Parte5 Unidad 2

Efecto de concentración de sustrato

Si

Vo

[S] ⇒ Vo = Vmax

Si [S] ≈ [Sitios activos] ⇒ Vo ≈ Vmax

Si

[S]

Según la concentración de sustrato la actividad de la enzima se modifica y se puede calcular madiante la ecuación de Michaelis-Menten:

⇒ Vo α [S]

Vo = [S]

Enzima

Sustrato

Vmax [S] [S] + Km

Constantes cinéticas

Vo =

Vo

Vmax [S] [S] + Km

En determinadas condiciones de reacción toda enzima tendrá dos constantes cinéticas específicas de ella, llamadas velocidad máxima (Vmax) y constante de MichaelisMenten (Km)

½ Vmax

[S] Km

Constantes cinéticas 1/Vo Las dos constantes cinéticas son calculadas mas exactamente linearizando la ecuación de Michaelis-Menten, generando la ecuación de Lineweaver-Burk:

1/Vo =

Km

1

Vmax

[S]

m = Km/Vmax

1/Vmax

-1/Km +

1/[S]

1 Vmax

Por lo tanto la gráfica se construye mediante los inversos de Vo y [S] lo que genera una gráfica lineal.

Inhibición enzimática

No competitiva

Competitiva 1/Vo

Acompetitiva

1/Vo

1/[S]

1/Vo

1/[S]

Sin inhibidor Con inhibidor

Dependiendo del tipo de inhibición que se presente se modifican las constantes cinéticas como se observa en las gráficas.

1/[S]

Cofactores

Sustrato

Cosustrato

Cofactor

Si son moléculas orgánicas se les denomina coenzimas o bien pueden ser iones metálicos

Grupo prostético

Grupo hemo, grupo prostético de la hemoglobina y de muchas otras proteínas

Vitaminas hidrosolubles Moléculas orgánicas esenciales para la vida Niacina

NAD+, NADP+

Riboflavina

FMN, FAD

Tiamina(B1)

TPP (Pirofosfato de Tiamina)

Piridoxina (B6)

PLP (Fosfato de Piridoxal)

Biotina

Biotina

Ac. Fólico

THF (Tetrahidrofolato)

Ac Pantoténico

CoA, ACP

Cobalamina (B12)

Desoxiadenosilcobalamina

Ac. Ascórbico

Ac. ascórbico

Enzimas alostéricas Aspartato transcarbamilasa 6 unidades cataliticas y 6 reguladoras

Las enzimas alostéricas están formadas por mas de una subunidad catalítica y pueden incluir subunidades reguladoras, donde la actividad de cada subunidad catalítica es cooperativa.