Biologia Celular - Clase 02

Compuestos C-H: Juntos, el carbono y el hidrógeno forman compuestos o grupos estables, llamados hidrocarburos. Son grupos no polares, no forman enlaces de hidrógeno y son generalmente insolubles en agua

metano

etano

grupo metilo

grupo etilo

parte de la “cola” hidrocarbonada de una molécula de ácido graso

Compuestos C-O: El -OH recibe el nombre de grupo hidroxilo

alcohol aldehído

El C=O recibe el nombre de grupo carbonilo

cetona

El -COOH recibe el nombre de grupo carboxilo. En el agua se encuentra ionizado –COO-.

ácido carboxílico

ésteres: formados por la combinación de un ácido y un alcohol.

ácido

alcohol

éster

Compuestos C-N: Las aminas en el agua se combinan con un H+ y adquieren una carga positiva

Las amidas se forman al combinar un ácido y una amina. Las amidas no tienen carga en el agua. Un ejemplo es el enlace peptídico que une a los aminoácidos en las proteínas.

ácido

amina

amida

El nitrógeno también forma parte de diversos compuestos cíclicos, incluyendo importantes constituyentes de ácidos nucleicos: las purinas y las pirimidinas

citosina (una pirimidina)

Fosfatos: Los fosfatos inorgánicos (Pi) son iones estables formados a partir del ácido fosfórico, H3PO4.

Los ésteres de fosfato se pueden formar entre un fosfato y un grupo hidroxilo libre. Los grupos fosfato se encuentran unidos de esta manera a las proteínas. también se representa como

La combinación de un fosfato y un grupo carboxilo o dos o más grupos fosfato, da lugar a un ácido anhídrido en algunos metabolitos se encuentran enlaces acil fosfato de alta energía (ácido carboxílico-fosfórico anhidro el fosfoanhídrido, un enlace de alta energía, se encuentra en moléculas como el ATP

también se representa como

también se representa como

Unidades de construcción de la célula: SUBUNIDADES o MONÓMEROS

Grandes entidades celulares: MACROMOLÉCULAS

AZÚCARES AZÚCARES

POLISACÁRIDOS POLISACÁRIDOS

ÁCIDOS ÁCIDOS GRASOS GRASOS

GRASAS/LÍPIDOS/MEM GRASAS/LÍPIDOS/MEM

AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS

PROTEÍNAS PROTEÍNAS

NUCLEÓTIDOS NUCLEÓTIDOS

ÁCIDOS ÁCIDOS NUCLEICOS NUCLEICOS

Las 4 familias principales de pequeñas moléculas orgánicas de la célula. Forman las unidades monoméricas o subunidades, a partir de las cuales se construyen la mayoría de las macromoléculas y otros compuestos de la célula

Las 3 familias de macromoléculas formadas por polímeros de subunidades, unidas entre sí por enlaces covalentes

hidrólisis

condensación

Reacción general de formación de macromoléculas. En la condensación se pierde una molécula de agua con la adición de cada monómero a uno de los extremos de la cadena en crecimiento. La reacción inversa – la rotura de cualquiera de los 3 tipos de polímeros – ocurre por la adición de una molécula de agua (hidrólisis)

HIDRATOS DE CARBONO, CARBOHIDRATOS O AZÚCARES fórmula general Cn(H2O)m También llamados glúcidos o sacáridos

Monómeros: monosacáridos Polímeros: polisacáridos

HIDRATOS DE CARBONO MONOSACÁRIDOS DISACARIDOS

H

CH2OH C

O

HO

C

H

Aldehido H

C

O

H

C

OH

C

OH

H

C

OH

CH2OH

Aldosas

CH2OH

Cetosas

Ceto

MONOSACÁRIDOS Fórmula general (CH2O)n 3 Carbonos TRIOSAS

ALDOSAS

CETOSAS

n = 3, 4, 5, 6, 7 u 8; Tienen dos o más grupos –OH 5 Carbonos PENTOSAS

6 Carbonos HEXOSAS

Ciclación de la glucosa

DISACARIDOS Los disacáridos son carbohidratos que constan de dos unidades de monosacáridos. Los más abundantes son la maltosa, celobiosa, lactosa y sacarosa.

MALTOSA

GLUCOSA

GLUCOSA

SACAROSA

GLUCOSA

FRUCTOSA

Polisacáridos Son aquellos compuestos formados por más de 10 moléculas de monosacáridos. No tienen sabor dulce, son insolubles en agua y por hidrólisis se descomponen en monosacáridos. Se dividen en: •Polisacáridos digeribles:almidón y glucógeno. •Polisacáridos no digeribles:fibra dietética o alimentaria.

El análisis minucioso de la estructura del almidón demuestra que es una mezcla de otros dos polisacáridos: la amilosa y la amilopeptina.

La amilopeptina

GLUCÓGENO Es el polisacárido de reserva propio de los tejidos animales. Se encuentra en casi todas las células, pero en los hepatocitos y en las células musculares su concentración es muy elevada

CELULOSA Es el principal componente de la pared celular de los vegetales. Se puede considerar como la molécula orgánica más abundante en la Naturaleza.

Funciones de todos los carbohidratos excepto fibra Se almacena como glucógeno hepático o muscular y se utiliza cuando necesitamos energía. También se puede almacenar en forma de grasa, por esta razón se dice que los carbohidratos engordan. •Son la principal fuente de energía del organismo humano. Tiene un efecto ahorrador de otros nutrientes energéticos. Impiden la oxidación de proteínas musculares. Por estas razones nunca debemos tomar un régimen alimentario que no contengan hidratos de carbono. •Los glúcidos se deben tomar preferiblemente, en forma de polisacáridos, debido a que su absorción es más lenta; los mono y disacáridos ingeridos sin combinar, son absorbidos con gran rapidez, produciendo un aumento en la formación de grasas.

Funciones de la fibra alimentaria •Capacidad de absorber agua, las fibras pueden ser solubles en agua, como la pectina, que llega a formar una gelatina o insolubles en agua pero que se hinchan, absorbiendo agua. Esto hace que la fibra cuando llega al estómago y tomando agua de la sensación de estómago lleno.

•Aumenta el volumen del bolo alimenticio, esto implica que se obtenga una sensación de saciedad y por lo tanto se previene la obesidad. •Aumenta la velocidad de tránsito intestinal, como consecuencia de las propiedades anteriores, parece que esta propiedad es la que nos previene del cáncer de colon. •Absorbe colesterol y sales biliares, este colesterol sería reabsorbido por la mucosa intestinal, pero la fibra lo engloba y lo expulsa con las heces, esto implica que el hígado fabrique más sales biliares utilizando el colesterol sanguíneo y por lo tanto disminuye. •Retarda la absorción de glucosa, la ingesta de fibra es conveniente para las personas diabéticas

LÍPIDOS • Moléculas biológicas que son insolubles en soluciones acuosas y solubles en solventes orgánicos • Funciones • Estructural (membranas biológicas) • Reserva energética • Vitaminas y hormonas

• Tipos

• Ácidos Grasos • Fosfolípidos • Triacilgliceroles • Esteroides • Isoprenos

Ácidos Grasos Los ácidos grasos son moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de tipo lineal, y con un número par de átomos de carbono. Tienen en un extremo de la cadena un grupo carboxilo (-COOH).

Estructura General de los Ácidos Grasos

CH3-(CH2)n-COOH

•Los ácidos grasos saturados sólo tienen enlaces simples entre los átomos de carbono. Son ejemplos de este tipo de ácidos el mirístico (14C);el palmítico (16C) y el esteárico (18C) .

•Los ácidos grasos insaturados tienen uno o más enlaces dobles en su cadena y sus moléculas presentan codos, con cambios de dirección en los lugares dónde aparece un doble enlace. Son ejemplos el oléico (18C, un doble enlace) y el linoleíco (18C y dos dobles enlaces).

Los ácidos grasos son compuestos anfipáticos

Cola hidrofóbica

cabeza hidrofílica

Glicolípidos: similares a los fosfolípidos, pero el glicerol se encuentra unido a un azúcar

Ejemplos

Estructuras Formadas por Fosfolípídos y Glicolípidos en Medio Acuoso

o liposoma

Micela (Acidos grasos)

Liposoma (fosfo y glicolípidos)

Bicapa Lipídica (fosfo y glicolípidos)

(Triglicéridos)

Esteroides Los esteroides son lípidos que derivan del esterano. Comprenden dos grandes grupos de sustancias: 1. Esteroles: Como el colesterol y las vitaminas D. 2. Hormonas esteroidales: Como las hormonas suprarrenales y las hormonas sexuales.

COLESTEROL

MONOSACÁRIDOS SIMPLES

Ceto Aldehido

Aldosas

Cetosas

DISACÁRIDOS El carbono que tiene el grupo aldehido o cetona puede reaccionar con cualquier grupo hidroxilo de otra molécula de azúcar, formando un disacárido. Tres disacáridos muy habituales son: Maltosa (glucosa + glucosa) Lactosa (galactosa + glucosa Sacarosa (glucosa + fructosa)

6

6 5

5 4

4

1 3

2

3

α-glucosa Hidrólisis

Reacción de formación de la maltosa

1 2

α-glucosa Condensación

Enlace α-1,4

Maltosa

Reacción de formación de la sacarosa 6 1

5 4

1

3

2

Enlace α-1,2

2

5 3

4

6

Reacción de formación de la Lactosa

Enlace β-1,4

enlace α-1,4

Glicógeno

punto de ramificación enlace α-1,6

fibra de celulosa

Celulosa

macrofibrilla

microfibrilla

enlace β-1,4

Los Aminoácidos: La fórmula general de un aminoácido es: carbono α grupo α-amino

grupo carboxilo

cadena lateral

R puede ser una de 20 tipos diferentes de cadena lateral. A pH 7, los grupos amino y carboxilo se encuentran ionizados.

Familias de Aminoácidos: Los aminoácidos comunes se agrupan en función de la naturaleza química de sus cadenas laterales ácidas básicas polares sin carga no polares Los nombres de estos 20 aminoácidos tienen abreviaturas de tres letras y de una letra Por ejemplo: Alanina = Ala = A

Cadenas Laterales Acidas:

ácido aspártico

ácido glutámico

Asp o D

Glu o E

Cadenas Laterales Básicas: lisina Lys o K

arginina Arg o R

histidina His o H

Cadenas Laterales Polares Sin Carga:

glutamina Gln o Q

asparragina Asn o N

Aunque el N de la amida no está cargada a pH neutro, la molécula es polar

serina Ser o S

treonina Thr o T

tirosina Tyr o Y

Cadenas Laterales No Polares

AMINOÁCIDO

CADENA LATERAL

Ácido aspártico Ácido glutámico

Asp Glu

D E

Negativa Negativa

Arginina Lisina Histidina

Arg Lys His

R K H

Positiva Positiva Positiva

Asparagina Glutamina Serina Treonina Tirosina

Asn Gln Ser Thr Tyr

N Q S T Y

Polar sin carga Polar sin carga Polar sin carga Polar sin carga Polar sin carga

AMINOÁCIDO Alanina Glicina Valina Leucina Isoleucina Prolina Fenilalanina Metionina Triptófano Cisteína

CADENA LATERAL Ala Gly Val Leu Ile Pro Phe Met Trp Cys

A G V L I P F M W C

Apolar Apolar Apolar Apolar Apolar Apolar Apolar Apolar Apolar Apolar

Por ejemplo el péptido MSADKCGEDH tendrá una carga neta, a pH neutro, de -1 0 0 0

-+0 0 --+

Formación del Enlace peptídico

Condensación (liberación de 1 molécula de agua)

Extremo Amino-terminal NH2-terminal o N-terminal

Extremo Carboxilo-terminal COO--terminal o C-terminal

Formación del Enlace Peptídico

Enlace peptídico

Formación de una Cadena Polipeptídica

Dipéptido Polipéptido

Cadena Polipeptídica (Proteína)

Residuos aminoacídicos

NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA: Es la secuencia de aminoácidos (aá) de la proteína. Indica qué aás. componen la proteína y el orden en que se encuentran.

ESTRUCTURA SECUNDARIA: Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio Existen dos tipos de estructura secundaria: la α(alfa)-hélice

la conformación β (beta)

Ambos elementos de estructura secundaria se mantienen gracias a puentes de hidrógeno.

α-Hélice

Conformación β

ESTRUCTURA TERCIARIA Es la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma, originando una conformación globular.

“estructura secundaria”

“estructura terciaria” mioglobina

cadenas laterales polares

cadenas laterales no polares

región central hidrofóbica contiene cadenas laterales no polares Polipéptido desplegado

cadenas laterales polares en el exterior forman puentes de hidrógeno con el agua

Conformación plegada en ambiente acuoso

Plegamiento de una proteína para adquirir una conformación compacta Las cadenas laterales de los aminoácidos polares tienden a agruparse en el exterior de la proteína, interactuando con el agua. Las cadenas laterales de los aminoácidos no polares se entierran en el interior, formando un núcleo hidrofóbico compacto.

Tres tipos de enlaces no covalentes que participan en el plegamiento de las proteínas Cada uno de estos enlaces, por sí solo, es muy débil, pero el conjunto de todas ellas origina una conformación tridimensional altamente estable

Formación de Puentes disulfuro entre las cadenas laterales de dos cisteínas. Estos enlaces pueden unir dos partes de la misma cadena polipeptídica o dos cadenas polipeptídicas diferentes. Al ser covalentes, contribuyen de manera importante a la estabilidad de la estructura tridimensional de la proteína.

DOMINIOS PROTEICOS Los elementos de estructura secundaria, α-hélices y hojas β, se empaquetan juntas formando elementos globulares estables llamados dominios. Una proteína típica está formada por uno o más dominios, a menudo unidos entre sí por regiones menos estructuradas. La figura corresponde a la proteína reguladora génica de bacterias CAP, con dos dominios.

Modelos de cinta de 3 dominios proteicos diferentes

ESTRUCTURA CUATERNARIA Consiste en la unión de dos a más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Generalmente estos complejos se forman mediante enlaces débiles (no covalentes), pero en algunos casos ocurren uniones covalentes entre las diferentes cadenas, en la forma de puentes disulfuro.

Hemoglobina: una proteína formada por la disposición simétrica de dos subunidades diferentes

Estructura Primaria - Enlaces covalentes (enlace peptídico) Secuencia de aminoácidos

Estructura Secundaria - Enlaces puente de hidrógeno α hélice

Estructura β

“Random coil”

Estructura Terciaria Cadena polipeptídica plegada

Asociación de dos o más cadenas polipeptídicas

- Interacciones no covalentes: - puentes de hidrógeno - enlaces iónicos - fuerzas de Van der Waals - interacciones hidrofóbicas - Enlaces covalentes (puentes disulfuro)

Estructura Cuaternaria - Fundamentalmente interacciones no covalentes: - puentes de hidrógeno - enlaces iónicos - fuerzas de Van der Waals - interacciones hidrofóbicas - Enlaces covalentes en algunos casos

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS •Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. •Las histonas que forman parte de los cromosomas Estructural •El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. •La elastina, del tejido conjuntivo elástico. •La queratina de la epidermis. •Son las más numerosas y especializadas. Actúan como Enzimática biocatalizadores de las reacciones químicas

Hormonal

•Insulina y glucagón •Hormona del crecimiento •Calcitonina

Defensiva

•Inmunoglobulina •Trombina y fibrinógeno

•Hemoglobina Transporte •Hemocianina •Citocromos

Reserva

•Ovoalbúmina, de la clara de huevo •Gliadina, del grano de trigo •Lactoalbúmina, de la leche

La Interacción Proteína-Ligando es Altamente Selectiva

uniones no covalentes ligando

Sitio de unión

proteína

Enzima = Catalizador Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea. Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación.

Características De La Acción Enzimática La característica más sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad. Esta es doble y explica que no se formen subproductos: • Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que la enzima ejerce su acción catalítica. • Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por una enzima específica.

E Enzima

+

S

ES

Sustrato

Complejo Enzimasustrato

CATÁLISIS

EP Complejo EnzimaProducto

E + P Enzima Producto

El Sitio Activo de una Enzima

La Enzima y su Sustrato

Unión al Sitio Activo

Formación y liberación de Productos

Algunos Mecanismos de la Catálisis Enzimática

Clasificación de Enzimas N°

CLASE

1

Oxidorreductasas

2

Transferasas

3

Hidrolasas

4

Liasas

5

Isomerasas

6

Ligasas

TIPO DE REACCIÓN CATALIZADA Transferencia de electrones Transferencia de grupos

EJEMPLOS Alcohol deshidrogenasa Proteínas Quinasas

Reacciones de hidrólisis (rompen enlaces covalentes introduciendo agua)

Nucleasas

Adición de grupos a dobles enlaces o formación de dobles enlaces por remoción de grupos

Fumarasa

Transferencia de grupos dentro de moléculas para dar origen a formas isoméricas Formación de enlaces C-C, C-O, C-N y C-S por reacciones de condensación acopladas a hidrólisis de ATP

Fosfoglucosa isomerasa DNA ligasa

Cofactores y Coenzimas Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteícas. En función de su naturaleza se denominan: 1. Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. 2. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a la pérdida de la función de una determinada enzima en el que la vitamina es el coenzima.

Cómo un Conjunto de Reacciones Catalizadas por Enzimas Genera una Vía Metabólica

cada enzima cataliza una reacción química específica. En el ejemplo, un juego de enzimas actuando en serie convierte la molécula A en la molécula F, constituyendo una vía metabólica.

Regulación negativa

Inhibición por retroalimentación negativa de una vía biosintética sencilla. El producto final Z inhibe a la primera enzima responsable de su síntesis y de esta manera controla su propio nivel en la célula. Este es una ejemplo de regulación negativa.