Icbm (bacan)

  • November 2019
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Sistema Endomembranoso

Síntesis de Proteínas destinadas al REG 1.-Las proteínas para el REG comienzan a ser sintetizadas por le ribosoma en el citosol. 2.-La unión del ribosoma al REG ocurre gracias al péptido señal, de aproximadamente 30 aminoácidos, situado en el extremo amino o cerca de el, en el REG, las proteínas liberadas son solubles y poseen solo una señal. 3.- El péptido señal es reconocido por un complejo ribonucleoproteico llama PRS que se une al péptido señal, gracias un complejo proteico dimerico llamado NAC, y conduce al péptido a la membrana del REG, al unirse el PRS al péptido señal se detiene la síntesis de la proteína. 4.-En la membrana el PRS se une al receptor especifico para el PRS, mediante una reacción que insume energía (se hidroliza GTP a GDP y P mediante una GTPasa en el receptor) 5.-El ribosoma se une a la membrana por medio de la riboforina, receptor del REG para el ribosoma. 6.-El extremo amino del péptido cruza los traslocones. 7.-El tramo que primero atraviesa el traslocon lleva el péptido señal, el péptido señal es escindido por la peptidasa señal y se genera un nuevo extremo amino

¿Cuál es el significado de “ribosomas libres” y “ribosomas adheridos”? ¿Hasta que punto son clases diferentes de ribosomas? ¿Que clase de proteínas son sintetizadas sobre ribosomas libre? ¿Cuales sobre los adheridos?

Un conjunto común de ribosomas es usado para sintetizar las proteínas que se quedan en el citosol y las destinadas al RE. Un péptido señal en el polipéptidos sintetizado desencadena la unión del ribosoma al RE. La molécula de mRNA se mantiene permanentemente unida al RE formando un parte de un poli ribosoma, al final de cada ronda de proteínas sintetizadas, las subunidades ribosomaticas son liberadas y vuelven al conjunto común de ribosomas en el citosol. Ribosomas Libres: • Se encuentran en el citosol. Solos o bien formando agrupaciones denominadas Polirribosomas o polisomas. •

Abundantes en células que retienen en el citoplasma la mayor parte de las proteínas sintetizadas.

Ribosomas Unidos • Son muy abundantes en células que secretan las proteínas sintetizadas • Son responsables de la síntesis de proteínas de membrana o las que son empaquetadas en vesículas para ser almacenadas en el citoplasma o exportadas al exterior • Se encuentran unidos a la superficie citosólica del RE formando el REG.

Síntesis de Proteínas

Ribosomas Adheridos 1.- Las proteínas sintetizadas son dirigidas al RE gracias a su péptido señal 2.-Después que la traducción se completa en el RE las proteínas son transportadas mediante vesículas hacia el complejo Golgi 4a, 4b, 4c.-Desde el complejo Golgi las proteínas son transportadas hacia variadas direcciones.

Ribosomas Libres 1.-Las proteínas sintetizadas en el citosol sin petido señal son terminadas en los ribosomas libres. 2.- Las proteínas son liberadas al citosol, las proteínas con destinadas a los diferentes organelos, son importados por la mitocondria 3a, cloroplasto 3b, peroxisoma, 3c, o núcleo 3d.

Trafico Vesículas

Comente el origen de los diferentes tipos de vacuelas. Fagosomas, pinosomas, vesículas cubiertas

Pinosomas: Vesículas formadas por invaginaciones de la membrana plasmática que sirven para “atrapar” porciones circunscrita del liquido que se encuentra en contacto con la superficie externa de la célula (pinocitosis) permiten el ingreso de liquidos junto con macromoléculas y solutos diluidos. Existen dos tipos de pinocitosis: Pinocitosis Inespecífica: las sustancias entran automáticamente Pinocitosis Regulada: las sustancias interactúan con receptores específicos localizados en la membrana plasmática y ello desencadena la formación de pinosomas Fagosomas: Vesículas formadas por prolongaciones envolventes de la membrana plasmática, permiten la fagocitosis, es decir, la incorporación de partículas relativamente grandes y estructuradas a la célula

Vesículas cubiertas: Todas las vesículas transportadoras adquieren una cubierta proteica durante su formación. Existen 2 clases de cubiertas la clatrina y las de Coatomero. Ambas se vinculan con el proceso de formación de la vesícula y se estima que proporciona la fuerza mecanica que succiona a la membrana plana hacia el citosol.

Cubiertas de Coatomero: - Nacidas en el RE que se hallan destinadas a la cara de entrada del complejo Golgi. - Las que conectan las cisternas del complejo Golgi. - Las nacidas de la cara de salida del complejo Golgi y destinadas la membrana plasmática. - Las recicladotas La cubierta de coatomero se forma cuando numerosos complejos moleculares, cada uno compuesto por varias proteínas llamadas COP, se colocan sobre la cara citosolica de una membrana plana. Cada coatomero se liga a la membrana por medio de una proteína llamada ARF, esta proteína posee una GDP y un ácido graso oculto en el interior de su molécula, cuando su GDP pasa a ser un GTP (gracias a una proteína de la membrana llama da GRP) el ácido graso emerge de la molécula e inserta al ARF en la membrana.

El coatomero ademas de anclarse a la membrana por el ARF, se conecta con le dominio citosolico de receptor membranoso especifico de la molécula que va a ser transportada, ese dominio es igual en todos los receptores adecuado para interactuar con las COP. Las ARF y COP cumplen funciones complementarias, la ARF determina cuando y donde debe formarse la vesícula y la COP deforma la membrana. Una vez formada la vesícula, la cubierta de coatomero se desarma por lo que las ARF y COP pasan al citosol y pueden ser reutilizados. Existen varias clases de ARF y COP: -Las Sar1 que se asocian con las COP II, en la vesículas que nacen de RE y se drigen al Complejo Golgi -Las ARF1 que se combinan con las COP I en las vesículas que interconectan los compartimientos del complejo Golgi.

Cubiertas de Clatrina: - Producidas durante la endocitosis - Las que nacen de la cara de salida del complejo Golgi destinadas a los endosomas. - Las que nacen de la cara de salida del complejo Golgi destinadas a la membrana plasmática (solo las correspondientes a la secreción regulada) La cubierta de clatrina se forma por un número variable de unidades proteicas denominadas trisqueliones. El trisquelion esta integrado por 3 cadenas polipépticas grandes y tres pequeñas. Para generar una vesícula los trisqueliones se ensamblan entre si para formar un poliedro con

forma de canasta, compuesto de hexágonos y pentágonos. Los vértices de estos polígonos corresponden a los puntos de convergencia de los brazos de los trisqueliones, mientras que sus aristas contiene dos o mas brazos adosados lateralmente , pertenecientes a trisqueliones vecinos. La flexibilidad y forma de los trisqueliones le permiten componer superficies de distintas curvaturas, aptas para cubir vesículas de diferentes tamaños. En las vesículas transportadoras provenientes de la membrana de salida del complejo Golgi, cuyos contenidos pasaran a endosomas o serán liberados de la celula por secreción regulada, los trisqueliones se conectan con el dominio citosolico de los receptores de los materiales que serán transportados En la membrana durante la endocitosis regulada, los trislequones se conectan con el dominio citosolico de los receptores de los materiales que debe ingresar. Los trisloquiones para unirse a los distintos dominios citosolicos, utilizan unas moléculas intermederias específicas llamadas adaptinas, las adaptinas poseen dos dominios funcionales, uno para el trisquelion (identico en todas las adaptinas) y otro para el receptor. La unión de los trisqueliones a la membrana de la vesícula depende de una proteína ARF, semejante a la de los coatomeros.

¿Qué sucedió con los receptores de membrana una vez que se han separado de su ligando? La respuesta celular auna señal extracelular particular depende de su unión a una proteína receptora específica localizada sobre la superficie de una célula objetivo o en el núcleo o en el citosol. La molécula señal actua como ligando que se fija o ajusta a un sitio del receptor. La unión del ligando a su receptor produce un cambio de conformación de receptor, que inicia una serie de reacciones generadoras de una respuesta celular especifica. En la mayoría de los sistemas receptor-ligando, el ligando no parece tener función alguna salvo la de fijarse en el receptor. No se metabolisa a productos útiles, no es intermediario actividad celular alguna y carece de propiedades de enzima. La unica funcion del ligando parece ser modificar las propiedades del receptor que luego transmite a la célula la señal de la presencia de un producto especifico en el medio. Las células objetivo a menudo modifican o degradan el ligando y, en eso casos, modifican o interrumpen sus respuestas o las respuestas de la células vecinas ante la señal.

Lisosomas

Señale el rol funcional de los lisosomas Los lisosomas son sacos membranosos llenos de enzimas hidrolíticas utilizadas para llevar a cabo una digestión intracelular controlada de macromoléculas. Se forman a partir de endosomas que han recibido dos clases de vesículas transportadoras, unas con materian endocitados y otras con enzimas hidroliticas. Contienen alrededor de 40 tipos de enzimas que incluye: proteasas, nucleasas glicosidasas, lipasas fosfolipasas,fosfatasas y sulfatasas. Todas son hidrolasas ácidas, para su funcionamiento óptimo necesitan un ambiente ácido. El interior del lisosoma tiene un pH de aproximadamente 5.0, este pH se logra gracias a una bomba de H presente en la membrana del lisosoma.

Funciones de los lisosomas: -Digieren Macromoléculas endocitadas: En el interior de los lisosomas las proteinas e hidratos de carbono endocitados son digeridos a dipéptido y monosacáridos respectivamente. Estos y otros productos de degradación atraviesan la membrana del lisosoma hacia el citosol, donde terminan de digerirse o se aprovechan para construir nuevas moléculas. Por su parte, culminada sus funciones, las enzimas lisosomicas también pasan al citosol, donde son degradadas por proteosomas. Finalmente, libres de enzimasy del material digerido, los lisosomas se reconvertirán en endosomas. Digieren Proteínas no endocitadas: El lisosoma incorpora proteínas citosolicas destinadas a desaparecer y las digiere en su cavidad. Esta clase de lisosoma cuenta con un receptor membranoso específico llamado LGP96, que reconoce a la proteína. Esta ingresa al organoide por un traslocon, para lo cual se vale de dos hsp70, una citosolica que desenrolla a la proteína y otra luminal que la impulsaría a entrar Peroxisomas:

Averigüe acerca del síndrome de Zellweger ¿Cuál es el origen de esta patología? Cuadro caracterisado por la presencia de Peroxisomas “vacios”, producto de la mutación de un gen que codifica la síntesis de una proteína perteneciente a la membrana de los Peroxisomas (involucrada en la incorporación de las enzimas oxidativas a la matriz). Los pacientes mueren al primer año de vida. Clínicamente se caracteriza por: hipotonía (tono anormalmente disminuido del músculo) severa, braquicefalia (cabeza con disminución anómala de su diámetro occipito frontal, lo que provoca una apariencia corta y ancha de la misma), hepatomegalia (hígado anormalmente grande), ictericia (coloración amarilla anormal de la piel) y quistes renales, macroscópicos a nivel cortical y microscópicos a nivel glomerular y tubular.

Mitocondrias Discuta la teoria endosimbiotica planteada por Lynn Margulis respecto al origen de mitocondrias y cloroplastos. Para explicar la complejidad de las Eucariotas Lynn Margulis propuso en 1968 la Teoría de la Endosimbiosis. Según esta hipótesis, hace unos 2500 millones de años la atmósfera ya contenía suficiente oxígeno como consecuencia de la fotosíntesis de las Cianobacterias, ciertas procariotas habrían adquirido la capacidad de usar el oxígeno para obtener energía y fueron fagocitados por células de mayor tamaño, sin que existiera una digestión posterior. Así la pequeña célula aeróbica se transformó en la mitocondria y esta asociación pudo conquistar nuevos ambientes. De forma análoga, procariotas fotosintéticso fueron ingeridos por células no fotosintéticas de mayor tamaño, y fueron los precursores de los cloroplastos. ¿Qué evidencia existe para demostrar esta hipótesis? • • • •

Las mitocondrias tiene su propio ADN, en una sola molécula continua como las de las procariotas Muchas de las enzimas de las membranas celulares de las mitocondrias se encuentran también en las membranas de las bacterias Las mitocondrias solo se forman por fisión binaria a partir de otras mitocondrias Varias especies de Cianobacterias viven dentro de otros organismos como plantas y hongos, lo que demuestra que esta asociación no es difícil de mantener

Margulis también explica por esta teoría la aparición de flagelos por simbiosis con células móviles o espiroquetas.

En las células eucarióticas una droga, la cicloheximida inhibe la síntesis de proteínas en el citoplasma y el cloramfenicol, un antibiótico, inhibe la síntesis de proteínas en la mitocondria. Accion de la ciclohexiamida: El complejo ribosomal posee dos sitios de unión o centros. El centro peptidil o centro P, donde se sitúa el primero aminoacil-ARNt y el centro aceptor de nuevos aminoacil-ARNt o centro A. El radical carboxilo (-COOH) del aminoácido iniciado se une con el radical amino (NH2) del aminoácido siguiente mediante enlace peptídico. Esta unión es catalizada por la enzima peptidil-transferasa. La Cicloheximida inhibe a la peptidil transferasa en la subunidad grande del ribosoma eucarionte

Accion del cloramfenicol: El cloramfenicol, inhibe la síntesis proteica, uniéndose a la fracción ribosomal 50 S. El cloramfenicol penetra fácilmente a las bacterias, por difusión facilitada, impidiendo que el extremo que contiene aminoácidos del RNAt, se ligue a los sitios de unión . El cloramfenicol es un inhibidor enzimático, inhibe a la peptidiltransferasa, y de esta manera, se impide la unión de cadenas peptídicas mientras la droga permanece ligada a los ribosomas. El cloramfenicol también puede inhibir la síntesis de enzimas mitocondriales de las células de mamífero, ya que los ribosomas mitocondriales son semejantes a los bacterianos (ambos son 70 S), en cambio los ribosomas citoplasmáticos son 80 S. Por esta razón el cloramfenicol no inhibe la producción citoplasmática de proteínas, a diferencia de la cilcohexiamida, pero si inhibe la producción de proteínas mitocondriales

Citosol ¿Cuál es la organización físico-química del citosol? El citosol es considerado como el verdadero medio interno intracelular y se extiende desde la envoltura nuclear hasta la membrana plasmática y llena el espacio no ocupado por el sistema endomembranoso , las mitocondrias, peroxisomas y otros organelos, representa un 50% del volumen del citoplasma y su pH es de 7.2 En el citosol existe una gran variedad de componentes, mediante técnicas fraccionamiento celular se obtiene las fracciones: nuclear, mitocondrial y microsómica y una fracción fluída (fracción soluble) que contiene los componenentes citosólicos Alli se detectan : • Inclusiones • Elementos del citoesqueleto • Gran número de enzimas y complejos enzimáticos • Moléculas que conducen señales dentro de la célula. • Componentes de la síntesis de proteínas: Ribosomas, ARNms

ARNt.

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Proteínas Chaperonas Proteasomas

Citoesqueleto Enumere tantas funciones de microtubulos como le sea posible Los microtubulos son filamentos del cito esqueleto que se hayan en casi todas las células eucariota, se caracterizan por su aspecto tubular y porque son notablemente rectilíneos y uniformes. Según su localización se clasifican en: - Citoplasmáticos, presentes en células en interfase - Mitóticos, correspondientes a las fibras del huso mitotico - Ciliares, localizados en el eje de los cilios - Centriolares, pertenecientes a los cuerpos básales y a los centríolos Los microtubulos citoplasmáticos son necesarios para el transporte de los organoides y las macromoléculas: Los microtubulos constituyen verdaderas vias de transporte por las que se movilizan macromoléculas y organoides, esta función es realizada gracias a dos proteínas motoras, la quinesina y la dineina.

La quinesina se desliza hacia el extremo [+] del microtubulo y la dineina al extremo [-]. Estas proteínas están compuestas por cuatro cadenas polipeptídicas, dos pesadas y dos livianas. Cada cadena pesada tiene un dominio globular y un dominio fibroso, el fibroso conecta con el material a transportar y el globular se une al microtubulo. Las vesículas transportadoras y los organoides se unen a la quinesina y dineina, a través de dos proteínas transmembranosas, la quinectina y dinectina respectivamente. La energía consumida por el transporte es otorgada por el ATP, luego de su hidrólisis por ATPasas presentes en las cabezas de las proteínas motoras.

Los microtubulos Citoplasmáticos contribuyen establecer la forma celular: Los microtubulos contribuyen al establecimiento de las formas que adquiere la célula, además mediante proteínas accesorias, mantiene al RE y al complejo Golgi en sus posiciones en el citoplasma, lo que determina la polaridad de la célula. Los microtubulos mitóticos movilizan a los cromosomas durante la mitosis y la meiosis. Las células en mitosis y meiosis poseen dos centrómeros en vez de uno y lo microtubulos citoplasmáticos que se observan en la interface son remplazados por los microtubulos mitóticos, llamados también fibras del huso mitótico. A diferencia de los citoplasmáticos los microtubulos mitoticos el extremo [-] no se haya bloqueado por la matriz centrosómica Los microtubulos Ciliares forman el eje de los cilios y los flagelos Los cilios son apéndices delgados que surgen de la superficie de diversos tipos celulares. Los de mayor longitud se llaman flagelos, cada uno esta compuesto por un eje citosolico (la matriz ciliar) envuelto por una prolongación de la membrana plasmática, en medio de dicha matriz, siguiendo el eje longitudinal del cilio, se encuentra un armazón filamentoso regular llamado axonema.

¿Qué son los filamentos intermedios? ¿Cuál es su organización estructural? Los filamentos intermedios son filamentos que tienen un diámetro de 10 nm, tiene un grosor menor que el de los microtubulos y mayor que el de los filamentos de actina. Forman parte de redes que conectan la membrana plasmática con la envoltura nuclear, alrededor de las cuales componen una malla continua. Dichas redes contribuyen al mantenimiento de la forma celular y establecen las posiciones de los organoides en el interior de la célula, pera la función principal de los filamentos intermedios es de índole mecánica de ahí que se encuentren mas desarrollados en las células sometidas a grandes tensiones. La composición química de los filamentos intermedios es diversa por los que se les agrupa en 6 diferentes tipos: • •

Laminofilamento Filamentos de Queratina

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Filamentos de Desmina Filamentos Gliales Neurofilamentos

Todos los filamentos muestran la misma organización estructura: Se trata de polímeros lineales cuyos monómeros son proteínas que presentan una estructura en la hélice α fibrosa (esto los diferencia de los microtubulos y los filamentos de actina, que poseen monómeros globulares).

Las proteínas fibrosas están integradas por una sucesión de secuencias idénticas de siete aminoácidos cada una, lo que permite combinarse entre si lado con lado y componer dimeros lineales.

En virtud de que estos dimeros vuelven a combinarse se generan tetrámeros.

Los tetrámeros se conectan por sis extremos y dan lugar a estructuras lineales llamadas protofilamentos.

Ocho Protofilamentos se adosan por sus troncos hasta componer una suerte de tubo de 10 nm de grosor, el filamento intermedio.

A pesar de las diferencias entre monómeros de distintas clases de filamentos intermedios, todos se organizan de la forma que se acaba de describir.

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