A Biologia E Os Desafios De Actualidade (enzimas)

A BIOLOGIA E OS DESAFIOS DE ACTUALIDADE Produção de alimentos e Sustentabilidade

Enzimas A vida dos microrganismos, como, aliás, a de todos os sistemas biológicos, depende de um conjunto de reacções que, de forma ordenada, ocorrem em cada instante nas células e constituem o metabolismo celular.

Para que uma reacção química se inicie, têm de ocorrer colisões entre os átomos das moléculas envolvidas. Quanto maior for o número de colisões, mais facilitada será a reacção química entre os reagentes, dependendo esse número de colisões da agitação das moléculas.

Energia

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Potencial Cinética

Termodinâmica

Equilíbrio químico aA + bB 

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Equilíbrio químico Reacções endoenergéticas Exoenergéticas

cC + dD

Energia de activação 

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Muitas reacções podem ser aceleradas pelo fornecimento de uma certa quantidade de energia ao sistema. A energia que é necessário fornecer ao sistema para se iniciar uma reacção química é designada por energia de activação.

O catabolismo das moléculas de gasolina é uma reacção fortemente exotérmica. Porque não reage a gasolina com o oxigénio?

Energia de activação

Tanto os catalisadores químicos como os catalisadores biológicos:

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baixam a energia de activação necessária para que ocorram as reacções químicas que catalisam; não alteram o equilíbrio químico das reacções em que participam; não são destruídos pelo efeito de reacção.

Cadeia enzimática A sequência de enzimas que funcionam em cooperação num conjunto de reacções constitui uma cadeia enzimática.

Via metabólica

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Uma via metabólica é o conjunto ordenado de reacções que ocorrem com intervenção de uma cadeia enzimática.

Propriedades das enzimas 

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Diminuem a energia de activação necessária para que ocorra a reacção que catalisam. Não alteram o equilíbrio químico das reacções. Não são destruídas pelo efeito da reacção. São específicas (absoluta e relativa). São destruídas por temperaturas elevadas. As baixas temperaturas inibem a sua actuação, voltando, contudo, a actuar quando colocadas em condições adequadas.

Estrutura da enzima 

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A componente proteica da enzima chama-se apoenzima. A substância não proteica tem o nome de cofactor.

Apoenzima + Cofactor | Holoenzima

Os cofactores podem ser: • iões metálicos, como Cu2+, Mn2+ e Fe2+, que ligados à apoenzima permitem uma melhor ligação da enzima ao substrato; • coenzimas, compostos orgânicos que se ligam temporariamente durante a catálise. Muitos derivados vitamínicos funcionam como coenzimas.

Características dos centros activos • Ocupam uma pequena parte do volume total da enzima. • Correspondem, geralmente, a uma fenda ou cavidade existente na estrutura da molécula proteica. • A especificidade da ligação ao substrato depende do arranjo dos átomos no centro activo. • O número de centros activos de uma enzima é variável. Por exemplo, quando intervêm cofactores há centros activos adicionais.

Formação do complexo enzimasubstrato

Modelo de ligação enzima-substrato 

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Modelo de Fischer Modelo de Koshland

Modelo de Fischer 

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Centro activo com estrutura permanente. Modelo estático e rígido

Modelo de Koshland 

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Moldagem do centro activo. Modelo dinâmico.

Inibição da actividade enzimática Alguns mecanismos de regulação dos sistemas vivos actuam através da inibição da actividade enzimática efectuada por determinada moléculas.  Um inibidor enzimático é uma substância que, quando interactua com uma enzima, provoca uma diminuição da sua actividade catalítica. 

Inibição 

Irreversível (Enzima destruída)  Exemplo

: DDT, Gás cianídrico

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Reversível (enzima funcional)  Antibióticos

Inibição Reversível

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Competitiva Não competitiva (alostérica)

Papel das enzimas nas vias metabólicas 

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Complexo multienzimático ou cadeia enzimática. Retroacção negativa

Factores que influenciam a actividade enzimática

Algumas drogas são inibidores enzimáticos 

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Antibióticos (inibem as enzimas bacterianas) Inibidores na indústria alimentar Inibidores na produção e melhoramento de alimentos.

Classificação e nomenclatura enzimática