Proteine + Structura - Curs Nr. 11+12.ppt

AMINOACIZII Proprietăţi fizico-chimice Aminoacizii sunt substanţe solide, cristalizate, solubile în apă (cu excepţia cisteinei, cistinei şi treoninei). 

Au punct de topire şi fierbere relativ ridicate, peste 200°C. 

Cu excepţia glicocolului, atomul de carbon α din structura aminoacizilor este asimetric. 

În consecinţă, aminoacizii prezintă activitate optică, având capacitatea de a roti planul luminii polarizate. 

În natură se găseşte de obicei, numai una din formele optic active, dextrogiră sau levogiră. 



Aminoacizii obţinuţi prin sinteză sunt racemici.

1

AMINOACIZII Proprietăţi fizico-chimice Sub aspect structural, după poziţia grupării -NH2 faţă de atomii de carbon asimetrici din catena hidrocarbonată, aminoacizii pot aparţine seriei L sau seriei D. 

R H

R NH2

COOH D-aminoacid

H2N

H COOH

L-aminoacid

Aminoacizii naturali prezenţi protidelor aparţin numai formei L. 

în

structura 2

AMINOACIZII Proprietăţi fizico-chimice 

R

Aminoacizii au caracter amfoter.

+H N CH 3

În soluţie aceştia se comportă ca amfioni sau ioni bipolari datorită disocierii grupărilor funcţionale carboxil şi amină.

COO



Amfion (ion bipolar)

Astfel, în funcţie de pH, aminoacizii pot exista în soluţie apoasă sub trei forme: amfioni, cationi, anioni: 

R +H N CH 3

+ H+

COOH Cation (ion pozitiv)

R +H N CH 3

COO

Amfion (ion bipolar)

+ HO-

R H2N CH

COO

Anion (ion negativ)

3

AMINOACIZII Proprietăţi fizico-chimice Datorită caracterului lor amfoter, aminoacizii se comportă în mediul acid ca baze, iar în mediu bazic se comportă ca acizi. 

În cazul în care catenele laterale conţin şi alte grupări ionizabile ca de exemplu: 

- o grupare –COOH adiţională (cazul acizilor aspartic şi glutamic) aminoacizii au caracter acid; - o grupare –NH2 suplimentară (cazul argininei, lizinei) aminoacizii respectivi au caracter bazic.

Datorită capacităţii lor de a disocia ca anioni sau cationi, aminoacizii se pot deplasa sub acţiunea unui câmp electric, astfel, în mediu acid, aminoacizii migrează spre catod, iar în mediu alcalin spre anod. Punctul izoelectric se defineşte4 ca pH-ul la care aminoacidul nu migrează în câmp electric. 

AMINOACIZII Proprietăţi fizico-chimice 

Proprietăţi chimice ale aminoacizilor sunt determinate de: - prezenţa grupării –COOH

- prezenţa grupării –NH2 - prezenţa altor grupări funcţionale (-OH, -SH) - prezenţa simultană a celor două grupări funcţionale –COOH şi –NH2 

Proprietăţi chimice determinate de prezenţa grupării -COOH a) Reacţia cu alcoolii – cu formare de esteri b) Reacţia cu bazele – cu formare de săruri c) Reacţia de decarboxilare – cu formare de amine biogene (sub acţiunea unor enzime specifice numite decarboxilaze) 5 d) Reacţia de reducere energică – cu formare de aminoalcooli

AMINOACIZII Proprietăţi fizico-chimice 

Proprietăţi chimice determinate de prezenţa grupării –NH2 a) Reacţia de alchilare (metilare) – cu formare de derivaţi cuaternari b) Reacţia de acilare – cu formare de N-acil-derivaţi c) Reacţia de dezaminare – cu formare de acizi nesaturaţi sau saturaţi (sub acţiunea unor enzime specifice numite dezaminaze)

d) Reacţia cu aldehidele – cu formare de baze Schiff R

R

+ O C R au caracter HC ale NH2aminoacizilor HC N acid C Rşi se utilizează Bazele Schiff H H - H2O pentru dozarea Prin această COOH volumetrică a aminoacizilor. COOH proprietate aminoacid gruparea funcţională bazică baza a unui aminoacid poate fi aldehida Schiff blocată şi astfel aminoacidul poate fi titrat în mod obişnuit cu hidroxizii alcalini (metoda Sorensen). 6

AMINOACIZII Proprietăţi fizico-chimice Proprietăţi chimice determinate de prezenţa grupării –NH2



e) Reacţia cu acidul azotos – cu formare de hidroxiacizi R HC NH2 + O N OH

R HC OH - H2O

COOH

+ N2

COOH

aminoacid hidroxiacid CH3 HC NH2 + O N OH COOH alanina

CH3 HC OH - H2O

COOH acid lactic

+ N2

Aminoacizii reacţionează aproape cantitativ cu acidul azotos. Din volumul de azot care se degajă se poate stabili numărul grupărilor aminice din molecula aminoacidului. Această proprietate stă la baza dozării aminoacizilor prin metoda van Slyke. 7

AMINOACIZII Proprietăţi fizico-chimice Proprietăţi chimice determinate de prezenţa altor grupări funcţionale (-OH, -SH) 

a) Gruparea alcool (-OH) se poate fosforila (esterificare cu H3PO4). De exemplu, serina duce la formare de fosforilserina (participă la structura proteinelor din lapte) H2C

H2C

OH

H2N CH COOH serina

O PO3H2

H2N CH

+ HO-PO3H2 - H2O

COOH fosforilserina

b) Gruparea tiol (-SH) se poate oxida reversibil pentru a forma o legătură disulfură. Astfel, cisteina se poate cupla cu o altă moleculă de cisteină 8 ducând la formarea cistinei).

AMINOACIZII Proprietăţi fizico-chimice Proprietăţi chimice determinate de prezenţa simultană a celor două grupări funcţionale –COOH şi –NH2 

- reacţia de condensare intermoleculară – cu formare de dipeptide, tripeptide, etc.

- doi sau mai mulţi aminoacizi reacţionează între ei cu eliminare intermoleculară de apă între o grupare –COOH a unui aminoacid şi o grupare –NH2 a altui aminoacid. - legătura peptidică formată -CO-NH- stă la baza structurii peptidelor, polipeptidelor şi proteinelor 9

Proprietăţi fizico-chimice H H

R"

O

N C H

H

+

H

OH

R' N C H

O OH

- H2O R"

H N H COOH C

C H2N H

O R' Dipeptida R H - H2O + N C H H R"

H N H C

C H2N H O

O

R' Tripeptida

R"

H N H C

C H2N H O

Polipeptida

OH

R C N H COOH H

O

R'

O

R C N H COOH H n

10

PEPTIDE Peptidele sunt substanţe naturale sau sintetice constituite dintr-un număr restrâns de aminoacizi care se condensează intermolecular la nivelul grupării α-carboxil a unui aminoacid şi a grupării α-amino a altui aminoacid, cu formare de legături peptidice. 

Peptidele reprezintă compuşi intermediari între aminoacizi şi proteine. 

Peptidele constituite din 2-10 aminoacizi se numesc oligopeptide. 

Cele a căror structură este formată din 10-100 aminoacizi se definesc ca polipeptide. 

11

PEPTIDE La capetele lanţului peptidic rămâne o grupare amino liberă şi o grupare carboxilică liberă. 

Aceste două grupări neimplicate în fomarea legăturilor peptidice se numesc grupări carboxil C-terminale (aminoacid C-terminal) şi respectiv grupări amino-N-terminale (aminoacid N-terminal). 

Prin convenţie aminoacidul N-terminal dintr-un lanţ polipeptidic sau proteic se consideră ca fiind primul aminoacid din structura respectivă. 

Denumirea peptidelor se formează din numele radicalilor aminoacizilor constituenţi, cu excepţia aminoacidului care are gruparea carboxilică liberă, ultimul din lanţul polipetidic. 12 

PEPTIDE Denumirea radicalului se formează din aminoacidului înlocuind terminaţia cu sufixul il. 

numele

Exemplu: peptida formată din alanină, leucină, valină, glicocol şi arginină se va numi: alanil-leucil-valil-glicilarginină. 

Mai putem scrie şi folosind simbolurile aminoacizilor care au notaţie internaţională, formată din primele trei litere ale numelui acestuia. 

Exemplu: H-Ala-Leu-Val-Gli-Arg-OH. În faţa litera H reprezintă gruparea -NH2 liberă, iar la sfârşit OH reprezintă gruparea –COOH liberă. 

13

PROTEIDE Proteidele sunt compuşi cu structură macromoleculară, complexă, esenţiali pentru organismele vii atât din punct de vedere funcţional cât şi structural. 

În această categorie intră holoproteidele (proteinele propriu-zise) alcătuite exclusiv din aminoacizi, cât şi heteroproteidele (proteinele conjugate) alcătuite din aminoacizi şi o componentă neproteică (prostetică). 

Holoproteidele (proteinele) reprezintă substanţe complexe cu caracter macromolecular şi cu un înalt grad de organizare structurală. 

Proteinele sunt alcătuite numai din aminoacizi, având mase 14 moleculare de 1x103 –1x105. 

PROTEINE În urma procesului de hidroliză a proteinelor apar substanţe intermediare şi anume peptonele şi albumozele (polipetide). 

Ele nu sunt compuşi chimic unitari, bine definiţi, cu masă moleculară constantă reprezintând de fapt fragmente de lanţuri polipetidice. 

Între peptone proprietăţi. 

şi

albumoze

există

diferenţe

de

Putem spune că albumozele se apropie mai mult de proteine. 

15

PROTEINE Proteinele se caracterizează printr-o mare diversitate structurală determinată de: 

- numărul aminoacizilor constituenţi; - tipurile aminoacizilor constituenţi; - secvenţa aminoacizilor componenţi; - organizarea spaţială configuraţională a macromoleculei respective. - structura primară  Structura proteinelor - structura secundară - structura terţiară - structura cuaternară

16

PROTEINE 

Structura proteinelor

- structura primară Structura primară este dată de aminoacizii care intră în lanţul proteic prin formarea legăturilor peptidice.

În proteinele naturale legătura peptidică se stabileşte între gruparea carboxilică de la C1 şi gruparea aminică de la C2, încît lanţul peptidic va fi format dintr-o succesiune de unităţi -CO-NH-CH-, legate cap-cap.

17

PROTEINE 

Structura proteinelor

- structura primară Legătura peptidică -CO-NH- se găseşte în acelaşi plan, iar carbonul -CH- se poate roti, putînd să apară în planuri diferite. Datorită lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele se pot aranja de o parte şi de alta a lanţului proteic, astfel că lanţul proteic nu este ramificat.

18

PROTEINE 

Structura proteinelor

- structura secundară Structura secundară se referă la forma şi la lungimea lanţurilor polipeptidice, proprietăţi induse de legăturile de hidrogen. Cele mai întîlnite tipuri de structura secundară 1. Structura în foaie pliantă Plierea catenei are loc prin formarea legăturilor de hidrogen între gruparea carboxilică a unui aminoacid şi gruparea aminică a aminoacidului vecin.

Lanţul polipetidic pliat se prezintă ca o panglică îndoită alternativ la dreapta şi la stînga, plierea avînd loc în dreptul 19 carbonilor metinici.

PROTEINE 

Structura proteinelor

- structura secundară 2. Structura α elicoidală

Ipoteza a fost lansată de Corey şi Pauling - ipoteză conform căreia lanţul polipeptidic se poate prezenta şi înfăşurat sub formă de spirală. În acest model, fiecare spiră conţine de obicei 27 aminoacizi, iar distanţa între spire este de 5,44 A0. 20

PROTEINE 

Structura proteinelor

- structura terţiară Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul că macromoleculele proteice au o conformaţie tridrimensională, realizată de obicei prin intermediul cuplării mai multor lanţuri polipeptidice scurte între ele, cuplare care duce la formarea fibrelor proteice; legăturile intercatenare pot fi principale sau secundare.

21

PROTEINE 

Structura proteinelor

- structura terţiară

În afară de legăturile de hidrogen se mai pot stabili alte tipuri de legături: - legături ionice (stabilite de obicei între grupările aminice şi cele carboxilice ionizate), - legături de tip van der Waals (legături electrostatice slabe care se stabilesc între radicalii hidrofobi), - legături fosfodiesterice (între 2 resturi de serină şi acid fosforic), - legături eterice (stabilite la nivelul aminoacizilor cu grupări hidroxilice. 22

PROTEINE 

Structura proteinelor

- structura cuaternară

Structura cuaternară se referă la modul cum se unesc subunităţile proteice.

Proteine care au structura cuaternară: hemoglobina, ADN polimeraza.

23