Practica N 12 Usmp

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

AMINOÁCIDOS Los aminoácidos están formados por un carbono unido a un grupo carboxil, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena R de composición variable, que determina las propiedades de los diferentes aminoácidos

Clasificación de los Aminoácidos No polares neutros

Polares neutro s

Glicina (Gly)

Serina (Ser)

Alanina (Ala)

Treonina (Thr) Asparragina (Asn) Glutamina (Gln)

Leucina (Leu) Isoleucina (Ile) Valina (Val) Metionina (Met) Fenilalanina (Fhe) Triptófano (Trp) Prolina (Pro)

Polare s ácidos

Ácido (Asp) Ácido

Aspártigo

Glutámico

(Glu) Cisteina (Cys)

Polare s básico s Arginina (Arg) Histidina (His) Lisina (Lys)

Tirosina (Tyr)

Los aminoácidos se diferencian por la naturaleza de sus “restos de aminoácidos” (-R)

Ionización de los aminoácidos Los aminoácidos forman una sal interna por la transferencia de un protón del grupo carboxilo ácido, al grupo amino básico. La estructura carboxilato de amonio resultante se conoce como el zwitterion.

Punto Isoeléctrico (pI) Es el pH especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa se encuentran en equilibrio, y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro.

PROTEÍN AS Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o del dios proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos. Se hablará de proteína cuando la cadena polipeptídica supere los 50 aminoácidos o el peso molecular total supere los 5 000 uma.

Clasificación de los Proteínas Según su forma Fibrosas: • colágeno • fibrina Globulares: • Hemoglobina Mixtas: • Albúmina

Según su composición química Simples u holoproteínas: •Colágeno

Conjugadas o heteroproteínas: • Hemoglobina NOMBRE

COMPONENTE NO PROTEICO

Nucleoproteínas

Ácidos nucleicos

Lipoproteínas

Lípidos

Fosfoproteínas

Grupos fosfato

Metaloproteínas

Metales

Glucoproteínas

Monosacáridos

Según su Función Enzimas: Ácido-graso-sintetosa Proteínas de transporte: hemoglobina Proteínas del movimiento coordinado: actina, miosina Proteínas estructurales o de soporte: colágeno, queratinas Anticuerpos: trombina, fibrinógeno Proteoreceptores: rodapsina Hormonas y Proteínas represoras: Insulina, adrenocorticotrópica

PARTE EXPERIMENTAL Exp. Nº 1: RECONOCIMIENTO DE α-AMINOÁCIDO Objetivo: Detección de alfa aminoácidos Muestra Triptófano Albúmina Ninhidrina

Tubo 1 Tubo 2 1 ml -----------1 ml 3 gotas 3 gotas Llevar a baño maría durante 5 minutos

Si la disolución del tubo de ensayo se torna de color violeta, la reacción es positiva.

Exp. Nº Aromático

2:

Reconocimiento

de

Resto

Objetivo: Detección de aminoácidos con resto aromático Muestra

Tubo 1

Triptófano

1 ml

Albúmina

Tubo 2

Tubo 3

1 ml

Cabellos

1 ml

HNO3 conc.

0,5 mL

NaOH 20%

0,5 mL

0,5 mL

0,5 mL

• Llevar a baño maría 7 min. • Enfriar 0,5 mL

0,5 mL

Si la disolución del tubo de ensayo se torna de color naranja, la reacción es positiva.

Exp. Nº azufrado

3:

Reconocimiento

Muestra

Tubo 1

Albúmina

1 ml

NaOH 40%

0,5 mL

Acetato de Plomo 10%

2 gotas

de

Resto

Llevar a baño maría durante 7 min. precipitado negro indica la presencia de resto azufrado.

Exp. Nº BIURET

4:

REACCIÓN

DE

Muestra

Tubo 1

Albúmina

3 ml

NaOH 20%

2 mL

Sulfato cúprico 1%

5 gotas

Aparición de coloración violeta indica presencia de pépticos o proteínas

Exp. Nº 5: Coagulación de proteínas Muestra

Tubo 1

Albúmina

3 ml

Ácido acético

5 gotas Llevar a baño maría

La formación de coágulos blancos evidencia la desnaturalización de la proteína.

Exp. Nº proteínas Muestra HCl NaOH

6:

Naturaleza anfótera de las Tubo 1

1 gota ------

Tubo 2 1 gota ------

Anaranjado 1 gota de metilo Fenolftaleína ------

1 gota

Agua

2 mL

2 mL

Albúmina

3 mL

Agua

------

------

-----3 mL

Tubo 3

Tubo 4

------

------

1 gota ------

1 gota ------

1 gota

1 gota

2 mL

2 mL

3 mL ------

-----3 mL