Hemoglobina

HEMOGLOBINA La hemoglobina (Hb) es una heteroproteína de la sangre, de peso molecular 68.000 (68 kD), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en mamíferos, ovíparos y otros animales. La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno. El grupo hemo se forma por: 1. Unión de la Succinil CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del acido cítrico) a un aminoácido glicina formando un grupo pirrol. 2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la Protoporfirina IX. 3. La protoporfirina IX se une a una molécula de hierro ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.

Grupo Hemo Cuando la hemoglobina está unida al oxígeno, se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo o escarlata intenso característico de la sangre arterial. Cuando pierde el oxígeno, se denomina hemoglobina reducida, y presenta el color rojo oscuro o bordó de la sangre venosa (se manifiesta clínicamente por cianosis). •

Reacción paso a paso:

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Reacción total:

Tipos de hemoglobina •

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Hemoglobina A o HbA es llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinas alfa y dos globinas beta. Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento, formada por dosglobinas alfa y dos globinas delta, que aumenta de forma importante en la beta-talasemia, al no poder sintetizar globinas beta. Hemoglobina s: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la Anemia de Células Falciformes. Afecta predominantemente a la población afroamericana y amerindia. Hemoglobina t Hemoglobina f: Hemoglobina característica del feto. Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que se encuentra unida al oxígeno normalmente ( Hb+O2) Metahemoglobina: Hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado férrico, Fe (III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no se une al oxígeno. Se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, la cual mantiene el hierro como Fe(III). La metahemoglobina también se puede producir por intoxicación de nitritos, porque son agentes metahemoglobinizantes. Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina unida al CO2 después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2). Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el Oxígeno por la Hb desplazándolo a este fácilmente produciendo hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO). Hemoglobina glucosilada: presente en patologías como la diabetes, resulta de la unión de la Hb con carbohidratos libres unidos a cadenas carbonadas con funciones ácidas en el carbono 3 y 4. Mioglobina: Hemoglobina presente en el músculo.

También hay hemogloblinas de los tipos: Gower 1, Gower 2 y Portland. Estas sólo están presentes en el embrión. Son valores de referencia: Para Hombres: 16,0 ± 2,0. Para Mujeres: 14,0 ± 2,0.

La hemoglobina es uno de los derivados nitrogenados de la ferroprotoporfirina. es una proteína conjugada que contiene las proteínas básicas incoloras, las globinas y ferroprotoporfirina o hem (el cual consta de una parte orgánica y un átomo de hierro). Esta proteína es la encargada de transportar el O2 en la sangre, por poseer el grupo hem, es similar a la mioglobina. Estructura Primaria Las hemoglobinas de todos los mamíferos tienen un peso molecular aproximado de 65.000 y en esencia son tetrámeros, que constan de 4 cadenas péptidas, cada una de las cuales esta unida a un grupo hem. Las moléculas de hemoglobina se forman por combinación de dos subunidades de una cadena peptídica llamada  y dos de  donde las cadenas polipeptídicas están constituidas por eslabones de aminoácidos (AA) denominados residuos; conteniendo 141 residuos la cadena  y 146 la cadena  . Todo ser humano es capaz de sintetizar (genéticamente) e introducir en la hemoglobina cuatro cadenas polipéptidas designadas  ,  ,  y  . Con escasas excepciones las moléculas de HB se forman por la combinación de dos cadenas  con dos  o  . La HB de una persona adulta normal se designa por HB A =  2A  2A y de igual forma, la HB fetal es HB A =  2A  2F Las cadenas  ,  ,  contienen todas ellas 146 unidades que se asemejan mucho entre sí en la secuencia de AA, hay solo 39 residuos de AA diferentes entre las cadenas  y  y solo 10 entre  y  . La cantidad de AA se puede determinar por métodos químicos o enzimáticos. Reactivos químicos: SANGER: Emplea 2,4 Dinitrofluorobenceno (DNF), en solución ligeramente alcalina y a temperatura ambiente, este pasa a ser parte del polipéptido en el N terminal, posteriormente este se hidroliza, quedando el dinitrofenil aminoácido de color amarillo y los otros aminoácidos en estado libre. Después estas se separan cromatográficamente para su identificación. • EDMAN: Se hace reaccionar la hemoglobina con fenilisotiosianato que se combina con el grupo  amino libre de la Valina, posteriormente se coloca el péptido con ácido diluido y frió, lo que separa la Valina de la cadena principal y lo convierte en un derivado de la feniltiovidantoina mas el péptido del nuevo nterminal de la Leucina. • BROMURO DE CIANOGENO: Separa los enlaces peptídico por el lado carboxilo de los residuos de metionina dejando nuevas unidades peptídicas. •

CLORURO DE DABSILO: Se utiliza para marcar el péptido que después se hidroliza con HCl, se identifica por sus características cromatograficas. Suele utilizarse el cloruro de babsilo porque forma derivados altamente coloreados que se detectan con alta sensibilidad. Este reacciona con el amino libre de una amina para formar un derivado sulfoamidico, que resulta estable en las condiciones que permite hidrolizar los enlaces peptídico. •

Reactivos enzimaticos: TRIPSINA: La tripsina es un enzima proteolitica del jugo intestinal. Hidroliza los péptido por el lado carboxílico de los residuos de Argina y Lisina tanto la tripsina como el Bromuro de Cianógeno (CNBr) son más efectivos para péptido de más de 50 residuos. • CARBOPÈPTIDASAS: Hidroliza al enlace peptídico en que interviene el residuo terminal COOH, de esta manera se determina el aminoácido, que se libera por acceso de la carboxipeptidasa sobre el polipéptido. Conociendo los residuos amino y carboxilo terminal se establecen puntos de referencia importantes en la secuencia de aminoácidos. • AMINOPEPTIDASA: Hidroliza al enlace peptídico en que interviene el residuo terminal NH2. •

Se realizó el análisis de las cantidades relativas de aminoácidos en la cadena de  en 24 AA (de AA 36 al AA 59) - Ver anexo 1 – COMPOSICION QUIMICA GRUPO - R

IONIZACION DEL GRUPO -R

Acidos

20.83 %

Hidroxilados 16.66%

Acidos

12.50%

Básicos

8.30 %

Azufrados

Básicos

8.33%

Imino

12.60 %

Aromáticos 16.66%

Neutros

79.17 %

Alifático

20.83 %

Polaridad

4.16%

Importancia Nutricional

Polar

58.30 %

Esenciales

41.60%

No Polar

41.60 %

No esenciales 58.30%

Variación genética de la estructura de la HB: Muchas mutaciones dan lugar a un cambio en la secuencia de aminoácidos de las proteínas. Algunas HB anormales (actualmente se conocen unas 42 de la HBA) se les ha logrado establecer las sustituciones de aminoácidos. En cada caso, la producción de la proteína variante se debe a una mutación puntual que representa la alteración mínima en el gen (cistron) y ésta es heredada de forma mendeleiana, siendo diferentes los cistrones para las cadenas alfa y beta y probablemente localizados en cromosomas diferentes. En la sección estudiada en este análisis estructural, solo hay dos posibles HB anómalas •

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Tipo HB Posición Residuo en

GGalveston  43 KIbadan

 46

HBA

Mutante

Glu

Ala

Gli

Glu

Estructura Secundaria La orientación de las cadenas polipeptídicas puede ser completamente extendida ( que no es muy común ), por lo que es mejor clasificarlas como a) alfahélice, b) hoja plegada, c) al azar. El porcentaje de contenido de alfahélice en las proteínas globulares es bastante variable (0 – 90%), en el caso de la HB su contenido es de un 75%. Existen dos factores (o mas bien aminoácidos que pertenezcan a la cadena polipeptídica) que pueden interrumpir la orientación helicoidal: (1) presencia de prolina la cual provoca una torsión de la cadena y, (2) la presencia de fuerzas electrostáticas localizadas de repulsión debido a un conjunto de grupos –R cargados positivamente (lisina y argina), o negativamente (ac- glutámico y aspártico). – Ver anexo 2a-. En la cadena polipeptídica seleccionada ( 36-59), desde el AA 36 al 42 encontramos una estructura que se forma al enrollarse helicoidalmente sobre si mismo, se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el –C = O de un AA y el –NH. Del AA 43 al 52, se forma una estructura de hoja plegada, la cual se identifica por que no forma una hélice sino una cadena en forma de zigzag. Del AA 53 al 53 encontramos una estructura helicoidal. Estructura Terciaria La HB es casi esférica (globular), con un diámetro de 55 A, las cuatro cadenas están empaquetadas conjuntamente en disposición tetraédrica (ver anexo 2b). Los grupos Hemo, están localizados en unas oquedades cercanas al exterior de la molécula, uno en cada subunidad. Los 4 lugares de unión del oxígeno están separados, la distancia entre los dos átomos de Fe más próximos es de 25 A e

inclinados con ángulos diferentes. Cada grupo hemo se encuentra enterrado parcialmente rodeado por grupos -R Hidrofóbicos. Este se halla unido a la cadena polipeptídica mediante un enlace coordinado del átomo de Fe con la HIS (histidina), mientras el otro enlace de coordinación del Fe se halla disponible para el transporte del oxigeno. Existe una gran cantidad de residuos hidrofílicos en la superficie de la cadena, pero el centro de la  - hélice es especialmente hidrofóbico. Como en todas las proteínas existe una naturaleza anfipática, la cual hace que existan diferentes regiones que presenten mayor o menor polaridad, esto depende de los tipos de residuos que compongan la región. También existen fuerzas Vander Walls, aquellos que poseen un componente electrostático que se presentan cuando dos regiones apolares se encuentran lo suficientemente cerca para que se forme la fuerza entre los dipolos instantáneos o débiles (determinados residuos) y entre ellos producen un campo eléctrico, igualmente, las interacciones electrostáticas o puentes salinos, que se presentan cuando algunos iones se encuentran cercanos a la proteína y modifican el campo eléctrico, son importantes ya que estos dan estabilidad a la forma de la HB. Por último en la estructura de la HB no hay enlaces de tipo S-S, ya que los residuos Cys (cistina), no son comunes en la cadena  aunque en la  si hay; pero no es posible que se establezcan este tipo de enlaces entre las cadenas  y  de las globinas. Cada cadena  está en contacto con las cadenas  , sin embargo, existen pocas interacciones entre las dos cadenas  o entre las dos cadenas  entre sí. Estructura Cuaternaria La Estructura cuaternaria modula las actividades biológicas de las proteínas. Tanto las proteínas transportadores (hemoglobina), como las enzimáticas (A,T, CASA) pierden buena acción específica al fraccionarla en subunidades. La proteína íntegra al realizar la catálisis propia, admite una regulación en su actividad es decir puede frenarse o acelerarse, en respuesta a metabolitos concretos que pueden ser el propio sustrato o distintos modulars alostericos, las propiedades alostéricas de la HB se producen por la interaccion de las subunidades diferentes. La unidad funcional de la HB es un tetramero que consta de dos clases de cadenas polipeptídicas. La hemoglobina está clasificada dentro del grupo de las proteínas conjugadas ya que además de tener o poseer aminoácidos contiene además una proporción

significativa del grupo prostético hem pues cada cadena del tetrámero está asociada a uno de estos. En el caso de la estructura de HB se presenta el tercer caso que es el de los monómeros defunción análoga pero de estructura diferente de tal manera que no se pueden sustituir unos por otros sin ciertas restricciones. La asociación de diferentes tipos de globinas origina las diferentes especies tetraméricas de la HB siendo HBA 2  2, HBA2  2  2, HBF 2 2. Se conocen como hemoglobinas anormales como la HB 4 o la HBBartz que es la  4 con cuatro monómeros idénticos pero son funcionalmente inferiores a las antes mencionadas. En este caso no son posibles estructuras intermedias con estructura impar de monómeros de cada clase, ejemplo (  3 ) Cuando se produce la oxigenación de la desoxihemoglobina, no hay variación alguna de la estructura terciaria; pero cuando se une el O2 a los grupos hemo de esta, las subunidades  ,  que permanecen rígidas, cambian ligeramente de posición, aproximándose entre sí lo que presenta un cambio de la estructura cuaternaria. Existen dos clases de regiones de contacto entre las cadenas  y  . Uno de los tipos de contacto es ( 1 2) que es idéntico al ( 2 1); el otro tipo es ( 1 1) y ( 2 2). La estructura cuaternaria de la desoxiHB se denomina forma T tensa o tirante; la oxiHB forma R relajado. El átomo de hierro arrastra con él la histidina proximal cuando se introduce en el plano de la porfirina. Este movimiento de la histidina F8 provoca una alteración de la estructura hélice F y en los acodamientos EF y FG. Estos cambios conformacionales se transmiten a las interfases de las subunidades ocasionando la ruptura de los enlaces salinos intercatenarios lo que provoca que la proteína cambie a la forma R. Esta estructura cuaternaria le confiere propiedades adicionales extraordinarias (ausentes en la hemoglobina) que la adaptan a sus papeles biológicos únicos y permiten una regulación precisa de sus propiedades. Las fuerzas que mantienen unidas las cadenas peptídicas para dar una estructura cuaternaria suelen ser de tipo fisicoquímico (asociación hidrofóbica), y el ensamblaje de monómeros se realiza expontáneamente, ocurre así la ordenación cuaternaria adoptada, representa un mínimo de energía libre para la molécula.

GLOBULINA Las globulinas son un grupo extremadamente importante de proteínas simples. Tanto las enzimas como los anticuerpos están compuestos de globulinas. Se dispersan parcialmente en agua y en soluciones salinas diluidas. Como las albúminas, las globulinas se coagulan fácilmente al calentarse. Muchas globulinas de diferentes tipos se encuentran en la sangre. Estas proteínas de la sangre unen y transportan varias moléculas a través de ella. Otras globulinas de la sangre hacen parte de las inmunoglobulinas que atacan y neutralizan las proteínas extrañas que entran en el sistema vascular. Las globulinas son un grupo de proteínas insolubles en agua que se encuentran en todos los animales y vegetales. Entre las globulinas más importantes destacan las seroglobulinas (de la sangre), las lactoglobulinas (de la leche) las ovoglobulinas (del huevo), la legumina, el fibrinógeno, los anticuerpos (α-globulinas) y numerosas proteínas de las semillas. Las globulinas son un importante componente de la sangre, específicamente de plasma. Estas se pueden dividir en varios grupos. Principales grupos de globulinas • • •

- Globulinas Alfa 1 y 2. - Globulinas Beta. - Globulinas Gamma.

Algunas de las siguientes globulinas, son clasificadas como "Reactante de Fase Aguda". Esto quiere decir que son proteínas que van a aumentar o disminuir su concentración en el plasma, a partir de los procesos inflamatorios o infecciósos; Y que nos van a servir para determinar ciertas patologías. Globulinas Alfa 1: •

Alfa 1 o Anti Tripsina: es la encargada de controlar la acción de las enzimas Lisosomales.

Nota: es reactante de fase aguda. •

TBG: se encarga de fijar la hormona tiroidea. La cual transporta T3 y T4.

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Alfa 1 Glucoproteína Ácida: también conocida como orosomucoide, es un reactante de fase aguda sintetizado en el hígado como respuesta a la inflamación y daño del tejido.

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RBP: esta es la hormona fijadora de retinol, la cual transporta vitamina "A". Normalmente es asociada a la Pre Albúmina.

Globulinas Alfa 2 El grupo de las golbulinas alfa 2 está compuesto por las siguientes: •

Macroglobulina (alfa 2): la función primordial de esta es neutralizar las enzimas proteoliticas.

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Haptoglobina: es la encargada de fijar la Hb plasmatica de los eritrocitos, y la transporta al hígado para que no sea excretada en la orina.

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Ceruloplasmina: transporta y fija el 90% de cobre sérico.

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Eritropoyetina: sintetizada en el riñón ante una Hipoxemia. Es la resposable de la formación de eritrocitos y plaquetas.

Globulinas Beta •

Hemopexina: es la que fija y transporta el Hemo de la Hb hacia el hígado.

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Transferrina: transporta Hierro del intestino a depositos de ferritina en diferentes tejidos, y de aquí a donde se necesiten.

Nota: es un Reactante de fase aguda. •

Complejo C3 del Complemento: son proteínas séricas que actuan en inmunidad inespecifica provocando la lisis de distintas bacterias.

Globulinas gamma •

Corresponden a las Inmunoglobulinas sericas o anticuerpos (IgA, E, G, M)

ALBÚMINA

Una molécula de albúmina albergando seis ácidos palmíticos. Las albúminas son proteínas globulares que están dispersas en agua y se coagulan al calentarse. Ayudan al transporte de las sustancias hidrofóbicas a través del cuerpo y forman parte de la estructura de las moléculas que transportan los lípidos a través del entorno aacuoso de la sangre. Las albúminas también regulan la presión osmótica de la sangre. La albúmina es una proteína que se encuentra en gran abundancia en el plasma sanguíneo, siendo la principal proteína de la sangre. Es sintetizada en el hígado. La concentración normal de albúmina en la sangre humana oscila entre 3,5 y 5,0 gramos por decilitro, y supone alrededor del 50% de la proteína plasmática. El resto de proteínas presentes en el plasma se llaman en conjunto globulinas. La albúmina es fundamental para el mantenimiento de la presión oncótica, necesaria para la distribución correcta de los líquidos corporales entre el compartimento intravascular y el extravascular, localizado entre los tejidos. La albúmina tiene carga eléctrica negativa. La membrana basal del glomérulo renal, también está cargada negativamente, lo que impide la filtración glomerular de la albúmina a la orina. En el síndrome nefrótico, esta propiedad es menor, y se pierde gran cantidad de albúmina por la orina. Debido a que pequeños animales como por ejemplo las ratas, viven con una baja presión sanguínea, necesitan una baja presión oncótica, también necesitan una baja cantidad de albúmina para mantener la distribución de fluidos. Si efectuamos una electroforesis de las proteínas del suero a un pH fisiológico, la proteína albúmina es la que más avanza debido a su elevada concentración de cargas negativas. (Esto siempre y cuando obviemos la pequeña banda llamada prealbúmina, que la precede.)

Funciones de la albúmina • • • • • • • • •

Mantenimiento de la presión oncótica. Transporte de hormonas tiroideas. Transporte de hormonas liposolubles. Transporte de ácidos grasos libres. (Esto es, no esterificados) Transporte de bilirrubina no conjugada. Transporte de muchos fármacos y drogas. Unión competitiva con iones de calcio. Control del pH. Funciona como un transportador de la sangre y lo contiene el plasma

Causas de la deficiencia de albúmina • • • • •

Cirrosis hepática: Por disminución en su síntesis hepática. Desnutrición. Síndrome nefrótico: Por aumento en su excreción. Trastornos intestinales: Pérdida en la absorción de aminoácidos durante la digestión y pérdida por las diarreas. Enfermedades genéticas que provocan hipoalbuminemia, que son muy raras.

Tipos de albúmina • • •

Seroalbúmina: Es la proteína del suero sanguíneo. Ovoalbúmina: Es la albúmina de la clara del huevo. Lactoalbúmina: Es la albúmina de la leche.

SARCÓMERO

S = sarcómero, A = banda-A, I = banda-I, H = zona-H, Z = línea-Z, M = línea-M La sarcómera es la unidad anatómica y funcional del músculo. Esta formada de actina y miosina. La contracción del músculo consiste en el deslizamiento de los miofilamentos de actina sobre los miofilamentos de miosina. En la sarcómera pueden distinguirse los filamentos de actina (filamento fino) que nacen de los discos Z, donde existe la actinina que es la proteína que une la actina y la titina, esta última es una proteína elástica (la más grande del organismo). La titina posee dos funciones: •

mantiene a la miosina en su posición y, debido a que tiene una parte elástica,

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actúa como resorte recuperando la longitud de la miofibrilla después de la contracción muscular.

COMPOSICION DE LA SARCOMERA. 1. Filamentos gruesos. Compuestos por MIOSINA. 2. Filamentos delgados. Compuestos por 3 tipos de proteínas: ACTINA, TROPOMIOSINA y TROPONINA. Aparecen en todo el sarcómera, excepto en la banda H. 3. Filamentos elásticos. Compuestos por TITINA. Van desde la banda Z hasta los filamentos gruesos. 1. FILAMENTOS GRUESOS. LA MIOSINA. Constituidos por distintas unidades de miosina. Se apilan de manera que las cabezas están orientadas hacia un lado o hacia el otro. Esto quiere decir que va a existir una polaridad. Para anclar los filamentos tenemos el disco Es una proteína compuesta de 6 cadenas polipeptídicas.

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2 cadenas ligeras efectivas. LC1. 2 cadenas ligeras reguladoras. LC2. 2 cadenas pesadas, que van a tener dos dominios: Un dominio amino terminal y un dominio carboxilo terminal.

-En el dominio carboxilo terminal, estas 2 cadenas alfa-hélice se enrollan entre sí, formando un bastón. - En el dominio amino terminal, se forma una estructura globular donde se van a unir la LC1 y la LC2. - En las cadenas pesadas se encuentra la bisagra y el pivote (permite el movimiento) que es la más cercana a las zonas globulares. FUNCIONES. Para ver su funcionalidad tenemos que romper la miosina. La ruptura se produce mediante la acción de dos enzimas: La TRIPSINA y la PAPAINA. Miosina + tripsina

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LMM. Meromiosina ligera. Zona que permite que se vayan alineando distintos fragmentos de miosina. HMN. Meromiosina pesada.

HMN + papaína •

S1. Fragmento globular. Se le atribuye toda la actividad que presenta la miosina. Es donde se unen los filamentos delgados. Por un lado va a contener los aminoácidos con capacidad de ATPasa propia de la miosina. H+ ATP

ADP + Proteína (Fosfato) H2O

ENERGIA

Hidrólisis de ATP •

S2. Va desde el pivote a la bisagra, no tiene función específica.

2. FILAMENTOS DELGADOS. Compuestos por: a. ACTINA. •

Cuando tenemos fuerzas iónicas bajas es una proteína monomérica de tipo globular, también se llama actina G.

Funciones: •

• •

ATPasa, la energía que se obtiene no se utiliza para el proceso de la contracción muscular sino que sirve para el mantenimiento (formación y destrucción) de los filamentos delgados. Restos de unión a la miosina. En un nivel fisiológico, cuando tenemos fuerzas iónicas altas, la actina se polimeriza (se unen con distintas moléculas de actina-G, en total 13 moléculas) en forma de cuentas de collar. Se obtiene un polímero de estructura fibrosa denominado actina-F.

Funciones: •

• •

La actina-F es la unión de 13 moléculas de actina G, que han dejado de tener forma globular a forma lineal, es decir, fibrosa en las cuales esta enmascarada las actividades ATPasa. Siguen existiendo los aminoácidos implicados en la unión a las cabezas de miosina. Cuando se unen la actina F y las cabezas de miosina se nos forma el filamento decorado (en una visión por el microscopio eléctrico, se ven formas en punta de flecha).

b. TROPOMIOSINA. Es un dímero, pero tiene dos subunidades distintas, se asocia a cada uno de los monómeros de la actina, que nos va formando una hebra en forma de alfa-hélice. c. TROPONINA. Esta constituida por tres proteínas distintas: •

Troponina T (TNT). Proteína que se una a la molécula de tropomiosina. Mantiene contacto con los otros tipos de Troponina (TNI y TNC).

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Troponina I (TNI). Esta unido a la actina, en una posición que bloquea los centros de unión que existían en la actina para la miosina. Sobre todo en situación de músculos relajados.

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Troponina C (TNC). Es una proteína que tiene dos dominios, uno de ellos, sería el correspondiente al amino terminal y el otro al carboxilo terminal. En cada uno de los dominios existen dos centros de unión al Ca2+, en estado relajado. Cuando el Ca2+ disminuye solo están cubiertos los centros de unión en el carboxilo terminal y vacíos los del amino terminal. Cuando el Ca2+ aumenta se llenaran también los centros del amino terminal y los centros del carboxilo terminal durante la contracción.

3. FILAMENTOS ELASTICOS. LA TITINA Es una proteína fibrosa, es la más larga que se conoce (a nivel de proteínas). Actúa como un muelle. Tiene una secuencia de aminoácidos que permite que se produzcan contracciones y que se relaje en cuanto finaliza la contracción muscular. Va desde la línea Z hasta el filamento grueso y esta rodeando a las cabezas de miosina. Cuando se produce la contracción muscular permite que se nos deslicen los filamentos gruesos sobre los filamentos delgados. LA CONTRACCIÓN EN EL MUSCULO ESQUELETICO. Tiene que existir un desplazamiento de los filamentos gruesos, sobre los filamentos delgados. A este modelo de contracción, se le denomina modelo de los filamentos deslizantes. Se acorta la banda I y la estría H, de manera que sin acortarse el tamaño de los filamentos delgados y gruesos, se produce una disminución en el tamaño de la banda I y en el tamaño de la estría H. No se produce modificación en el tamaño de la banda A. en estado relajado se vuelve a los tamaños iniciales de las bandas. •

Para que se produzca este deslizamiento necesitamos energía en forma de ATP.