Taller De Bioquimica Enzimas.docx

Andrea Morales 1-747-482 Taller #1 Enzimas

1. ¿Qué son las enzimas? Son moléculas proteicas que aceleran procesos biológicos (biocatalizadores). Las enzimas son específicas, por lo que hay miles de enzimas. 2. ¿Qué importancia tienen las enzimas para la salud? Son importantes para una óptima digestión y absorción de nutrientes. Pero esos no son todas sus funciones y beneficios. Las enzimas realmente son necesarias para la mayoría de las funciones celulares y procesos biológicos. Las enzimas son producidas por su cuerpo para catalizar funciones que normalmente no se producirían a la temperatura corporal, lo que las hace vitales para una buena salud y longevidad 3. ¿Qué son las coenzimas y los activadores? En general las coenzimas son sustancias que están al lado de las enzimas contribuyendo a la eficiencia de la reacción enzimática. 4. Describa la función coenzimática de las vitaminas hidrosolubles La vitamina C tiene rol en la formación de colágeno, estructura que le da firmeza a todos los tejidos; cuando falta, se dañan los tejidos de vasos sanguíneos, por lo que se produce sangramiento por ruptura de los vasos. De Las Vitaminas Como Coenzimas Una parte del sustrato liberado por una enzima no queda libre, sino unido a la coenzima. La coenzima acepta un grupo químico del sustrato. Este complejo EC0Eh se una a otro sustrato formando un segundo complejo, al que se unirá el elemento libre. La gran mayoría de las reacciones químicas consiste justamente en esto, en degradar un sustrato y componer otro. Los grupos químicos transferibles son muchos: metilar, carboxilar, acetilar, hidrogenar, etc. 5. Explique el mecanismo de acción de las Enzimas El mecanismo de acción de una enzima, es como el de cualquier catalizador: Actúa reduciendo la energía de activación necesaria para que el sustrato o los sustratos adquieran un estado excitado o Estado de transición y puedan transformarse en productores. Durante el transcurso de la reacción, la enzima se une al sustrato, formando el complejo enzimático - sustrato, qué constituye el estado de transición en el que puede producirse la transformación en producto. Posteriormente, que separa el producto y la enzima queda libre.

6. Explique los factores que modifican la velocidad de la reacción enzimática Una enzima no tiene por qué actuar siempre a la misma velocidad. Su actividad puede estar modulada por: -Cambios en la temperatura: En general, acelera las reacciones químicas. La temperatura la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima -Cambios en el pH: La mayoría de las enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del PH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. -Presencia de inhibidores: Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de una enzima, son los inhibidores. 7. ¿Qué son los inhibidores? Y ¿Qué es la regulación enzimática? Son moléculas que pueden inhibir la acción catalítica de una enzima. -La inhibición es reversible cuando, al retirar el inhibidor, la enzima recupera su actividad. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alteran la conformación espacial de la enzima, impidiendo su unión al sustrato (inhibidor no competitivo) -Inhibición irreversible, cuando la presencia del inhibidor inutiliza definitivamente la enzima 8. Explique el uso de las Enzimas en el diagnóstico clínico Las enzimas están generalmente en el interior de las células; existe un recambio celular constante y cuando la célula se muere, el contenido de enzimas pasa a la sangre. Por lo que se espera encontrar una cantidad basal en la sangre; pero si la cantidad de enzimas aumenta, esto es signo del deterioro de un determinado órgano, lo que ayuda al diagnóstico.

9. Elabore un cuadro sinóptico sobre la clasificación enzimática

Oxidorreductasas

Transferasas

Catalizan una amplia variedad de reacciones de óxido-reducción, empleando coenzimas, tales como NAD+ y NADP+, como aceptor de hidrógeno. Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molécula a. otra Ej.: aminotransferasas (transaminasas).

Hidrolasas

Catalizan reacciones que implican la ruptura hidrolítica de enlaces químicos. Ejs.: lipasas, peptidasas, amilasa, maltasa, pectinoesterasa, fosfatasa.

Liasas

Catalizan la ruptura de enlaces (C-C, C-S y algunos C-N) pero no por hidrólisis. Ejs.: decarboxilasas, citrato-liasa, deshidratasas y aldolasas.

clasificación enzimatica

Isomerasas

Transforman sus substratos de una forma isomérica en otra Ejs.: Epimerasas, racemasas y mutaras.

Ligaras

Catalizan la formación de enlace entre C y O, S, N y otros átomos. Las sintetasas y carboxilasas están en este grupo.