Enzim.perawat Pptx

By Ani Riyani S

Pengertian Enzim Enzim adalah biokatalisator Merupakan protein spesifik Terdiri dari apoenzim dan koenzim / gugus

prostetik, disebut dengan sebutan holoenzim Substrat adalah senyawa yang dapat diubah oleh enzim Produk adalah hasil reaksi enzim

Tata nama Enzim  Penamaan secara trivial, yang bersifat tidak

informatif, misalnya ; ptyalin, pepsin, tripsin dll. atau berdasarkan nama substrat yang menjadi sasaran kerja enzim dengan penambahan akhiran – ase. Misalnya : ◦ Enzim yang mengkatalisis pati (amilum) diberi nama amilase. ◦ Enzim yang mengkatalisis lemak (lipos) diberi nama lipase. ◦ Enzim yang mengkatalisis protein diberi nama proteinase  Atau diberikan nama sesuai dengan tipe reaksi kimia, Misalnya : dehidrogenase, oksidase,

Tata nama Enzim Nama sistematik atau Sistem

Tatanama IUB (The International Union of Biochemistry) didasarkan atas tipe reaksi kimia dan mekanisme reaksi, dapat menyatukan informasi dari berbagai bidang metabolisme yang berlainan.

Ciri-ciri Utama sistem IUB 1. Jenis-jenis reaksi dan enzim yang mengkatalisisnya membentyuk 6 klas dan masing-masing kelompok mempunyai 4 – 13 subklas. 2. Nama enzim terdiri dari 2 bagian.Nama pertama menunjukkan substratnya. Nama kedua yang berakhir dengan akhiran –ase, menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis.

3. Informasi tambahan (bila diperlukan untuk menjelaskan reaksi), dapat dituliskan dengan tanda kurung di bagian akhir. 4. Setiap enzim mempunyai nomor code (EC) yang menandai tipe reaksi berkenaan dengan klas (digit pertama), subklas (digit kedua) dan subsubklas (digit ketiga). Digit keempat adalah untuk enzim spesifik.

Contoh Misalnya EC.2.7.1.1, menyatakan klas 2 (transferase), subklas 7 (transfer fosfat), subsubklas 1 (suatu fungsi alkohol sebagai aseptore fosfat). Digit terakhir menunjukkan heksokinase atau ATP: D-heksosa 6fosfotransferase, yaitu enzim yang mengakatalisis pengalihan / transfer fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon 6 molekul glukosa.

Klasifikasi enzim berdasarkan IUB Oksido-reduktase, Yaitu enzim yang berperan dalam reaksi oksidasi-reduksi, misalnya : Alkohol:NAD oksido reduktase (alkohol dehidrogenase). Mengakatalisis reaksi : alkohol + NAD

aldehid/keton + NADH

b. H2O2 : H2O2 oksido reduktase (katalase) Mengkatalisis reaksi : H2O2 + H2O2 O2 + 2 H2O

2. Transferase Yaitu enzim yang berperan dalam mengkatalisis pemindahan gugus. Golongan ini terbagi menjadi : d. Asil transferase, Misalnya : Asetil CoA : kolin asetil transferase (kolin asil transferase) Mengkatalisis reaksi : Asetil-CoA + kolin CoA + asetil-kolin

b. Fosfo transferase Misalnya : ATP : D-heksosa-6-fosfo transferase (heksokinase) Mengakatalisis reaksi : ATP + D-heksosa ADP + D-heksosa-6fosfat

3. Hidrolase Yaitu enzim yang berperan dalam proses hidrolisis. Misalnya : Asil kolin : asil hidrolase (pseudokolinesterase) Mengkatalisis reaksi : Asil kolin + H2O kolin + asam

4. Liase Yaitu enzim yang berperan mengakatalisis reaksi adisi (memecahkan ikatan rangkap) Misalnya : L-malat hidroliase (fumarase) Mengkatalisis reaksi : L-Malat Fumarat + H2O

5. Isomerase Yaitu enzim yang mengkatalisis perubahan isomer. Misalnya : D-gliseraldehida-3-keto isomerase (triosa fosfat isomerase) Mengkatalisis reaksi :

D-gliseraldehida-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat

6. Ligase Yaitu enzim yang mengkatalisis penggabungan 2 senyawa dengan diikuti pemecahan ikatan pirofosfat pada ATP. Misalnya : Asetil-CoA:CO2 ligase (ADP) (Asetil-CoA karboksilase) Mengakatalisis reaksi : ATP + Asetil-CoA + CO2 ADP + Pi + Malonil-CoA

Persamaan enzim dengan katalisator Dapat mempercepat reaksi Melakukan kerja secara spesifik Dibutuhkan hanya dalam jumlah kecil Tidak ikut bereaksi dan di akhir reaksi

dikeluarkan kembali

Perbedaan enzim dengan katalisator ENZIM Zat organik Mempunyai gugus aktif

KATALISATOR Zat anorganik

Tidak mempunyai gugus aktif Mengkatalisis reaksi Mengkatalisis reaksi biokimia kimia biasa Dipengaruhi oleh kondisi Tidak mudah tertentu seperti pH, dipengaruhi oleh kondisi suhu, inhibitor dll. tertentu Sangat selektif Tidak begitu selektif

PERANAN ENZIM  Suatu reaksi kimia dapat berlangsung

karena molekul pada waktu tertentu mengalami keadaan aktif dimana energi molekul tersebut berada dalam keadaan “energi pengaktifan”  Fungsi katalisator adalah mempercepat reaksi kimia dengan cara menurunkan energi bebas pengaktifan, dimana katalisator bergabung dengan reaktan sehingga dihasilkan keadaan transisi yang mempunyai energi bebas lebih rendah dari pada keadaan transisi tanpa katalisator. Setelah hasil reaksi terbentuk dalam bentuk produk, katalisator

Peranan Enzim  Keadaan transisi 2 energ i beba s

•Keadaan awal

1

3 4 •Keadaan akhir

kelangsungan reaksi

Keterangan 1. energi bebas pengaktifan dengan

menggunakan katalisator 2. energi bebas pengaktifan tanpa menggunakan katalisator 3. energi bebas pengaktifan dengan menggunakan katalisator (reaksi kebalikan) 4. Perubahan energi bebas dari reaksi keseluruhan.

Reaksi Enzim E+S

ES

E+P

E : Enzim S : Substrat ES: Kompleks Enzim Substrat P : produk

Persamaan Michaelis-Menten Adalah persamaan yang menyatakan hubungan

antara laju reaksi dengan konsentrasi substrat :

V = V max [S] Km + [S] V = laju reaksi V max = laju reaksi maksimum, didapat bila [S] cukup besar sehingga semua enzim terikat pada substrat. [S] = konsentrasi substrat Km = Konstanta Michaelis-menten

Persamaan LineweaverBurk Bila [S] besar maka Km dapat diabaikan,

sehingga persamaan menjadi : V = V max Jika V = ½ V max, maka didapat [S] = Km dan akan didapat reaksi yang konstan : V

V = ½ V max

[S] = Km

[S]

Dari Persamaan Michaelis-menten dapat

diturunkan persamaan :

V = V max [S] Km + [S] 1 = Km + 1 + V Vmax [S] Vmax

1 = Km + [S] V Vmax [S] 1

1 = Km + V Vmax Vmax Persamaan Lineweaver -Burk

[S] [S]

Persamaan Lineweaver-Burk Dari persamaan tersebut didapat : Hampir seluruh reaksi biologis naik 2 kali dengan pertambahan suhu 10°C dan menjadi setengahnya bila suhu turun 10°C. Perbandingan yang tepat dalam perubahan kecepatan untuk setiap kenaikan temperatur 10 °C disebut Q10 (koeffisein temperatur). Laju reaksi berbanding lurus dengan konsentrasi senyawa dalam keadaan transisi.

Teori Mekanisme Reaksi Enzim 1.

Teori kunci dan anak kunci (Lock and Key). Teori ini menyatakan bahwa bentuk konformasi bagian aktif dari enzim adalah khusus sehingga substrat dengan bentuk yang khusus pula yang dapat masuk pada bagian aktif tersebut, seperti sepaang kunci an anak kunci.

2.

Teori Induced-fit Teori ini menyatakan bahwa perubahan konformasi molekul enzim terjadi untuk menyesuaikan dirinya dengan bentuk molekul substrat. Kompleks yang terjadi antara enzim dengan substrat disebabakan oleh induksi substrat terhadap konformasi enzim.

Faktor-faktor yang berpengaruh terhadap aktivitas kerja enzim Konsentrasi substrat Konsentrasi enzim Konsentrasi produk pH Temperatur Inhibitor

Konsentrasi Substrat Makin besar konsentrasi substrat makin

tinggim keaktifan enzim, tetapi pada suatu konsentrasi substrat tertentu keaktifan enzim akan konstan (Vmax).

Keaktifan enzim

Konsentrasi subastrat

Konsentrasi Enzim Makin besar konsentrasi enzim makin besar

keaktifannya. keaktifan enzim

konsentrasi enzim

Konsentrasi Produk Pada awal reaksi keaktifan enzim akan sebanding

dengan terbentuknya produk, tetapi pada waktu tertentu produk akan merupakan penghambat atau inhibitor untuk enzim, sehingga akan menurunkan keaktifannya. Keaktifan enzim

Konsentrasi Produk

Keasaman (pH) Enzim mempunyai keaktifan yang maksimal

pada daerah pH tertentu yang disebut sebagai pH optimal.

Keaktifan enzim

Daerah pH optimum

Keasaman (pH)

Contoh pH optimum beberapa enzim Enzim

Sumber

Substrat

pH Optimum

Maltase

Usus halus

maltosa

6,1

sakarase

Lambung hewan menyusui

sukrosa

6,2

Amilase

Saliva / pankreas

Amilum

6,0 – 7,0

Urease

kedelai

urea

7,2 – 7,9

Pepsin

lambung

protein

1,5 – 2,5

Katalase

hati

H2O2

6,3 – 9,5

Temperatur (suhu) Pada suhu yang terlalu rendah, kestabilan

enzim tinggi, tetapi aktivitasnya rendah. Pada suhu yang tinggi, aktivitasnya tinggi, tetapi kestabilannya rendah. Suhu dimana kestabilan dan aktivits dari enzim cukup tinggi disebut suhu optimum untuk enzim tersebut. Suhu optimum berkisar antara suhu 25°C – 40° C, yaitu pda suhu 37,5° C sesuai dengan suhu tubuh manusia / hewan menyusui.

Temperatur (suhu) Suhu Optimum antara 25°C - 40°C

Keaktifan enzim

25°C

40°C

Temperatur / suhu

Contoh :

Inhibitor 1. Inhibitor Kompetitif

Penghambatan kompetitif terjadi pada tempat untuk mengikat substrat (tempat katalisis / catalytic site). Struktur kimia inhibitor (I) analog (sangat mirip) dengan substrat (S), karena itu dapat berkompetisi dengan Substrat.

Inhibitor Kompetitif Kerja Inhibitor kompetitif adalah sbb : I

Enz I

Enz

Enz + P S

Enz S

2. Inhibitor Non Kompetitif  Tidak ada persaingan antara inhibitor dengan substrat.  Struktur inhibitor tidak mirip dengan substrat.  Substrat bergabung dengan enzim pada tempat yang berlainan dengan inhibitor.  Pembentukan kompleks Enzim Inhibitor dan Enzim Substrat adalah mungkin.

Inhibitor Non Kompetitif Kerja Inhibitor Non kompetitif adalah sbb : I

Enz I

S

Enz I S

Enz S

Enz S

I

Enz + P