makan. Bagian terbesar dari pembentukan kolagen. Bentuk D dan DL dari Fenilalanin telah berguna dalam mengobati nyeri. DL-Fenilalanin berguna dalam mengurangi rasa sakit rematik. Sebagai anti-depresan. Digunakan dalam pengobatan penyakit Parkinson. Kekurangan Fenilalanin mengakibatkan:

    

Depresi Kegemukan Kanker AIDS Penyakit Parkinson

Prolin

Prolin secara signifikan mempengaruhi gizi manusia. Hal ini diyakini untuk bertindak sebagai sumber nitrogen. Fungsi utama Prolin:     

Komponen penting dari tulang rawan, dan karenanya menjaga kesehatan sendi, tendon dan ligamen. Terlibat dalam menjaga otot jantung yang kuat. Prekursor utama untuk prolin adalah Glutamat. Prekursor sekunder untuk prolin adalah Ornithine (asam amino minor). Bekerja sama dengan vitamin C dalam menjaga kulit dan sendi yang sehat. Kelebihan Prolin mengakibatkan:

  

Penyakit Hati Kronis Sepsis (infeksi darah). Asupan alkohol akut.

Serin Serin erat terkait dengan berbagai fungsi tubuh seperti metabolisme lemak, pertumbuhan jaringan, peningkatan sistem kekebalan tubuh dan banyak lagi. Ini adalah unsur penting dari protein otak. Fungsi utama Serin:    

 

Salah satu dari 3 asam amino glycogenic paling penting, yang lainnya adalah alanin dan glisin. Penting dalam menjaga kadar gula darah. Meningkatkan sistem kekebalan tubuh dengan membantu dalam produksi antibodi dan imunoglobulin. Selubung mielin (kompleks asam lemak yang mengelilingi akson dari saraf berasal dari serin). Salah satu variasi dari Serin yaitu fosfatidiletanolamin Serine, asam amino kecil melayani beberapa fungsi penting dalam sistem saraf pusat, termasuk pengembangan selubung myelin. Diperlukan untuk pertumbuhan dan pemeliharaan otot. Asam amino Glisin adalah prekursor serin dan keduanya dapat saling bertukar. Kekurangan Serin mengakibatkan:



Iradiasi neutron

 

Hipoglikemia Kandidiasis kelebihan Serin mengakibatkan:



Defisiensi Vitamin B-6

Treonin Treonin membantu dalam menjaga keseimbangan protein dan juga dalam membantu pembentukan kolagen. Fungsi utama Treonin:         

Diperlukan untuk pembentukan kolagen. Membantu mencegah penumpukan lemak di hati. Membantu dalam produksi antibodi. Dapat dikonversi ke Glisin (neurotransmitter) dalam sistem saraf pusat. Bertindak sebagai racun. Dibutuhkan oleh GI (gastrointensinal) saluran untuk fungsi normal. Memberikan relife gejala di ALS (Amyotrophic Lateral Sclerosis, Penyakit Lou Gehrig). Dalam percobaan laboratorium dengan hewan, Threonine meningkatkan berat badan timus. Treonin sering rendah pada pasien depresi. Dalam kelompok pasien, Threonine sangat membantu dalam mengobati depresi. Kekurangan Treonin mengakibatkan:

     

Depresi AIDS Spastisitas otot ALS (Amyotrophic Lateral Sclerosis) Vegetarian Epilepsi Kelebihan Treonin mengakibatkan:

  

Kekurangan vitamin B6 Kehamilan Sirosis hati

Triptofan Triptofan terutama diperlukan dalam tubuh untuk produksi vitamin B3. Fungsi utama Triptofan:           



Prekursor untuk neurotransmitter kunci, serotonin, yang memberikan efek menenangkan. Membantu tidur yang efektif, karena konversi ke serotonin. Mengurangi kecemasan. Efektif dalam beberapa bentuk depresi. Pengobatan untuk sakit kepala migrain. Merangsang hormon pertumbuhan. Seiring dengan Lysine, Carnitine, dan Taurin efektif dalam menurunkan kadar kolesterol. Dapat dikonversi menjadi niacin (vitamin B3). Menurunkan risiko kejang arteri. Satu-satunya asam amino plasma yang terikat pada protein. Tryptophan harus bersaing dengan 5 asam amino lainnya untuk melewati penghalang darah-otak dan masuk ke otak. Mereka adalah 5: tirosin, fenilalanin, leusin, isoleusin, dan valin dan disebut Large Netral Asam Amino (LNAA). Membutuhkan piridoksal-5-fosfat (P5P) bentuk vitamin B6 untuk dikonversi menjadi serotonin. Kekurangan P5P akan menurunkan kadar serotonin, bahkan jika tingkat Tryptophan adalah normal. Kekurangan Triptofan Dilihat Dalam:

   

Depresi Insomnia Sindrom Kelelahan Kronis ALS Kelebihan Triptofan mengakibatkan:

   

Peningkatan asupan salisilat (aspirin). Peningkatan kadar asam lemak bebas. Kurang tidur. Asupan niacin.

Tirosin

Tirosin sangat penting dalam membangun hubungan antara dopamin dan norepinefrin. Hal ini juga mengurangi lemak dengan menekan nafsu makan. Fungsi utama Tirosin:  

  

Prekursor neurotransmiter dopamin, norepinefrin, epinefrin (adrenalin) dan melanin. Efektif sebagai anti-depresan untuk depresi kekurangan norepinefrin. Tirosin lebih disukai daripada Fenilalanin, yang juga merupakan pendahulu untuk semua neurotransmitter di atas. Fenilalanin merupakan salah satu langkah dihapus dari proses metabolisme, dan dapat memperburuk tekanan darah tinggi. Prekursor tiroksin dan hormon pertumbuhan. Meningkatkan energi, meningkatkan kejernihan mental dan konsentrasi. Membutuhkan piridoksal-5-fosfat (P5P) bentuk vitamin B6 untuk dikonversi menjadi norepinefrin. Kekurangan P5P akan menurunkan kadar norepinephrine, bahkan jika tingkat Tirosin normal. Kekurangan Tirosin mengakibatkan:

    

Depresi Sindrom Kelelahan Kronis Hypotiroidisme Penyakit Parkinson Kecanduan dan ketergantungan obat Kelebihan Tirosin mengakibatkan:

 

Hyperttiroidisme Penyakit hati kronis; sirosis

Valin Vialin efektif dalam meningkatkan pertumbuhan jaringan dan menjaga keseimbangan nitrogen dalam sistem kesehatan. Fungsi utama Vialin: 

Salah satu dari 3 cabang rantai Asam Amino (BCAA), lainnya menjadi leusin dan isoleusin, yang semuanya terlibat dengan kekuatan otot, daya tahan, dan stamina otot.





  



Tingkat BCAA secara signifikan menurunkan insulin. Makanan tinggi gula atau asupan glukosa menyebabkan pelepasan insulin, yang, pada gilirannya, menyebabkan penurunan kadar BCAA. Bersaing dengan Tirosin dan Triptofan dalam melintasi penghalang darahotak. Semakin tinggi tingkat valin, semakin rendah tingkat Tyrosine dan Tryptophan dalam otak. Salah satu implikasi dari kompetisi ini adalah bahwa Tyrosine dan Tryptophan suplemen gizi perlu diambil setidaknya satu jam sebelum atau sesudah makan atau suplemen yang tinggi bercabang rantai asam amino. Aktif diserap dan digunakan langsung oleh otot sebagai sumber energi. Tidak diproses oleh hati sebelum memasuki aliran darah. Setiap stres fisik akut (termasuk operasi, sepsis, demam, trauma, kelaparan) membutuhkan jumlah yang lebih tinggi dari valin, Leusin dan Isoleusin bahwa salah satu asam amino lainnya. Selama periode kekurangan valin, semua asam amino lain (dan protein) yang kurang baik diserap oleh saluran pencernaan. Kekurangan Valin mengakibatkan:

    

Kwashiorkor Kelaparan Kegemukan Defisit neurologis Naiknya level insulin Kelebihan Valin mengakibatkan:

 

Ketotik Hipoglikemia Halusinasi visual dan taktil

Protein terdiri dari unit sederhana yang disebut asam amino. Asam amino diserap dari makanan yang digunakan untuk mensintesis protein struktural (protein membran sel), protein fungsional (enzim), hormon protein, protein pembawa, protein penting untuk pertumbuhan, protein perkembangan dan perbaikan jaringan. Perbedaan asam amino esensial dan nonesensial adalah sebagai berikut: A. Asam amino esensial: 1. Tidak bisa disintesis dalam tubuh hewan

2. Perlu diperoleh dari diet (karena itu disebut sebagai asam amino esensial) 3. Asam amino esensial adalah Arginine (Arg / R), Histidin (Nya / H), Isoleusin (Ile / I), Leusin (Leu / L), Lysine (Lys / K), Metionin (Met / M), Fenilalanin ( Phe / F), Threonine (THR / T), Tryptophan (Trp / W), dan valine (Val / V). [adsense]B. Asam amino non-esensial 1. Dapat disintesis dalam tubuh hewan 2. Hal ini dapat disintesis dalam tubuh (karena itu disebut sebagai asam amino non-esensial) 3. asam amino non-esensial adalah Alanine (Ala / A), Asparagine (Asn / N), aspartat (Asp / D), sistein (Cys / C), Glutamat (Glu / E), Glutamine (Gln / Q), glisin (Gly / G), prolin (Pro / P), Serin (Ser / S), Tyrosine (Tyr / Y). Tambahan poin: 1. Histidin dan Arginine adalah asam amino esensial untuk bayi tetapi orang dewasa tidak sehat. 2. sistein dan tirosin dianggap asam amino semi-esensial. Mereka diwajibkan oleh bayi prematur dan orang dewasa yang sakit