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Proteínas 

Las Proteínas son macromoléculas orgánicas construidas a partir de monómeros llamados aminoácidos (unidad estructural de la proteína). Su función está determinada por su estructura tridimensional.

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En los 20 aminoácidos comunes, los grupos amino y carboxilo están unidos al mismo átomo de carbono (carbono α), además, se unen otros dos sustituyentes, un átomo de hidrógeno y una cadena lateral (R) que es única para cada aminoácido y que hacen variar en estructura, tamaño y carga eléctrica, influyendo así en la solubilidad en agua de los aminoácidos.

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Sobre 30 aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos (polipéptidos), se forma una proteína. Los enlaces peptídicos son un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido.

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El enlace peptídico sólo permite formar estructuras lineales, sin ramificaciones, que se denominan péptidos; estas estructuras son muy estables, pues los enlaces peptídicos son covalentes. Todos los péptidos tienen un grupo amino en un extremo y un grupo carboxilo en el otro.

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Los aminoácidos se pueden clasificar según su grupo R: -

Grupos R apolares alifáticos:

Los grupos R de esta clase de aminoácidos son apolares e hidrofóbicos, desempeñando un papel importante en el establecimiento y mantenimiento de las estructuras tridimensionales de las proteínas por su tendencia a agruparse lejos del agua.

Obs: La glicina (Gly, G) es el aminoácido más pequeño porque su grupo R no es más que un átomo de hidrógeno; en consecuencia, el carbono a de la glicina no es quiral. Los dos átomos de hidrógeno del carbono a de la glicina imparten poco carácter hidrofóbico a la molécula, sin embargo, la glicina desempeña un papel único en la estructura de muchas proteínas porque su cadena lateral es lo bastante pequeña como para tener cabida en nichos en los que a otros aminoácidos les resultaría imposible hacerlo.

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Grupos R aromáticos:

La fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y el triptófano (Trp, W) presentan cadenas laterales con grupos aromáticos, los cuales pueden absorber luz ultravioleta (UV) a una longitud de onda de 280 nm, porque, a diferencia de los aminoácidos alifáticos, los aromáticos contienen electrones pi deslocalizados.

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Grupos R Sulfurados:

La metionina (Met, M) y la cisteína (Cys, C) son los dos aminoácidos azufrados. La metionina contiene un grupo tioéter metilo, no polar, en su cadena lateral, lo que la convierte en uno de los aminoácidos más hidrofóbicos.

Cuando una oxidación une los grupos sulfhidrilo de dos moléculas de cisteína, mediante un puente disulfuro, el compuesto que resulta es un aminoacido llamado cistina. Los enlaces o puentes disulfuro pueden estabilizar las estructuras tridimensionales de algunas proteínas por enlaces cruzados entre residuos de cisteína en las cadenas peptídicas.

Obs: Cada aminoácido que compone un polipéptido se llama residuo.