Fisiologia Humana Tresguerres Booksmedicos.org

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CUESTIONARIO: 1. ¿En qué parte del tubo digestivo se inicia la digestión de las proteínas? R= La digestión de las proteínas comienza en el estómago, donde la pepsina convierte las proteínas de los alimentos en polipéptidos más pequeños. 2. ¿Qué es la grenetina y diga si tiene valor biológico? R= La grenetina en general, contiene 85% de proteínas, 12% de agua y de 1 a 2% de sales. La sales minerales aportan al organismo una gran cantidad de aminoácido, principalmente la glicina; un anti-inflamatorio que, una de sus propiedades, es que contribuye a la reparación de tejidos. La grenetina hace que la gelatina cuaje al estar a 18°C o menos, y que poco a poco se convierta en una mezcla acuosa si se calienta a 27°C o más. El colágeno es una proteína fibrosa que se encuentra en el tejido conjuntivo de la grenetina y se extrae de la piel de las vacas y los cerdos. 3. ¿Qué es un zimógeno y como se activa? Un zimógeno o proenzima es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar la catálisis. En ese momento, el zimógeno pasa a ser una enzima activa. El cambio bioquímico suele ocurrir en un lisosoma, donde una parte específica de la enzima precursora se escinde del resto para activarla. 4. ¿Cuál es el órgano que regula la concentración de aminoácidos en la sangre? R=Hígado 5. ¿Cuáles son las endopeptidasas más importantes para el cuerpo humano? R= Se caracterizan porque hidrolizan uniones peptídicas del interior de la cadena polipeptídica (es decir, no liberan los aminoácidos terminales) Las endopeptidasas más importantes son la pepsina, la tripsina y la quimotripsina 6. ¿De qué manera se convierte el pepsinógeno en pepsina? R= El pepsinógeno se convierte en pepsina por acción de la extrema acidez del jugo gástrico, y por un proceso autocatalítico en el que la propia molécula de pepsina cataliza la conversión del zimógeno en la enzima activa. También se realiza autocatálisis en la conversión del tripsinógeno y el quimotripsinógeno en tripsina y quimo-tripsina, respectivamente. Además, la enzima enterocinasa, sintetizada en las células de la pared intestinal, cataliza la conversión de tripsinógeno en tripsina, y ésta la de quimotripsinógeno en quimotripsina.

7. ¿Cuáles son los zimógenos que se secretan en el intestino y como se activan? R= Las proteasas producidas por las células del epitelio intestinal completan la conversión de proteínas ingeridas en aminoácidos. Las aminopeptidasas son exopeptidasas producidas por las células intestinales separan un aminoácido alavés del extremo n terminal de los péptidos. Dipeptidasas y tripeptidasas se relacionan con las células intestinales para producir aminoácidos a partir de y dipeptidos y tripeptidos. 8. ¿Cómo se absorben los aminoácidos en el intestino? R= Los aminoácidos son absorbidos por las células del epitelio intestinal y liberados a la sangre por dos tipos de sistema de transporte, por lo menos 8 proteínas portadoras distintas transportan diferentes grupos de aminoácidos. Sistema portador de sodio-aminoácido varios sistemas de transporte implica la captación por la célula de un ion sodio y un aminoácido por la misma proteína portadora en la superficie luminal son (ejemplos los sistemas A, ASC, N y B) El ion sodio es bombeado desde la célula hacia la sangre por NA y K ATPasa Mientras que el aminoácido viaja por favor de su gradiente de concentración a la sangre Así el transporte de aminoácidos desde la luz intestinal hacia la sangre es impulsada por la hidrólisis de ATP (transporte activo secundario) El sistema de L de transporte de aminoácidos no depende de con transporte de sodio el sistema L transporta aminoácidos de cadena ramificada y aromáticos y se aprovecha en tratamiento de fenilcetonuria. Bibliografía:

Ferrier R. Denise. (2017). LIR. Bioquímica. México: Wolters Kluwer. Lieberman. Michael. (2018). Bioquímica médica básica. México: Wolters Kluwer. Peña P. (1988). Bioquímica. México: Limusa.

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