Sistem Imunoglobulin.docx

BAB I PENDAHULUAN

A. LATAR BELAKANG Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang terdapat dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Imunoglobulin termasuk dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur dasar sama, terdiri dari 82-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast. Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai perbedaan sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas biologik berlainan. Struktur dasar imunoglobulin terdiriatas 2 macam rantai polipeptida yang tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai H (rantai berat) dengan beratmolekul 55.000 dan rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul 22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain, sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain.Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lamda, sedangkan rantai H terdiri dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M (μ), rantaiE (ε) dan rantai D (δ). Setiap rantai mempunyai jumlah domain berbeda. Rantai pendek L mempunyai 2 domain; sedang rantai G, Adan D masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-masing 5domain. Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 rantai berat (H-chain) yang identik dan 2 rantai ringan (L-chain) yang juga identik. Setiap rantai ringan terikat pada rantai berat melalui ikatan disulfida (S-S), demikian pula rantai berat satu dengan yang lain diikat dengan ikatan S-S. Molekul ini oleh enzim proteolitik papain dapat dipecah menjadi tiga fragmen, yaitu 2 fragmen yang mempunyai susunan sama terdiri atas H-

chain dan L-chain, disebut fragmen Fab yang dibentuk oleh domain termina l-N, dan 1 fragmen yang hanya terdiri atas H-chain saja disebut fragmen Fc yang dibentuk oleh domain terminal-C

B. TUJUAN Untuk mengetahui dan memahami immunoglobulin beserta setrukturnya dan mengetahui asuhan keperawatan terhadap berbagai macam penyakit yang berkaitan dengan immunoglobulin.

C. RUMUSAN MASALAH 1. Apa yang dimaksud dengan imunitas ? 2. Bagaimana proses pembekuan darah ? 3. Apa pengertian immunoglobulin ?

BAB II PEMBAHASAN

A. PENGERTIAN IMUNOGLOBULIN

Imunoglobulin atau antibodi merupakan sistem pertahanan tubuh lapis ketiga yang bersifat spesifik. Fungsinya adalah merespon antigen yang dihasilkan oleh mikroorganisme parasit yang masuk kedalam tubuh makhluk hidup. Fungsinya sangat spesifik dan hanya merepon terhadap antigen-antigen tertentu saja. Antibodi (bahasa Inggris: antibody, gamma globulin) adalah glikoprotein dengan struktur tertentu yang disekresi dari pencerapl imfosit -B yang telah teraktivasi menjadi sel plasma, sebagai respon dari antigen tertentu dan reaktif terhadap antigen tersebut. Imunoglobulin termasuk dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur dasar sama, terdiri dari 82-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast. Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai perbedaan sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas biologik berlainan. Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000 dan rantai L(rantai ringan) dengan berat molekul 22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai Hatau rantai L, yang terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain, sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain. Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M (μ), rantai E (ε) dan rantai D (δ). Setiap rantai

mempunyai jumlah domain berbeda. Rantai pendek L mempunyai 2 domain; sedang rantai G, A danD masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-masing 5 domain.

B. FUNGSI IMMUNOGLOBULIN ATAU ANTIBODI

1. Meningkatkan antigen secara spesifik. 2. Memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamine dari sel mati. 3. Membantu imunitas melawan beberapa agen infeksi yang disebarkan melalui darah seperti bacteria, virus, parasite dan beberapa jamur. 4. Memberi aktifitas antibody dalam karena gamaglobulin mengandung sebagian besar antibody jaringan serum. 5. Mengikat dan menghancurkan antigen, pengikat antigen tersebut kurang memberikan dampak yang nyata kalau tidak disertai fungsi efektor sekunder. Fungsi efektor sekunder yang penting adalah mamacu aktivitas komplemen, disamping itu merangsang pelepasan histamine oleh basophil atau mastosit dalam reaksi hipersensitivitas tipe segera.

C. KLASIFIKASI IMUNOGLBULIN

Berdasarkan jenis rantai-H yang dimiliki, maka pengklasi fikasian kelas Imunoglobulin adalah sebagai berikut :

1. ImunoglobulinG (IgG)

Adalah reaksi imun yang diproduksi terbanyak sebagai antibodi utama dalam proses sekunder dan merupakan pertahanan inang yang penting terhadap bakteri yang terbungkus dan virus. Mampu menyebar dengan mudah ke dalam celah ekstravaskuler dan mempunyai peranan penting menetralisir toksin kuman, serta melekat pada kuman sebagai persiapan fagositosis. Merupakan proteksi utama pada bayi terhadap infeksi selama beberapa minggu pertama setelah lahir, dikarenakan mampu menembus jaringan plasenta. IgG yang dikeluarkan melalui cairan kolostrum dapat menembus mukosa usus bayi dan menambah daya kekebalan. IgG mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang sama (divalen) dan dikenal 4 subkelas,yaitu IgG1 IgG1, IgG2, IgG3 dan IgG4. Perbedaannya terletak pada rantai-H dengan beberapa fungsi biologis serta jumlah dan lokasi ikatan disulfida. IgG1 merupakan 65% dari keseluruhan IgG. IgG2 berguna untuk melawan antigen polisakarida dan menjadi pertahanan yang penting bagi inang untuk melawan bakteri yang terbungkus.

2. Imunoglobulin A (IgA) Adalah Imunoglobulin utama dalam sekresi selektif, misalnya pada susu, air liur, air mata dandalam sekresi pernapasan, saluran genital serta saluran pencernaan atau usus (Corpo Antibodies). Imunoglobulin ini melindungi selaput

mukosa dari serangan bakteri dan virus. Ditemukan pulasinergisme antara IgA dengan lisozim dan komplemen untuk mematikan kuman koliform. Juga kemampuan IgA melekat pada sel polimorf dan kemudian melancarkan reaksi komplemen melalui jalan metabolisme alternatif. Tiap molekul IgA sekretorik berbobot molekul 400.000 terdiri atas dua unit polipeptida dan satu molekul rantaiJ serta komponen sekretorik. Sekurang-kurangnya dalam serum terdapat dua subkelas IgA1 dan IgA2. Terdapat dalam serum terutama sebagai monomer 7S tetapi cenderung membentuk polimer dengan perantaraan polipeptida yang disintesis oleh sel epitel untuk memungkinkan IgA melewati permukaan epitel, disebut rantai -J. Pada sekresi ini IgA ditemukan dalam bentuk dimer yang tahan terhadap proteolisis berkat kombinasi dengan suatu protein khusus, disebut Secretory Component yang disintesa oleh sel epitel lokal dan juga diproduksi secara lokal oleh sel plasma.

3. Imunoglobulin M (IgM)

Imunoglobulin utama yang pertama dihasilkan dalam respon imun primer. IgM terdapat pada semua permukaan sel B yang tidak terikat. Struktur polimer IgM menurut Hilschman adalah lima subunit molekul 4-peptida yang dihubungkan oleh rantai-J. Pentamer berbobot molekul 900.000 ini secara keseluruhan memiliki sepuluh tempat pengikatan antigen Fab sehingga bervalensi 10, yang dapat dibuktikan dengan reaksi Hapten. Polimernya berbentuk bintang,tetapi apabila terikat pada permukaan sel akan berbentuk kepiting. Disebabkan bervalensi tinggi, maka antibodi ini paling sering bereaksi di antara semua Imunoglobulin, sangat

efisien untuk reaksi aglutinasi dan reaksi sitolitik, pengikatan komplemen, reaksi antibodi-antigen yang lain dan karena timbulnya cepat setelah terjadi infeksi dan tetap tinggal dalam darah, maka IgM merupakan daya tahan tubuh yang penting untuk bakteremia danvirus. Antibodi ini dapat diproduksi oleh janin yang terinfeksi.

4. ImunoglobulinE (IgE) Didalam serum ditemukan dalam konsentrasi sangat rendah. IgE apabila disuntikkan ke dalam kulit akan terikat pada Mast Cells dan Basofil. Kontak dengan antigen akan menyebabkan degranulasi dari Mast Cells dengan pengeluaran zat amin yang vasoaktif. IgE yang terikat ini berlaku sebagai reseptor yang merangsang produksinya dan kompleks antigen-antibodi yang dihasilkan memicu respon alergi Anafilaktik melalui pelepasan zat perantara. Pada orang dengan hipersensitivitas alergi berperantara antibodi, konsentrasi IgE akan meningkat dan dapat muncul pada sekresi luar. IgE serum secara khas juga meningkat selama infeksi parasit cacing.

5. ImunoglobulinD (IgD)

Antibodi ini fungsi keseluruhannya belum diketahui secara jelas. Dalam serum IgD ditemukan dalam jumlah yang sangat sedikit dan IgD merupakan antibodi inti sel. Zat ini juga terdapat pada sel penderita leukemia getah bening. Telah dibuktikan pula bahwa IgD dapat bertindak sebagai reseptor antigen apabila berada pada permukaan limfosit B tertentu dalam darah tali pusar janin dan mungkin merupakan reseptor pertama dalam permulaan kehidupan sebelum diambil alih fungsinya IgM dan Imunoglobulinlainnya, setelah sel tubuh berdiferensiasi lebih jauh.

DAFTAR PUSTAKA

A.Rantam, Fedik. 2003. Metode Imunologi. Airlangga University Press. Surabaya

Mikrobiologi Kedokteran Edisi, 20. Penerbit Buku Kedokteran EGC

Binarupa Aksara. Jakarta Handout Kuliah Mikrobiologi Fakultas Kedokteran Universitas Udayana. 2004 Jakarta Staf Pengajar Fakultas Kedokteran Universitas Indonesia. 1994. “Buku Ajar Mikrobiologi Kedokteran Edisi Revisi”

TUGAS INDIVIDU ADAPTASI FISIOLOGIS BAYI BARU LAHIR SISTEM IMMUNOGLOBULIN Disusun untuk Memenuhi Tugas Mata Kuliah Keperawatan Maternitas Dosen Mata Ajar : Ns. Yuni Astuti,M.Kep

DISUSUN OLEH :

DENIS WAHYUNINGSIH 16.019

AKADEMI KEPERAWATAN KESDAM IV/DIPONEGORO SEMARANG 2018

TUGAS INDIVIDU ADAPTASI FISIOLOGIS BAYI BARU LAHIR SISTEM IMMUNOGLOBULIN Disusun untuk Memenuhi Tugas Mata Kuliah Keperawatan Maternitas Dosen Mata Ajar : Ns. Yuni Astuti,M.Kep

DISUSUN OLEH :

SRI RAHMA PUTRI NIRMALA 16.095

AKADEMI KEPERAWATAN KESDAM IV/DIPONEGORO SEMARANG 2018

TUGAS INDIVIDU ADAPTASI FISIOLOGIS BAYI BARU LAHIR SISTEM IMMUNOGLOBULIN Disusun untuk Memenuhi Tugas Mata Kuliah Keperawatan Maternitas Dosen Mata Ajar : Ns. Yuni Astuti,M.Kep

DISUSUN OLEH :

JEFRRI RIYAN MUSTAKIM 16.046

AKADEMI KEPERAWATAN KESDAM IV/DIPONEGORO SEMARANG 2018

TUGAS INDIVIDU ADAPTASI FISIOLOGIS BAYI BARU LAHIR SISTEM IMMUNOGLOBULIN Disusun untuk Memenuhi Tugas Mata Kuliah Keperawatan Maternitas Dosen Mata Ajar : Ns. Yuni Astuti,M.Kep

DISUSUN OLEH :

MERID LECHAN TRI CAHYANTO 16.060

AKADEMI KEPERAWATAN KESDAM IV/DIPONEGORO SEMARANG 2018