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¿ Cuales son las diferencias entre los aminoácidos esenciales y no esenciales? Los aminoácidos esenciales no los sintetiza el cuerpo por eso deben ser incluido en la dieta diaria

. ¿Cómo se le llama a las proteínas formadas por varias cadenas de aminoácidos? Proteínas oligoméricas. ¿Qué son los aminoácidos no proteícos?

¿ Cual es el aminoácido que tiene la estructura mas simple? 

La glicina

¿Cómo es conocido también el ácido aspártico? 

Ácido aspárginico

¿Qué define la naturaleza química y la estructura de cada aminoácido? 

Las cadenas laterales

Principalmente de donde podemos obtener los aminoácidos esenciales?

Aminoácidos que no forman parte de las proteínas pero que desempeñan una func ión específica. ¿En qué se clasifican las proteínas según su forma? Fibrosas, globulares y de membrana. ¿Bajo qué criterios se clasifican las proteínas? Se clasifican según su composición, su forma, solubilidad y estructura. ¿Qué funciones realizan las proteínas?

En alimentos ricos en proteínas Que aminoácido es necesario para la formación de la hemoglobina? La Isoleucina Ayudan a prevenir trastornos en el cabello, piel y uñas y sirven como antioxidante: Metionina Que aminoácido es necesario para la formación de la hemoglobina? La Isoleucina Puede ser un buen suplemento dietético:

Catálisis de reacciones metabólicas, transporte de vitaminas, minerales, oxígeno y combustible, estructura de los tejidos, transmisión nerviosa, contracción muscular. ¿Proteína conjugada indispensable para el transporte de oxígeno? La hemoglobina. .¿Cuántos aminoácidos están codificados para aparecer en los aminoácidos? 20. ¿Qué cambio hay en la estructura de los omega-aminoácidos?

triptófano

El grupo amino sustituye al ultimo carbono en lugar del carbono alfa.

¿Cuál es el aminoácido con baja reactividad química ?

Principal función de la ornitina y citrulina:

Alanina ¿Cuál es la longitud promedio de las cadenas individuales de proteínas? 100-300 aminoácidos.

Actúan como intermediarios en el ciclo de la urea. ¿Qué es un gen? R= Es la mínima secuencia de DNA que es capaz de codificar una proteína. ¿Qué es una proteína? R= Es una molécula compleja formada por

una cadena de aminoácidos, que se unen formando secuencias específicas. ¿Funcion principal de las chaperonas? R= Evitar asociaciones inapropiadas o agregaciones de residuos hidrofóbicos expuestos en la superficie y dirigen sus sustratos hacia plegamientos correctos, transporte o a su degradación. ¿Qué sistema del cuerpo humano se ve afectado por los priones? R= Sistema Nervioso Central.

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¿Cuales son los aminoácidos que tienen la capacidad de ionizar sus cadenas laterales? •

¿Qué puede perjudicar el estrés en el Retículo Endoplasmático? R= se puede perjudicar el plegamiento de las proteínas ¿Quién le torga al RE la capacidad de adaptarse a condiciones de estrés? R= El sistema integrado para diferenciar adecuadamente entre proteínas plegadas correcta o incorrectamente y proteínas desplegadas. Ejemplo de ciclo importante de control de calidad de las proteínas recién glicosiladas R= ciclo de plegamiento mediado por calnexina / calreticulina ¿Qué patologías se pueden relacionar con plegamiento anómalo de proteínas? R= Alzheimer, diabetes tipo II Menciona los amortiguadores, fosfato y proteínfisiológicos: •

Respuesta: Bicarbonatoas

Define el punto isoeléctrico: •

Respuesta: Es el pH al que un aminoácido no presenta caga neta, o bien, su carga neta es de 0

¿Qué propiedad le confiere a los aminoácidos su carácter amortiguador?

Tirosina, cisteína, ácido aspártico, ácido glutámico, lisina, arginina e histidina

¿Qué es un amortiguador? •

cual es la proteína fibrosa es la mas abundante en el organismo humano? R= colágeno constituye mas del 25% de la masa proteínica en el organismo humano. Qué es el hem (hemo) ? R= Es un tetrapirrol, un poco plegado, en escencia planar,tiene Fe 2+ central enlazado a los 4 átomos de nitrógeno del hem, a la histidina F8 y, en la oxiMb y la oxiHb, también a O2.

Respuesta: El ser una molécula anfótera

Respuesta: Son sistemas en solución, encargados de mantener el pH de los medios biológicos en valores compatibles con la vida para permitir la realización de funciones bioquímicas y fisiológicas de las células

Qué sucede con el aminoácido en un pH acido? •

Respuesta: El grupo carboxilo captará un hidrogeno del medio

¿Qué sucede con el aminoácido en un pH alcalino? •

Respuesta: El grupo amino cederá un hidrogeno al medio

¿Cuál es la formula para calcular el pI? •

Respuesta: pKa1+pKa2/2

Se dice que una molécula es anfótera cuando… •

Respuesta: Tiene la capacidad de comportarse como ácido o base según el pH del medio en que este

En un pH neutro el aminoácido se encuentra doblemente ionizado, a este fenómeno se le llama: •

Respuesta: Ion de Zwitterión

¿En que consiste la desnaturalización de proteínas? Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura.

¿Cuales son los agentes físicos desnaturalizantes que actúan en la desnaturalización de las proteína?

¿Qué determina la cadena proteica?

calor, radiaciones y grandes presiones.

¿Cuál es el numero de amnidoacidos necesarios para formar una proteína?

¿ Cuales son los agentes químicos desnaturalizantes que actúan en la desnaturalización de las proteínas?

80-300

Solventes orgánicos y sales. ¿ Que estructura obtiene la proteína después de desnaturalizarse?

La secuencia de aminoácidos

¿Cuáles son los tipos de estructuras terciarias? Estructura tipo fibroso y estructura tipo globular

Filamentosa y precipita.

¿Cuáles son las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria?

¿ Que nombre recibe a la estructura tridimensional de las proteínas?

Enlaces covalentes y enlaces no covalentes

Conformación espacial.

¿En que consiste la estructura cuaternaria?

¿ Como se le llama al proceso en donde la proteína vuelve a su estructura nativa? Renaturalización. ¿ Cual es la consecuencia de la desnaturalización de las proteínas?

unión de enlaces debiles de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico ¿Qué estructura adoptan las proteínas que constan de mas de una cadena polipeptídica?

Perdida de la función. Cuaternaria ¿ Que es una proteína? Es una cadena larga de aminoácidos

¿Qué grupos se encuentran en las orillas de una cadena primaria? Grupo N Amino y un grupo carboxilo

¿ Cuando una proteína se desnaturaliza generalmente que estructura adopta? estructura filamentosa y precipita

¿De que están compuestos los aminoácidos? Acidos ribonucleicos

¿ Cuando la temperatura alcanza el punto de fusión del ADN que sucede? •

separar las dos hebras

¿Cuál es el primer grado de plegamiento de proteínas?

Esquematiza la estructura química de un aminoácido in vivo Forma zwitterion

Secundaria ¿Cuáles son las dos estructuras que forman las proteínas secundarias? Alfa heluce y lamina plegada o estructura beta

Medio de incorporación de los aminoácidos esenciales Origen vegetal, pero principalmente de origen animal, en específico de leche y derivados

¿Cómo se llaman los tres aminoácidos aromáticos? Fenilalanina/Tirosina/Tritoptofano ¿Qué comportamiento ácido base tiene el grupo Amino?

Las oxidorreductasa ¿Menciona dos subcasificaciones de las oxidoredctasas? Deshidrogenadas y oxidasas ¿Cual es la funcion de las liasas?

Comporamiento básico Añaden o eliminan los elementos del agua, amoniaco o dióxido de carbono ¿Qué comportamiento ácido base tiene el grupo Carboxilo? Comportamiento ácido

¿Cual enzima actúa usando una molecula de agua? Las hidrolasas ¿Que pasa cuando alguien no tiene la enzima lactasa?

¿Clasificación de los aminoácidos según su radical? Esenciales, Semiesenciales y No Esenciales.

Es intolerante a la lactosa ¿Cual es la función de la lactasa? Rompe la lactosa en partes para que pueda ser digerida por el organismo

Menciona los aminoácidos esenciales

¿En donde se preduce la lactasa?

Serina (Ser,S), Treonina (Thr,T), Cisteína (Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y Tirosina (Tyr,Y), Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina (Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina (Phe,F) y Triptófano (Trp,W), Ácido aspártico (Asp,D) y Ácido glutámico (Glu,E), Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H).

En el intestino delgado ¿Cual enzima tiene la capacidad de cambiar un compuesto quimico en otro? La isomerasa ¿La isomerasa cambia un compuesto químico en otro, este nuevo tiene el mismo numero de atomos? Si

¿Qué distingue a un aminoácido de otro? Su radical R. ¿Que es el pKa? Fuerza de disociacion que tiene las moleculas de un aminoaido

¿Para que sirve la absorción de luz ultravileta en los aminoácidos? Para cuantificar las proteinas ¿Que enzimas catalizan la transferencia de electrones?

¿Función de las ligasas? Son aquellas enzimas que catalizan la unión de dos moléculas a partir de la formación de enlaces covalentes