6g-enzimas

ENZIMAS

Catalase

ENZIMAS  Os enzimas são catalisadores biológicos predominantemente formados por proteínas.  As suas propriedades dizem respeito ao:  1-Abaixamento da energia de activação da reacção  2-Têm especificidade elevada  3-A sua actividade está sujeita a controle, o que é da maior importância na regulação do metabolismo celular.

ENZIMAS Os enzimas classificam-se segundo a sua acção sobre o substracto de acordo com a Comissão de Classificação de Enzimas, caracterizada por um conjunto de quqtro algarismos: 1º algarismo corresponde à classe ou grupo a que pertence a enzima 2º algarismo indica o tipo de grupo envolvido na reacção 3º algarismo caracteriza a reacção catalizada 4º algarismo representa o número da enzima

ENZIMAS  1-Oxidoreductases-transferem electrões muitas vezes na forma de hidreto (H−).  2-Transferases- transferem grupos químicos entre moléculas.  3- Hidrolases-adicionam ou removem moléculas de água das moléculas.

ENZIMAS  4-Liases-produzem duplas ligações nas reacções de eliminação.  5-Isomerases-transferem grupos químicos dentro das moléculas.  6-Ligases-condensam ligações C-{S/N/C/O} usando a energia do ATP.  Ex: 2.1.1.1 Metiltranferase de s-adenosilmetionina:nicotinamida (metiltransferase de nicotinamida)

ENZIMAS  A acção de um enzima pode ser feita “in vivo” e “in vitro”.  “In vivo” resulta da actividade de células, podendo medir-se o consumo de Oxigénio ou a quantidade de CO2 libertado. A medição pode ser feita por processos:  1-Manométrico-Aparelho de Barcroft-Warburg.  Mede o coeficiente respiratório, a relação QCO2/QO2 em µl/h/mg de células.  2-Espectrofotométrico. É um método usado para calcular as relações das quantidades de NAD+/NADH ou FMN/FAD que absorvem respectivamente a 340 nm e 450 nm.

ENZIMAS

 3-Métodode Thurberg que utiliza a descoloração do azul de metilene para avaliar reacções de oxidação/redução.  4-Métodos químicos usados por exemplo na determinação de fosfatos na hidrólise de ATP.  As Unidades de Actividade Enzimática são a U.I. (unidade Internacional) e o Katal(kat) do Sistema Internacionl (S.I.)  1 Katal-representa a destruição ou formação de 1 µmol de um produto durante 1 segundo a 37ºC  U.I.-representa a destruição ou formação de 1 µ mol de um produto durante 1 minuto a 37ºC  1 U.I.=60 kat

ENZIMAS As enzimas podem ser: -Inteiramente proteicas -Parcialmente não proteicas, contendo um cofactor não proteico e uma apoenzima de natureza proteica.  As enzimas apresentam uma parte especial designada por Centro Activo, que é formado por um conjunto de aminoácidos que entram em contacto com o substrato.   

ENZIMAS  Este centro activo compreende o Local de Fixação que se combina com o substracto por ligações fracas e o Centro Catalítico que actua sobre o substracto, levando-o a sofrer a reacção química.  Ex: Um dos enzimas mais conhecido é a Catalase que catalisa a degradação do peróxido de hidrogénio ou água oxigenada.

ENZIMAS  Na Acetilcolinesterase (AChE) que nas sinapses nervosas degrada a acetilcolina em ácido acético e colina, as ligações ao seu substracto são do tipo interacções dipolo –ião entre grupos polares e iónicos da molécula. Durante a transformação cíclica acetilcolina-colina as ligações da enzima ao substracto podem ser de natureza covalente.

ENZIMAS  A forma tridimensional do centro activo de um enzima é muito específico e selectivo nas suas ligações. Consequentemente, um enzima só catalisa uma ou algumas reacções relacionadas.  Vários modelos de centro activo têm sido propostos

ENZIMAS  MODELO CHAVE-FECHADURA  O modelo chave-fechadura estabelece que os substratos se ligam ao centro activo como uma chave ao entrar numa fechadura.  Embora este modelo dê uma ideia da interacção entre o enzima e o substracto, mostrando a orientação particular requerida pelo substracto para que o enzima actue, não corresponde aos resultados experimentais.

ENZIMAS  MODELO DE INDUÇÃO  A hipótese de indução estabelece que o substracto se liga ao centro activo induzindo modificações conformacionais na estrutura proteica. Nem a enzima nem o substracto são vistos como estruturas fixas, cada um ao darse a aproximação se modifica. Dá-se o aparecimento de um estado de transição em que a enzima e o substracto se tornam estruturas complementares.

ENZIMAS  Ao ligar-se o substracto com uma determinada conformação à enzima também modificada a entropia do sistema diminui e a ligação torna-se espontânea com ∆G < 0 e H<0 (exotérmica). Muita da energia posta em jogo é usada para diminuir a energia de activação da reacção, podendo por vezes a velocidade desta aumentar um bilião de vezes.

ENZIMAS  As enzimas podem ligar-se aos substractos por vários tipos de ligação química. Diferentes ligações químicas implicam diferentes catalisadores. As principais ligações posta em jogo são:  -Interacções iónicas.  -Interacções hidrofóbicas.  -Ligações covalentes.  -Ligações por ponte de hidrogénio.  -Interacções dipolares.

ENZIMAS  Predominantemente os enzimas são proteínas globulares pois a sua estrutura terceária leva à formação de uma molécula de forma globular.  Numa reacção catalisada por enzimas os reagentes designam-se por substratos.  E + S ⇌ ES → E + P  Enzima + Substrato ⇌ Enzima-substrato (complexo de transição) → Enzima + Producto

ENZIMAS  COFACTORES ou COENZIMAS  Um grande número de enzimas usa na sua acção ou coenzimas que se podem dividir em:  I-Enzimas ligados a ATP ou NADH.  II-Grupos prostéticos que estão fortemnte ligados aos enzimas ou por ligação covalente ou por outros meios.  III-Iões metálicos que podem estar ligados por interacções dipolares com a histidina ou outro aminoácido.

ENZIMAS  Muitas vitaminas funcionam como coenzimas, tais como:  Vitamina B5 (pantenol) torna-se Coenzima A e permite o transporte de grupos acilo.  Vitamina B2 (riboflavina) torna-se flavina mononucleótido (FADH2) e transporta electrões na respiração.  Vitamina B12 (cobalamina) permite a ligação e transporte do grupo metilo).  Vitamina C (ascorbato) permite o transporte de electrões para o ião Fe3+ na prolil oxidase, necessária à síntese do colagénio.

ENZIMAS  O ATP com os seus metabolitos ADP e AMP servem como transportadores universais de energia usando as ligações pirofosfatos ricas em energia.  O NAD(P)H e NAD(P) são usados em reacções de oxidação-redução universais , transportando electrões. Derivam da vitamina B3 (niacina/ácido nicotínico).  Os coenzimas são continuamente reciclados, estando por isso em concentrações muito mais baixas que as dos substractos e são muito dispendiosos em termos energéticos para serem sintetizados nas células.

ENZIMAS  Muitos dos metais necessários ao metabolismo são usados pelos enzimas como cofactores. O Ferro e o Cobre são usados para transporte de electrões como por exemplo a citocromo oxidase. O Zinco ligado ao NADH na alcóol dehidrogenase, e é importante por ligação ao CO2 na enzima anidrase carbónica. Alguns não metais como o Selénio substituem o Enxofre numa das cisteínas na glutationa peroxidase.

ENZIMAS

 GRUPOS PROSTÉTICOS  Os grupos prostéticos diferem dos cofactores porque estão fortemente ligados muitas vezes por ligações covalentes a uma molécula de uma enzima específica. Um exemplo de grupo prostético é o Heme que se encontra no citocromo e na hemoglobina que transporta oxigénio e electrões.  Outro exemplo são os  Cluster de Fe-Enxofre que transportam electrões na ferridoxina , um intermediário na fotossíntese.

Cluster de Ferro-Enxofre

ENZIMAS  CINÉTICA ENZIMÁTICA  A cinética enzimática é um caso especial da Cinética química já estudada. As enzimas são catalisadores biológicos que aumentam a velocidade de uma reacção até que se atinja o equilíbrio sem que fiquem permanentemente transformados na reacção. Embora seja modificada a constante da reacção k a constante de equilíbrio Keq mantém-se a mesma.

Abaixamento da energia de Activação por acção da enzima

ENZIMAS  A velocidade da reacção catalisada é influenciada por três factores:  1º Temperatura.  A velocidade da reacção aumenta com o aumento da temperatura. Devido à sua estrutura as enzimas têm um ponto de óptimo de temperatura para produzir o seu efeito, que depende do tempo de acção da enzima. Se o tempo de acção fôr prolongado o óptimo de temperatura tem de ser o mais baixo que não produza a sua desnaturação.

ENZIMAS  2º pH. As enzimas apresentam um pKa específico dependente dos grupos laterais e se o centro activo contiver aminoácidos básicos ou ácidos então o substracto tem de apresentar uma ionização adequada dependente do pH do meio.

ENZIMAS  A velocidade de uma reacção enzimática é determinada pela medição da quantidade de produto ou produtos da reacção formados. Representando a variação da quantidade do produto ou produtos de reacção formados, em função do tempo obtemos uma curva do tipo abaixo.

ENZIMAS A velocidade de uma reacção enzimática é tanto maior quanto maior fôr a concentração da enzima

ENZIMAS  CURVA DE MICHAELIS E MENTEN  A variação da velocidade de uma reacção enzimática está relacionada com a concentração do substracto por intermédio da curva abaixo.  Quando uma enzima reage com um substracto é segundo a equação química, abaixo, onde E=enzima, S=substracto, ES= complexo activado enzimasubstracto e P= produto ou produtos de reacção

ENZIMAS  Tem de se ter em consideração que a equação anterior só é válida no período inicial da reacção para que a reacção inversa não seja considerada. A variação da velocidade da reacção em função da concentração do substracto é representada pela curva de Michaelis e Menten Curva de Michaelis e Menten

ENZIMAS  A velocidade é dada por:  V=k[ES]  E a velocidade máxima que ocorrre quando toda a enzima ET está ligada ao substracto é dada por:  Vmáx=k [ET]  A constante de equilíbio ou Constante de Michaelis para a dissociação do complexo ES é dada pela equação abaixo, onde [E] é a concentração da enzima livre = [ET]-[ES]

ENZIMAS  Se k3 não fôr desprezável em relação a k2 então  KM= (k2+k3)/k1  Substituindo [E] por [E ]-[ES] e [ES]/[ET] = V/Vmáx, na equação, temos:

 Que representa a Equação de Michaelis-Menten  A equação permite, após determinação experimental das variações de V em função de S, obter o valor de Vmáx e calcular KM.

ENZIMAS  Se V=1/2Vmáx, temos:  KM=[S]  Então KM é igual à concentração de subtracto para a qual V=Vmáx.  Não é possível determinar Vmáx a partir do gráfico da Equação de Michaelis-Menten. O que se faz, é utilizar o Gráfico dos Duplos Recíprocos (ou gráfico de Lineweaver-Burk), que é uma representação linear da equação de Michaelis-Menten.

ENZIMAS  A representação de Lineweaver-Burk, abaixo, é vantajosa pois mostra que a intersepção com a ordenada representa 1/Vmáx e a intersepção com o eixo das abcissas -1/KM. O declive da recta dá KM/Vmáx.

ENZIMAS  Uma outra transformação da equação de Michaelis-Menten é a equação de EadieHofstee.

Gráfico da equação de Eadie-Hofstee

ENZIMAS  As equações de Lineweaver-Burk e EadieHofstee permitem obter o Vmáx e o KM de um modo mais simples rigoroso e verificar se a enzima tem um funcionamento clássico, isto é, se se encontra no estado estacionário e em equilíbrio. Estas transformações lineares são particularmente utéis no estudo da inibição enzimática reversível.

ENZIMAS  Número de Turnover  O número de turnover de um enzima, kcat, é a velocidade máxima por molécula de enzima por unidade de produto de reacção. 

ENZIMAS  A eficiência enzimática é dada pela equação abaixo mas se [E] fôr muito inferior a KM, V= kcat/KM= Constante, passa a representar a velocidade de uma reacção de 2ª ordem.

ENZIMAS  ACTIVIDADE ENZIMÁTICA  ACÇÃO DO pH  Como as enzimas são proteínas globulares sofrem os mesmos efeitos estruturais observados nestas pela variação de pH e de temperatura.  Mudanças extremas de pH podem alterar a estrutura da enzima devido a uma repulsão de cargas. Mudanças mais suaves de pH podem levar a uma dissociação de enzimas oligoméricas. Esse é o caso, por exemplo, das isoformas PI e PII da hexocinase de levedura que é dimérica para pH < 7,5 e monomérica para pH > 8. Neste caso, a forma monomérica é mais activa que a dimérca, mas há casos em que a dissociação de enzimas oligoméricas leva à sua completa inativação.

ENZIMAS  As mudanças de pH que não afectam totalmente a estrutura de uma enzima, podem diminuir sua actividade apenas por estar afectando resíduos do centro catalítico. Muitas enzimas apresentam um pH ótimo, determinado a partir de uma curva do efeito do pH na actividade enzimática.

pH óptimo de uma enzima

ENZIMAS  Muitas enzimas não apresentam uma curva em forma de sino, como a anterior, indicando que não existe um único valor de pH óptimo, mas uma faixa de pH óptimo (6,0 a 8,5).

Patamar de pH óptimo

ENZIMAS  A temperatura influencia a actividade enzimática atingindo o seu máximo para a temperatura óptima. A partir da temperatura óptima a enzima deixa de funcionar porque fica desnaturada.

Variação da velocidade enzimática Com a temperatura.

ENZIMAS  EFECTORES ENZIMÁTICOS  Os efectores enzimáticos são compostos químicos que modificam a reacção enzimática de um modo positivo (activadores) ou negativo (inibidores).  INIBIDORES  Inibidores: são substancias que vão inibir ou bloquear, diminuindo a actividade enzimática, podendo ser reversíveis, irreversíveis e alostéricos.  A) Irreversíveis: inibidores que se combinam com a enzima permanentemente destruindo-a ou desnaturandoa, bloqueando totalmente sua actividade. Ex: ácidos fortes, iodo, solução de lugol e outros desnaturantes.

ENZIMAS  Algumas substâncias ligam-se por ligação covalente às enzimas deixando-as inactivas. Na maioria dos casos a substância reage com o grupo funcional no centro activo bloqueando o local do substrato, deixando a enzima catalíticamente inativa.  Inibidores irreversíveis podem ser extremamente selectivos pois são semelhantes ao substrato. São muito utilizados como resíduos, os quais apresentam grupos de átomos que se configuram semelhantemente ao estado de transição que se liga ao substrato.

ENZIMAS  B) Reversíveis: são aquelas que se combinam com a enzima temporariamente, diminuindo sua velocidade de acção, podem ser competitivos e não competitivos.  C) Alostéricos: combinam-se com a enzima no centro alostérico, alterando a sua organização estrutural dodificando o seu centro activo, e impedindo a enzima de actuar sobre o substracto  D) Blocagem do complexo enzima-substracto  E) Fixação ao substracto

ENZIMAS   

B) INIBIÇÃO REVERSÍVEL B.1 Inibição competitiva reversível Nos inibidores competitivos reversíveis, existe uma grande analogia química entre o inibidor e o substracto. A especificidade da enzima não lhe permite distinguir entre o substracto e o inibidor. As duas reacções são simultâneas.

ENZIMAS  O inibidor I fixa-se em E e desloca o equilíbrio da reacção com o substracto para a esquerda, aumentando o KM. Com um excesso de substracto o equilíbrio desloca-se na reacção com este para a direita com produção do complexo activado ES. Como a acção do inibidor é impedida por excesso de substracto a Vmáx não se modifica. Considerando a constante de equilíbrio do inibidor a equação de Lineweaver-Burk modifica-se:

ENZIMAS

 Os gráficos da equação de MichaelisMenten e Lineweaver-Burk mostram-nos as características de uma acção inibidora competitiva reversível.

ENZIMAS  B.2 Inibição reversível não competitiva  Estes inibidores fixam-se reversivelmente na enzima, num local diferente do centro activo, distorcendo a enzima e tornando o processo catalítico ineficiente.

ENZIMAS  O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima. É o mecanismo inverso do inibidor competitivo, porque inibe a ligação do complexo ES e não da enzima livre.  O efeito da reacção é a modificação da velocidade da reacção ( Vmáx diminuie), mantendo-se constante o KM.

ENZIMAS  A catálise enzimática pode ainda ser modificada por inibidores ou activadores isostéricos ou alostéricos.  Um modificador isostérico liga-se ao centro activo e é sempre inibidor: É um inibidor isostérico.  Um ligando alostérico liga-se à enzima num sítio diferente do centro activo (um local alostérico) provocando uma alteração conformacional na enzima. Se a alteração conformacional diminuir a actividade da enzima dizemos que há inibição alostérica.  Se a alteração conformacional aumentar a actividade da enzima dizemos que há activação alostérica.

ENZIMAS  Ex: Quando uma fibra muscular se contrai aumenta a velocidade de hidrólise do ATP e aumenta a concentração de ADP e de AMP, ligando-se este à fosforílase muscular, induzindo uma conformação mais activa.  O AMP é um activador alostérico da fosforílase muscular.  Ex: No tratamento da obesidade pode usar-se um fármaco (orlistat; xenical) que é um inibidor da lípase pancreática. O orlistat reage com uma serina (formando uma ligação covalente e irreversível) situada no centro activo da enzima bloqueando a sua actividade.

ENZIMAS  D) Blocagem do complexo enzima-substracto ou incompetitiva  Neste processo o inibidor liga-se ao complexo enzimasubstracto tornando-o inactivo (não é frequente e encontra-se em enzimas multiméricas)  E) Fixação ao substracto. Neste caso dá-se uma reacção do inibidor com o substracto impedindo a sua ligação ao enzima.  F) Inibição mista. É semelhante à não competitiva, criando-se um complexo S-E-I que tem uma actividade residual. Este processo funciona como uma rectoalimentação.

ENZIMAS  Enzimas na Clínica:  As enzimas podem ser utilizadas nas Análises Clínicas de duas formas principais:  1º Como reagentes altamente específicos e sensíveis em reações colorimétricas quantitativas  2º Como indicadoras de lesão celular e tecidual. A enzima sofre extravasamento do meio intra para o meio extracelular levando a um aumento da actividade destas no sangue. Esta actividade pode ser medida e fornece importante informação diagnóstica e de evolução de um quadro clínico.

ENZIMAS 3º A distribuição órgão-específica de algumas destas enzimas permite a localização da lesão com bastante precisão. Exemplos de doenças que podem ser diagnosticadas e acompanhadas enzimaticamente são: o Infarto Agudo do Miocárdio, as Hepatites, a Pancreatite, as Colestases e Doenças Ósseas.

ENZIMAS  http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://upload.wik imedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/78/Purine_Nuc leoside_Phosphorylase.jpg/350pxPurine_Nucleoside_Phosphorylase.jpg&imgrefurl=http:/ /pt.wikipedia.org/wiki/Cin%25C3%25A9tica_enzim%25 C3%25A1tica&h=438&w=350&sz=45&hl=ptPT&start=33&tbnid=mCOgUc2_Qg62wM:&tbnh=127&t bnw=101&prev=/images%3Fq%3Dprote%25C3%25AD nas%2Balost%25C3%25A9ricas%26start%3D20%26g bv%3D2%26ndsp%3D20%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DN enzimas.

ENZIMAS  Bibliografia  http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://www.steve.g b.com/images/science/michaelis_menten_kinetics.png&i mgrefurl=http://www.steve.gb.com/science/enzymes.html &h=268&w=449&sz=5&hl=ptPT&start=2&tbnid=qtiKjCFAWF5YSM:&tbnh=76&tbnw=1 27&prev=/images%3Fq%3Dmichaelismenten%2Bkinetics%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT Enzimas  http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://www.chemg uide.co.uk/organicprops/aminoacids/catalase.jpg&imgrefu rl=http://www.chemguide.co.uk/organicprops/aminoacids/ enzymes.html&h=338&w=400&sz=49&hl=ptPT&start=3&tbnid=1IEyTIUA2fWCM:&tbnh=105&tbnw=124&prev=/images%3Fq %3Dcatalase%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT enzimas

ENZIMAS  http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://biozoot.iespana.es/c urvacinetica.gif&imgrefurl=http://biozoot.iespana.es/cinetic.htm&h =239&w=400&sz=3&hl=ptPT&start=15&tbnid=iHfEa01P3WTdNM:&tbnh=74&tbnw=124&pre v=/images%3Fq%3Dcin%25C3%25A9tica%2Benzim%25C3%25 A1tica%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT velocidade enzimática  http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://www.fisiologia.kit.net/ bioquimica/enzimas/a1a2.jpg&imgrefurl=http://www.fisiologia.kit.n et/bioquimica/enzimas/enzimas.htm&h=215&w=425&sz=8&hl=ptPT&start=42&tbnid=Sw1lhO60zTkMBM:&tbnh=64&tbnw=126&pre v=/images%3Fq%3Dcin%25C3%25A9tica%2Benzim%25C3%25 A1tica%26start%3D40%26gbv%3D2%26ndsp%3D20%26hl%3Dp t-PT%26sa%3DN enzima alostérico

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ENZIMAS

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