Katalis Makalah.docx

BIOKATALIS ATAU CO-KATALIS

Oleh Siti Nurahima

(1613140008)

Miftahul Jannah

(1613142005)

Nurul Fadhillah Mutia

(1613142007)

Rismah

(1613140009)

UNIVERSITAS NEGERI MAKASSAR FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM 2018

KATA PENGANTAR Puji syukur kami penjatkan kehadirat Allah SWT, yang atas rahmat-Nya maka kami dapat menyelesaikan penyusunan makalah yang berjudul “Biokatalis atau Co-Katalis”. Dalam Penulisan makalah ini kami merasa masih banyak kekurangan-kekurangan baik pada teknis penulisan maupun materi, mengingat akan kemampuan yang dimiliki oleh kami. Untuk itu kritik dan saran dari semua pihak sangat kami harapkan demi penyempurnaan pembuatan makalah ini. Dalam penulisan makalah ini kami menyampaikan ucapan terima kasih yang tak terhingga kepada pihak-pihak yang membantu dalam menyelesaikan makalah ini, khususnya kepada : 1. Dosen 2. Teman-teman 3. Semua orang yang terlibat Secara khusus kami menyampaikan terima kasih kepada semua pihak yang telah memberikan dorongan dan bantuan serta pengertian yang besar kepada kami , baik selama mengikuti perkuliahan maupun dalam menyelesaikan makalah ini. Semua pihak yang tidak dapat disebutkan satu persatu, yang telah memberikan bantuan dalam penulisan makalah ini. Akhirnya kami berharap semoga Allah memberikan imbalan yang setimpal pada mereka yang telah memberikan bantuan, dan dapat menjadikan semua bantuan ini sebagai ibadah, Amiin Yaa Robbal ‘Alamiin.

Makassar,

November 2018

Penulis

DAFTAR ISI

HALAMAN JUDUL................................................................................................. KATA PENGANTAR............................................................................................... DAFTAR ISI............................................................................................................. BAB 1 . PENDAHULUAN A. Latar Belakang...................................................................................................... B. Tujuan................................................................................................................... BAB II. PEMBAHASAN A. Pengertian Biokatalis............................................................................................ B. Enzim sebagai Biokatalisator................................................................................ C. Pengertian Co-Katalisator..................................................................................... D. Pengaplikasian Co-Katalisator.............................................................................. E. Kinetika dalam Reaksi Biokatalis......................................................................... BAB III. KESIMPULAN DAN SARAN A.KESIMPULAN...................................................................................................... B.SARAN.................................................................................................................. DAFTAR PUSTAKA

BAB I PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang Setiap makhluk hidup di bumi pasti tersusun atas sel-sel yang berperan aktif dalam proses metabolisme. Dalam proses metabolisme ini tentunya membutuhkan zat-zat seperti protein, karbohidrat, vitamin, dan bahan lainnya untuk membantu proses metabolisme itu sendiri. Suatu organisme hidup adalah rakitan menakjubkan dari reaksi kimia. Masing-masing reaksi seolah berjalan sendiri tapi memberi sumbangan untuk kehidupann organisme sebagai suatu kesatuan. Sel dalam tubuh tumbuhan mampu mengatur lintasan – lintasan metabolik yang dikendalikannnya agar terjadi dan dapat mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan tepat pada saat dibutuhkan. Katalisator inilah yang disebut dengan enzim. Sebagai contoh proses metabolisme saat pembentukan urea yang nyatanya membutuhkan

suhu

tinggi

yang

tidak

mungkin

manusia

miliki.

Namun, karena adanya enzim yang merupakan katalisator biologis menyebabkan reaksi-reaksi tersebut berjalan dalam suhu fisiologis tubuh manusia, sebab enzim berperan dalam menurunkan energi aktivasi menjadi lebih rendah dari yang semestinya dicapai dengan pemberian panas dari luar. Kerja enzim dengan cara menurunkan energi aktivasi sama sekali tidak mengubah ΔG reaksi (selisih antara energi bebas produk dan reaktan), sehingga dengan demikian kerja enzim tidak berlawanan dengan Hukum Hess 1 mengenai kekekalan energi. Selain itu, enzim menimbulkan pengaruh yang besar pada kecepatan reaksi kimia yang berlangsung dalam organisme. Reaksi-reaksi yang berlangsung selama beberapa minggu atau bulan di bawah kondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya dalam beberapa detik di bawah pengaruh enzim di dalam tubuh. Peran enzim sebagai biokatalisator sangat berpengaruh terhadap peristiwaperistiwa dalam tubuh. Hal ini karena enzim sebagai determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya suatu peristiwa fisiologik, yang memainkan peranan

sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit. Sehingga, dalam keadaan-keadaan tertentu kerja enzim akan mengalami perubahan. Dalam keadaan tubuh yang kurang seimbang, atau tubuh yang kurang sehat, reaksi-reaksi yang terjadi di dalam tubuh menjadi tidak seimbang. Hal ini disebabkan kerja enzim tidak terkoordinasi dengan cermat. Sementara dalam keadaan sehat , semua proses fisiologis akan berlangsung dengan baik serta teratur. Enzim sendiri merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. sifat-sifat enzim pun sangat khas, salah satunya yaitu satu enzim hanya memiliki satu substrat. Selain sifat, enzim juga memiliki klasifikasi, tata nama serta spesifikasi tersendiri. Perananan enzim dalam tubuh manusia sangatlah besar. Untuk itu, pemahaman selengkapnya tentang enzim akan dibahas dalam makalah ini. 1.2 Rumusan Masalah 1. Apa pengertian Biokatalis 2. Bagaimana Enzim sebagai Biokatalisator 3. Apa pengertian Co-Katalisator 4. Bagaimana pengaplikasian Co-Katalisator 5. Bagaimana Kinetika dalam Reaksi Biokatalis 1.3 Tujuan Penulisan 1.

Untuk mengetahui pengertian Biokatalis.

2.

Untuk mengetahui bagaimana enzim sebagai Biokatalisator.

3.

Untuk mengetahui pengertian Co-Katalisator.

4.

Untuk mengetahui pengaplikasian Co-Katalisator.

5.

Untuk mengetahui bagaimana Kinetika dalam Reaksi Biokatalis.

BAB II PEMBAHASAN

A.

Pengertian Biokatalis (enzim) Enzim atau fermen (dalam bahasa yunani, en = di dalam dan zyme = ragi)

adalah senyawa organik yang tersusun atas protein, dihasilkan oleh sel, dan berperan sebagai biokatalisator dalam reaksi kimia. Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia. Enzim sebagai biokatalis merupakan senyawa protein yang disintesiskan di dalam sel dan ikut serta dalam reaksi-reaksi biokimia. Hampir semua enzim merupakan protein. Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata banyak enzim mempunyai gugus bukan protein (kofaktor), jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein (kofaktor). Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein, dan merupakan bagian yang paling utama dari enzim. Kofaktor ada yang terikat kuat pada

protein (protestik),

ada

pula

yang

tidak

begitu

kuat

ikatannya (koenzim). Sebagai contoh enzim katalase terdiri atas protein dan ferriprotorfirin. Ada juga enzim yang terdiri dari protein dan logam, misalnya askorbat oksidase adalah protein yang mengikat tembaga.

B. Enzim sebagai Biokatalisator 1.

Fungsi enzim Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang

terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada suatu reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Oleh karena itu, enzim mempunyai peranan yang sangat penting dalam reaksi metabolisme. Peranan enzim dalam reaksi metabolisme adalah sebagai Biokatalisator yaitu meningkatkan kecepatan reaksi kimia dengan menurunkan energi aktivasinya tetapi tidak ikut bereaksi. 2. Cara kerja enzim a. Kompleks enzim substrat Telah dijelaskan bahwa suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja pada satu reaksi saja. Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. Oleh karena itu tidak seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. Hubungan antara substrat dengan enzim hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja. Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian aktif (active site). Hubungan hanya mungkin terjadi apabila bagian aktif mempunyai ruang yang tepat dapat menampung substrat. Apabila substrat mempunyai bentuk atau konformasi lain, maka tidak dapat ditampung pada bagian aktif suatu enzim. Dalam hal ini enzim itu tidak dapat berfungsi terhadap substrat. Ini adalah penjelasan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu. Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya kompleks enzim-substrat. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif, yang bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan telah terjadi. 1) Lock and key (gembok dan kunci)

Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci gembok. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas, maka bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi. 2) Teori Kecocokan Induksi (Daniel Koshland) Menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel. b. Persamaaan Michaelis – Menten Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. Secara sederhana hipotesis Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi kompleks enzim-substrat [ES], sebab apabila tergantung pada konsentrasi

substrat

[S],

maka

penambahan

konsentrasi

substrat

akan

menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus. Faktor-faktor yang mempengaruhi enzim Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu: 1) Konsentrasi enzim, pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. 2) Konsentrasi Substrat, hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Dengan

demikian konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Pada suatu batas konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif telah dipenuhi oleh substrat atau telah jenuh dengan substrat. Dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya kosentrasi kompleks substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar. 3) Suhu, pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi, sehingga bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Namun kenaikan suhu pada saat terjadinya denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan, maka akan terjadi suatu titik optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu proses reaksi yang menggunakan enzim tersebut. 4) pH, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Tinggi rendahnya pH juga dapat menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkan aktifitas enzim, sehingga diperlukan suatu pH optimum yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi enzim yang paling tinggi. 5) Produk/hasil reaksi (dapat menghambat enzim) 6) Zat penggiat (aktivator), misalnya logam alkali, logam alkali tanah, Mn, Mg, dan Cl. 7) Zat penghambat (Inhibitor), yaitu molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi pembentukan kompleks enzim-substrat. Hambatan yang dilakukan oleh inhibitor dapat berupa hambatan tidak revesibel atau hambatan revesibel.

a) Hambatan Revesibel Hambatan revesibel dapat berupa hambatan bersaing atau hambatan tidak bersaing. -

Hambatan bersaing. Hambatan bersaing disebabkan karena ada molekul mirip dengan substrat, yang dapat pula membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor (EI) pembentukan kompleks ES, yaitu melalui penggabungan inhibitor dengan enzim pada bagian aktif enzim. Dengan demikian terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim melalui reaksi sebagai berikut : E + S -------------- ES E + I --------------- EI Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing. Inhibitor ini menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan cara membentuk kompleks EI dan tidak dapat membentuk hasil reaksi ( P). E + S -------------- ES ------------ E + P (membentuk hasil reaksi) E + I -------------- EI ------------ ( tidak terbentuk hasil reaksi) Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan berkurangnya kecepatan reaksi.

-

Hambatan tak bersaing Hambatan tidak bersaing ( non competitive inhibition ) tidak di pengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya (inhibitor tidak bersaing). Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim di luar bagian aktif. Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim substrat. E + I ----------- EI ES + I ------------ ESI

b)

Hambatan tidak reversibel Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversibel dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan

berubahnya bentuk enzim. Dengan demikian mengurangi aktivitas katalik enzim tersebut. Reaksi ini berlangsung tidak reversibel sehingga menghasilkan produk reaksi dengan sempurna. 8) Hambatan Alosterik Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan hambatan alosterik, sedangkan inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor alosterik. Bentuk molekul inhibitor alosterik berkaitan dengan enzim pada tempat diluar bagian aktif enzim. Dengan demikian, hambatan ini tidak akan dapat diatasi dengan penambahan sejumlah besar substrat. Terbentuknya ikatan antara enzim dengan inhibitor mempengaruhi konformasi enzim, sehingga bagian aktif mengalami perubahan bentuk. Akibatnya ialah penggabungan substrat pada bagian aktif enzim terhambat. -

Inhibitor/penghambat kompetitif, produk (sebagai zat inhibitor) berkompetisi dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Dapat diatasi dengan menambahkan konsentrasi substrat.

-

Inhibitor/penghambat alosterik (non-kompetitif), produk (sebagai zat inhibitor) berikatan pada bagian enzim selain sisi aktif enzim yang disebut sisi alosterik dan menyebabkan sisi aktif berubah sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan enzim.

C. Pengertian Co-Katalisator Co-katalis merupakan zat yang digunakan untuk mempercepat reaksi yang terjadi dan Co-Katalis dalam biokimia (koenzim) adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.

Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. Regenerasi

serta pemeliharaan konsentrasi

koenzim

terjadi dalam

sel. Contohnya, NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan Sadenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. D. Pengaplikasian Co-Katalis 

Diantara banyak oksida logam transisi, katalis kobalt oksida telah terbukti memiliki kinerja katalitik yang baik pada beberapa reaksi diantaranya reaksi oksidasi hidrokarbon-brominasi (Mei dkk., 2016), dekomposisi N2O (Sui, dkk., 2017), epoksidasi alkena (Li, dkk., 2017) dan eliminasi formaldehid (Lu, dkk., 2017). Namun, aktivitas katalitik, selektifitas produk, dan stabilitas katalis kobalt oksida perlu ditingkatkan lebih lanjut. Pada katalis heterogen, luas permukaan mempengaruhi kinerja katalis. Tetapi sisi aktif katalis merupakan faktor yang lebih penting dibandingkan dengan luas permukaan. Cara mudah untuk memperbanyak jumlah sisi aktif katalis pada permukaan yang luas adalah dengan mendispersikan sisi aktif katalis pada material pendukung melalui Metode Impregnasi.



CuO/ZnO/Al2O3 adalah katalis oksida logam kompleks yang dipakai pada reaksi hidrogenasi CO2 menjadi metanol. Pembuatan, karakterisasi, uji aktivitas dan selektivitas katalis telah dilakukan oleh banyak peneliti. Metode preparasi yang menghasilkan katalis CuO/ZnO/Al2O3 dengan karakter yang baik adalah metode kopresipitasi [1]. Untuk katalis multi komponen, metode ini dapat menghasilkan campuran yang sempurna dan ukuran partikel katalis yang lebih kecil sehingga mampu memberikan dispersi inti aktif yang tinggi guna menunjang aktivitas katalis[2]. Metode yang telah dipergunakan untuk karakterisasi katalis CuO/ZnO/Al2O3 adalah: BET (Brunauer Emmet Teller), FTIR (Fourier Transform Infra Red), SEM (Scanning Electron Microscopy), dan penentuan disperse inti aktif.



Katalis Asam-Basa Katalis asam-basa sangat berperan dalam perkembangan kinetika kimia.

Awal penelitian kinetika reaksi yang dikatalisis dengan suatu asam atau basa bersamaan dengan perkembangan teori dissosiasi elektrolit, dimana Ostwald dan Arrhenius membuktikan bahwa kemampuan suatu asam untuk mengkatalisis reaksi tersebut adalah tidak bergantung pada sifat asal anion tetapi lebih mendekati

dengan

sifat

konduktivitas

listriknya.

Penelitian

lain

yang

menggunakan katalis asam basa antara lain Kirrchoff yang meneliti hidrolisis pati oleh pengaruh asam encer, Thenard yang meneliti dekomposisin hidrogen peroksida oleh pengaruh basa dan Wilhelmy yang meneliti tentang inversi tebu yang dikatalisis dengan asam. 

Katalis Ziegler-Natta Katalis Ziegler-Natta ditemukaan poleh Ziegler pada tahun 1953 yang

digunakan untuk polimerisasi etana, yang selanjutnya pada tahun 1955 Natta menggunakan katalis tersebut untuk polimerisasi propena dan monomer jenuh lainnya. Katalis Ziegler-Natta dapat dibuat dengan mencampurkan alkil atau aril dari unsur golongan 11-13 pada susunan berkala, dengan halida sebagai unsur transisi.Saat ini katalis Ziegler-Natta digunakan untuk produksi masal polietilen dan polipropilen. Katalis Friedle-Crafts Pada tahun 1877 Charles Friedel dan James M.Crafts mreakukan penelitian tentang pembuatan senyawa amil iodida dengan mereaksikan amil klorida dengan aluminium dan yodium yang ternyata menghasilkan hidrokarbon. Selanjutnya mereka menemukan bahwa pemakaian aluminium klorida dapat menggantikan alumunium untuk menghasilkan hidrokarbon. Dengan demikian Friedel dan Crafts merupakan orang pertama yang menunjukkan bahwa keberadaan logam klorida sangat penting sebagai reaktan atau katalis. Hingga saat ini penerapan kimia Friedel-Crafts sangat luas terutama di industri kimia. 

Katalis dalam Reaksi Metatesis Pada tahun 1970 Yves Chauvin dari Institut Francais du Petrole dan Jean-

Louis Herrison menemukan katalis logam karbena (logam yang dapat berikatan

ganda dengan atom karbon membentuk senyawa), atau dikenal juga dengan istilah metal alkilidena. Melalui senyawa logam karbena ini, Chauvin berhasil menjelaskan bagaimana susunan logam berfungsi sebagai katalis dalam suatu reaksi dan bagaimana mekanisme reaksi metatesis. Metatesis dapat diartikan sebagai pertukaran posisi atom dari dua zat yang berbeda. Contohnya pada reaksi AB + CD -> AC + BD, B bertukar posisi dengan C. 

Katalis Grubbs Perkembangan penemuan Chauvin dan Schrock terjadi tahun 1992 ketika

Robert Grubbs dan rekannya Grubbs berhasil menemukan katalis metatesis yang efektif, mudah disintesis, dan dapat diaplikasikan di laboratorium secara baik. Mereka

menemukan

tentang

logam

rutenium

tantalum,

tungsten,

dan

molybdenum (komplek alkilidena) sebagai logam yang paling cocok sebagai katalis. Katalis menjadi standar pembanding untuk katalis yang lain. Penemuan katalis Grubbs secara tidak langsung menambah peluang kemungkinan sintesis organik di masa depan. 

Reaksi Autokatalisis Fenomena

autokatalisis

terjadi

karena

mengkatalisis reaksi. Sebagai contoh reaksi A

adanya P,

laju

pengaruh

produk

reaksi

dapat

dinyatakan sebagai : v = k [A] [P] sehingga laju reaksi meningkat seiring dengan meningkatnya konsentrasi produk (Fatimah, 2013: 83). E. Kinetika dalam reaksi Biokatalis Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Pada tahun 1902, Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif, namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Setelah Peter Lauritz Sorensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909, kimiawan Jerman Leonor

Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada, Maud Leonora Menten, mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama “Kinetika HenriMichaelis-Menten” (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika MichaelisMenten). Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G.E. Briggs dan J.B.S. Haldane. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara reversible, membentuk kompleks enzim-substrat. Kompleks ini kadangkadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Sebagai contoh, tanpa keberadaan enzim, reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Namun, apabila enzim tersebut ditambahkan, proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi, konsentrasi garam yang tinggi, dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Untuk

menentukan

kelajuan

maksimum

suatu

reaksi

enzimatik,

konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat, semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrat-enzim ES. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax), semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat, dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Namun, Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah

penting. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km), yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbedabeda untuk suatu subtrat, dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat, yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hokum aksi massa, yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Namun, banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini, disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding), perpisahan fase enzim/ substrat/ produk, dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. Pada situasi seperti ini, kinetika Michaelis-Menten fractal dapat diterapkan.

BAB III PENUTUP

1. Kesimpulan - Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia. -

Secara umum enzim berfungsi sebagai katalis dan memiliki peranan penting dalam reaksi metabolisme, yaitu sebagai biokatalisator dan modulator. Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat (kompleks enzim-substrat).

-

Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.

2. Saran Dalam pembuatan makalah, membutuhkan bahan yang cukup banyak sehingga cukup sulit untuk memahami materi sebagai bahan makalah. Dan dengan mempelajari makalah yang singkat ini diharapkan kita dapat mengetahui apa itu enzim.

DAFTAR PUSTAKA

A’Yuni, Qurrota. 2017. Desain Dan Karakteristik Permukaan Kobalt Oksida Pada Pendukung Katalis. Journal of Research and Technology. Vol. 3 No. 1 Fatimah, Is. 2013. Kinetika Kimia. Yogyakarta: Graha Ilmu. Nasikin, M., Agustina Eliyanti dan David Arto. 2004. Karakterisasi Katalis CuO/ZnO/Al2O3 Dengan Temperature Programmed Desorption (TPD). Jurnal Teknologi. ISSN 0215-1685. Syam, Burhanuddin dan Hendri Widiyandari. 2014. Sintesis film Tungsten Oksida (Wo3) dengan penambahan metal Co-katalis Besi (Fe) dan aplikasinya pada peningkatan aktivitas Fotokatalitik degradasi zat warna methylene Blue Menggunakan cahaya matahari. Younster Physics Journal. Vol 2 no 1